Chuỗi lặp lại trong gen EBNA-3C của virus Epstein-Barr có liên quan đến một họ chuỗi minisatellite trong bộ gen người

Virus Genes - Tập 11 - Trang 31-35 - 1995
Shigeyoshi Fujiwara1, Yasushi Ono1
1Department of Microbiology, Nihon University School of Medicine, Tokyo, Japan

Tóm tắt

Một đặc điểm độc đáo của bộ gen virus Epstein-Barr (EBV) là hàm lượng cao của các chuỗi lặp lại. Chúng tôi đã xác định được một yếu tố minisatellite mới ở người, tạm thời được đặt tên là MEB-1, tương tự như chuỗi lặp lại 10 × “15bp” trong vùng mã hóa của kháng nguyên hạt nhân-3C (EBNA-3C) của EBV. Phân tích Southern blot cho thấy bộ gen người có nhiều bản sao của các chuỗi lặp lại liên quan đến MEB-1 và một số trong số chúng có tính đa hình cao. Cả MEB-1 và chuỗi lặp lại 10 × “15bp” đều chứa một đồng thuận octamer GC[A/T]GG[A/T]GG, giống như tín hiệu tái tổ hợp prokaryote. Octamer này cũng được phát hiện trong một chuỗi lặp lại khác của EBV là IR3 và họ chuỗi lặp lại GGA ở tế bào liên quan đến IR3. Bởi vì motif octamer thường được coi là có vai trò trong việc tạo ra một nhóm DNA minisatellite, những phát hiện này gợi ý rằng bốn chuỗi lặp lại virus và tế bào đã được hình thành thông qua các cơ chế tương tự được thúc đẩy bởi motif.

Từ khóa

#virus Epstein-Barr #gen EBNA-3C #chuỗi lặp lại #minisatellite #tính đa hình #đồng thuận octamer

Tài liệu tham khảo

Kieff E. and Liebowitz D. in Fields B.N., Knipe D.M., Chanock R.M., Hirsch M.S., Melnick J.L., Monath T.P., and Roizman B. (eds).Virology. Raven Press, New York, 1990, pp. 1889–1920. Baer R., Bankier A.T., Biggin M.D., Deininger P.L., Farrell P.J., Gibson T.J., Hatfull G., Hudson G.S., Satchwell S.C., Seguin C., Tuffnell P.S., and Barrell B.G., Nature310 207–211, 1984. Farrell P.J. in Klein G. (ed.).Advances in Viral Oncology, Vol. 8. Raven Press, New York, 1989, pp. 103–132. Karlin S., Blaisdell B.E., and Schachtel G.A., J Virol64 4264–4273, 1990. Blaisdell B.E. and Karlin S., Proc Natl Acad Sci USA85 6637–6641, 1988. Heller M., Henderson A., and Kieff E., Proc Natl Acad Sci USA79 5916–5920, 1982. Heller M., Flemington E., Kieff E., and Deininger P., Mol Cell Biol5 457–465, 1985. Hanahan D. and Meselson M. in Wu R., Grossman L., and Moldave K. (eds).Methods in Enzymology, Vol. 100. Academic Press, New York, 1983, pp. 333–342. Sanger F., Nicklen S., and Coulson A.R., Proc Natl Acad Sci USA74 5463–5467, 1977. Hennessy K., Heller M., van Santen V., and Kieff E., Science220 1396–1398, 1983. Krowczynska A.M., Rudders R.A., and Krontiris T.G., Nucleic Acids Res18 1121–1127, 1990. Jeffreys A.J., Wilson V., and Thein S.L., Nature314 67–73, 1985. Smith G.R., Cell34 709–710, 1983. Nakamura Y., Leppert M., O'Connell P., Wolff R., Holm T., Culver M., Martin C., Fujimoto E., Hoff M., Kumlin E., and White R., Science235 1616–1622, 1987. Sawada I., Beal M.P., Shen C.-K.J., Chapman B., Wilson A.C., and Schmid C., Nucleic Acids Res11 8087–8101, 1983. Heller M., van Santen V., and Kieff E., J Virol44 311–320, 1982. Peden K., Mounts P., and Hayward G.S., Cell31 71–80, 1982. Arrand J.R., Walsh-Arrand J.E., and Rymo L., EMBO J2 1673–1683, 1983. Sun R., Spain T.A., Lin S.-F., and Miller G., Proc Natl Acad Sci USA91 8646–8650, 1994. Feinberg A.P. and Vogelstein B., Anal Biochem137 266–267, 1984.