S100B trong tổn thương não và thoái hóa thần kinh
Tóm tắt
S100B là một peptide gắn canxi được sản xuất chủ yếu bởi các tế bào thần kinh đệm (astrocyte), có tác dụng ngoại tiết và nội tiết trên các tế bào thần kinh và tế bào glia. Một số kiến thức đã được thu thập từ các thí nghiệm động vật trong ống nghiệm và trên động vật sống để hiểu rõ hơn về vai trò của S100B trong chuyển hóa năng lượng tế bào, sửa đổi hệ thống cytoskeleton, sự sinh sản và phân hóa tế bào. Ngoài ra, cũng đã có những hiểu biết về mối tương tác giữa S100B và hệ miễn dịch não, cùng với sự điều hòa hoạt động của S100B thông qua truyền dẫn serotoninergic. S100B do tế bào thần kinh đệm (glial) tiết ra có thể gây ra các tác động dinh dưỡng hoặc độc hại tùy thuộc vào nồng độ của nó. Ở nồng độ nanomolar, S100B kích thích sự phát triển nhánh (neurite) và nâng cao khả năng sống sót của các tế bào thần kinh trong quá trình phát triển. Ngược lại, ở mức micromolar, S100B ngoại bào trong ống nghiệm kích thích sự biểu hiện của các cytokine proinflammatory và gây ra quá trình apoptosis. Trong các nghiên cứu trên động vật, sự thay đổi nồng độ S100B trong não gây ra các rối loạn hành vi và suy giảm nhận thức. Ở người, nồng độ S100B tăng đã được phát hiện trong các tình trạng lâm sàng khác nhau. Chấn thương não và thiếu máu não liên quan đến nồng độ S100B tăng, có thể do sự phá hủy các tế bào thần kinh đệm. Trong các bệnh thoái hóa thần kinh, viêm nhiễm và tâm thần, nồng độ S100B tăng có thể do S100B được tiết ra hoặc giải phóng từ các tế bào thần kinh đệm bị tổn thương. Bài tổng quan này tóm tắt những phát hiện đã được công bố về S100B liên quan đến tổn thương não người và thoái hóa thần kinh. Những phát hiện từ các thí nghiệm động vật trong ống nghiệm và trên động vật sống liên quan đến các bệnh thoái hóa thần kinh và tổn thương não ở người đã được xem xét cùng với kết quả của các nghiên cứu về tổn thương não do chấn thương, thiếu máu và viêm, cũng như các rối loạn thoái hóa thần kinh và tâm thần. Các vấn đề phương pháp được bàn luận và triển vọng cho nghiên cứu trong tương lai được phác thảo. Microsc. Res. Tech. 60:614–632, 2003. © 2003 Wiley‐Liss, Inc.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Barger SW, 1992, S100β stimulates calcium fluxes in glial and neuronal cells, J Biol Chem, 267, 9689, 10.1016/S0021-9258(19)50145-4
Baudier J, 1988, Interactions between the microtubule‐associated proteins and S100b regulate phosphorylation by the Ca 2+ calmodulin‐dependent protein kinase II, J Biol Chem, 263, 5876, 10.1016/S0021-9258(18)60647-7
Baudier J, 1992, Characterization of the tumor suppressor protein p53 as a protein kinase C substrate and a S100b‐binding protein, Biochemistry, 89, 11627
Beaudeux JL, 1999, La protéine S‐100β: un nouveau marquer biologique de pathologie cérébrale, Ann Biol Clin, 57, 261
Bianchi R, 1993, S‐100 protein, but not calmodulin, binds to the glial fibrillary acidic protein and inhibits its polymerization in a Ca2+‐dependent manner, J Biol Chem, 268, 12669, 10.1016/S0021-9258(18)31440-6
Biberthaler P, 2000, Influence of alcohol exposure on S‐100b serum levels, Acta Neurochir, 76, 177
Donato R, 1988, Calcium‐independent, pH‐regulated effects of S‐100 proteins on assembly‐disassembly of brain microtubule protein in vitro, J Biol Chem, 263, 106, 10.1016/S0021-9258(19)57363-X
Fagnart OC, 1988, Particle counting immunoassay of S100 protein in serum. Possible relevance in tumors and ischemic disorders of the central nervous system, Clin Chem, 34, 1387, 10.1093/clinchem/34.7.1387
Friend WC, 1992, Cell‐specific expression of high levels in human S100β in transgenic mouse brain is dependent of gene dosage, J Neurosci, 12, 4337, 10.1523/JNEUROSCI.12-11-04337.1992
Fujii T, 1994, Calcium‐dependent regulation of smooth muscle calponin by S100, J Biochem, 116, 121, 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124484
Gazzolo D, 1998, S100 blood concentrations in children subjected to cardiopulmonary bypass, Clin Chem, 44, 1058, 10.1093/clinchem/44.5.1058
Gerlai R, 1995, Abnormal exploratory behavior in transgenic mice carrying multiple copies of the human gene for S100β, J Psychiatr Neurosci, 20, 105
Goncalves DS, 2000, Extracellular S100B protein modulates ERK in astrocyte cultures, Glial Cells, 11, 807
Grocott HP, 2001, Serum S100 protein as a marker of cerebral damage during cardiac surgery, Br J Anaesth, 86, 289
Hagiwara M, 1988, Modulation of tyrosine phosphorylation of p36 and other substrates by the S‐100 protein, J Biol Chem, 263, 6438, 10.1016/S0021-9258(18)68805-2
Haimoto H, 1987, Differential distribution of immunoreactive S100‐alpha and S100‐beta proteins in normal nonnervous human tissues, Lab Invest, 57, 489
Jackson RG, 2001, Extra cranial sources of S100B, Br J Anaesth, 86, 601
Jankovic BD, 1980, Schizophrenia and other psychiatric diseases: evidence for neurotissue hypersensitivity, Clin Exp Immunol., 40, 515
Jankovic BD, 1982, Delayed skin hypersensitivity reactions to human brain S‐100 protein in psychiatric patients, Biol Psychiatry, 17, 687
Jankovic BD, 1982, Hypersensitivity to human brain S‐100 protein in chronic alcoholics, Clin exp Immunol, 49, 598
Kuzumi E, 2000, Serum S100 protein as a marker of cerebral damage during cardiac surgery, Br J Anaesth, 85, 936
McKeating EG, 1998, Relationship of neuron specife enolase and protein S‐100 concentrations in systemic and jugular venous serum to injury severity and outcome after traumatic brain injury, Acta Neurochir, 71, 117
Mussack T, 2000, S‐100b as a screening marker of the severity of minor head trauma (MHT): a pilot study, Acta Neurochir, 76, 393
Portela LV, 2002, Serum S100B levels in patients with lupus erythematosus. Preliminary observation, Clin Diagn Lab Immunol, 9, 164
Rothoerl RD, 2000, S‐100 Serum levels and outcome after severe head injury, Acta Neurochir, 76, 97
Tei I, 1999, Clinical study of serum S‐100 beta protein as marker of brain injury in cardiovascular surgery, Kyobu Geka, 52, 1090
Zimmer DB, 1986, Identification of a molecular target for the calcium‐modulated protein S100. Fructose‐1,6‐bisphosphate aldolase, J Biol Chem, 261, 11428, 10.1016/S0021-9258(18)67402-2