Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mối quan hệ giữa hoạt động của CTR1 và trạng thái đồng trong các cơ quan khác nhau của chuột cống
Tóm tắt
Sản phẩm dự kiến của CTR1 (SLC31A1 theo cơ sở dữ liệu Entrez) được xem là ứng cử viên chính cho một nhà nhập khẩu đồng qua màng sinh chất ở sinh vật nhân thực. Chức năng cụ thể theo mô hình của CTR1 ở động vật có vú vẫn chưa được biết rõ. Mức độ mRNA của CTR1 trong trạng thái gần như ổn định đã được phân tích qua RT-PCR bán định lượng và so sánh với trạng thái đồng trong các cơ quan của chuột cống (gan, tiểu não, màng mạch và tuyến vú), các cơ quan này có sự khác biệt trong chuyển hóa đồng trong quá trình phát triển và phân hóa. Hoạt động của CTR1 có sự tương quan với việc sản xuất các enzym cuproenzymes nội bào và ngoại bào và giảm ở nhân của các tế bào trung mô khi nồng độ đồng cao, khi chuyển hóa đồng theo mô hình phôi. Theo phân tích phát sinh loài, các vùng bảo tồn nhất của CTR1 là các miền xuyên màng (TMD) 2 và 3, mà tổng thể chứa bảy dư lượng axit amin có khả năng phối hợp với một nguyên tử đồng. Một mô hình của kênh cuprophylic được hình thành bởi TMD2 và TMD3 của CTR1 homotrimer đã được đề xuất. Trong mô hình này, đồng được vận chuyển qua kênh tới motif C-terminal His-Cys-His trong tế bào chất. Khả năng của His-Cys-His trong việc phối hợp Cu(I) đã được đánh giá thông qua mô hình hóa phân tử (MM+, ZINDO/1). Khả năng chuyển giao đồng từ His-Cys-His đến motif Cys-X-X-Cys Cu(I), có mặt trong tất cả các protein vận chuyển đồng trong tế bào chất, cũng đã được chỉ ra. Vai trò của CTR1 như là một chất hiến tặng và nhận đồng trong các sinh vật nhân thực bậc cao được thảo luận.
Từ khóa
#CTR1 #SLC31A1 #đồng (Cu) #enzym cuproenzymes #tế bào chất #mô hình hóa phân tử #sinh vật nhân thực #chuyển hóa đồng #động vật có vúTài liệu tham khảo
Karlin K. 1993. Metalloenzymes, structural motif, and inorganic models. Science. 261, 701–707.
Gerschman R., Gilbert D.L., Nye S.W., Dwyer P., Fenn W.O. 1956. Oxygen poisoning and X-irradiation: A mechanism in common. Science. 119, 623–626.
Linder M.C. 2001. Copper and genomic stability in mammals. Mutat. Res. 475, 141–152.
Huffman D.L., O’Halloran T.V. 2001. Function, structure, and mechanism of intracellular copper trafficking proteins. Annu. Rev. Biochem. 70, 677–701.
Rae T.D., Schmidt P.J., Pufahl R.A., Culotta V.C., O’Halloran T.V. 1999. Undetectable intracellular free copper: The requirement of a copper chaperone for superoxide dismutase. Science. 284, 805–808.
Shim H., Harris Z.L. 2003. Genetic defects in copper metabolism. J. Nutr. 133, 1527–1531.
Sharp P.A. 2003. CTR1 and its role in body copper homeostasis. Int. J. Biochem. Cell Biol. 35, 288–291.
Field L.S., Luk E., Culotta V.C. 2002. Copper chaperones: Personal escorts for metal ions. J. Bioenerg. Biomembr. 34, 373–379.
Zhou B., Gitschier J. 1997. hCTR1: A human gene for copper uptake identified by complementation in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94, 7481–7486.
Klomp A.E.M., Tops B.B.J., van den Berg I.E.T., Berger R., Klomp L.W.J. 2002. Biochemical characterization and subcellular localization of human copper transporter 1 (hCTR1). Biochem. J. 364, 497–505.
Guo Y., Smith K., Lee J., Thiele D., Petris M. 2004. Identification of methionine-rich clusters that regulate copper-stimulated endocytosis of the human CTR1 copper transporter. J. Biol. Chem. 279, 17428–17433.
Lee J., Prohaska J.R., Thiele D.J. 2001. Essential role for mammalian copper transporter CTR1 in copper homeostasis and embryonic development. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98, 6842–6847.
Puchkova L.V., Platonova N.A. 2003. Mechanism providing for copper homeostasis in eukaryotes and its connection with iron transport. Usp. Sovrem. Biol. 123, 41–58.
Harvey L.J., Dainty J.R., Hollands W.J., Bull V.J., Beattie J.H., Venelinov T.I., Hoogewerff J.A., Davies I.M., Fairweather-Tait S.J. 2005. Use of mathematical modeling to study copper metabolism in humans. Am. J. Clin. Nutr. 81, 807–813.
Wessling-Resnick M. 2002. Understanding copper uptake at the molecular level. Nutr. Rev. 60, 177–186.
Hurley L.S., Keen C.L., Lonnerdal B. 1980. Copper in fetal and neonatal development. CIBA Foundation Symp. 80, 227–245.
Bingle C.D., Epstein O., Srai S.K.S., Gitlin J.D. 1991. Hepatic ceruloplasmin gene expression during development in the guinea pig: Correlation with changes in hepatic copper metabolism. Biochem. J. 276, 771–775.
Cousin R.J. 1985. Absorption, transport, and hepatic metabolism of copper and zinc: Special reference to metallothionein and ceruloplasmin. Physiol. Rev. 65, 238–309.
Kozma M., Ferke A. 1979. Trace element localization and changes in zinc and copper concentrations during postnatal development of the rat CNS. Acta Histochim. 65, 219–227.
Platonova N.A., Zhiguleva E.A., Tsymbalenko N.V., Mishchenko B.S., Vasin A.V., Zhivulko T.V., Puchkova L.V. 2004. Ceruloplasmin biosynthesis and distribution in the rat body at the embryonic type of copper metabolism. Ontogenez. 35, 171–182
Hennighausen L., Robinson G.W. 2001. Signaling pathways in mammary gland development. Develop. Cell. 1, 467–475.
Puchkova L.V., Aleinikova T.D., Tsymbalenko N.V., Zakharova E.T., Konopistseva L.A., Chebotar’ N.A., Gaitskhoki V.S. 1994. Ceruloplasmin biosynthesis and secretion by mammary gland cells during lactation. Biokhimiya. 59, 341–348.
Donley S.A., Ilagan B.J., Rim H., Linder M.C. 2002. Copper transport to mammary gland and milk during lactation in rats. Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 283, E667–E675.
Kiyosawa I., Matsuyama J., Nyui S., Fukuda A. 1995. Ceruloplasmin concentration in human colostrum and mature milk. Biosci. Biotechnol. Biochem. 59, 713–714.
Puchkova L.V., Zakharova E.T., Aleinikova T.D., Mokshina S.V., Tsymbalenko N.V., Sasina L.K., Shirmanova M.R., Rogacheva N.P., Gaitskhoki V.S. 1997. Comparative analysis of molecular heterogeneity of human blood and milk ceruloplasmin. Biokhimiya. 62, 1082–1085.
Patel B.N., Dunn R.J., David S. 2000. Alternative RNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositolanchored form of ceruloplasmin in mammalian brain. J. Biol. Chem. 275, 4305–4310.
Safaei R., Howell S. 2005. Copper transporters regulate the cellular pharmacology and sensitivity to Pt drugs. Crit. Rev. Oncol. Hematol. 53, 13–23.
Mitro A., Palkovits M. 1981. Morphology of the rat brain ventricles, ependyma, and periventricular structures. Bibl. Anat. 21, 1–110.
Vasin A.V., Platonova N.A., Povalikhin R.G., Klotchenko S.A., Samsonov S.A., Tsymbalenko N.V., Puchkova L.V. 2005. Mitochondrial ceruloplasmin of mammals. Mol. Biol. 39, 1–13.
Marone M., Mozzetti S., De Ritis D., Pierelli L., Scambia G. 2001. Semiquantitative RT-PCR analysis to assess the expression levels of multiple transcripts from the same sample. Biol. Proced. Online. 3, 19–25.
Puchkova L., Zhivulko T., Mishenko B., Zhiguleva E., Bichevaya N., Platonova N., Tsymbalenko N., Guolikhandanova N., Vasin A., Povalihin R. 2002. Copper nutrition and copper metabolism in rat newborns. Metal Ions in Biology and Medicine. 7, 447–457.
Axelsen N., Kroll I., Weeke B. 1973. A Manual of Quantitative Immunoelectrophoresis: Methods and Application. Oslo: Universitets Forlaget.
Lowry O.H., Rosebrough N.Y., Fair A.L., Randall R.I. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 193, 265.
Yang Z. 2000. Phylogenetic Analysis by Maximum Likelihood (PAML), Version 3.0e. London, England: University Coll. London.
HyperChem 7.01. 2002. Hypercube Inc.
Roger S. 2001. Rasmol Version 2.7.1. RasWin Molecular Graphics.
Araya M., Olivares M., Pizarro F., Gonzalez M., Speisky H., Uauy R. 2003. Copper exposure and potential biomarkers of copper metabolism. BioMetals. 16, 199–204.
Maltais D., Desroches D., Aouffen M., Mateescu M.A., Wang R., Paquin J. 2003. The blue copper ceruloplasmin induces aggregation of newly differentiated neurons: A potential modulator of nervous system organization. J. Neurosci. 121, 73–82.
Patel B.N., Dunn R.J., Jeong S.Y., Zhu Q., Julien J.-P., David S. 2002. Ceruloplasmin regulates iron levels in the CNS and prevents free radical injury. J. Neurosci. 22, 6578–6586.
Jeong Y.S., David S. 2003. GPI-anchored ceruloplasmin is required for iron efflux from cells in the central nervous system. J. Biol. Chem. 278, 27144–27148.
Torres J., Wilson M.T. 1999. The reactions of copper proteins with nitric oxide. Biochim. Biophys. Acta. 1411, 310–322.
Mani K., Cheng F., Havsmark B., David S., Fransson L.-A. 2004. Involvement of GPI-linked ceruloplasmin in the Cu/Zn-NO-dependent degradation of glypican-1 heparan sulfate in rat C6 glioma cells. J. Biol. Chem. 279, 12918–12923.
Mittal B., Doroudchi M.M., Jeong S.Y., Patel B.N., David S. 2003. Expression of a membrane-bound form of the ferroxidase ceruloplasmin by leptomeningeal cells. Glia. 41, 337–346.
Klomp L.W., Farhangrazi Z.D., Dugan L.L., Gitlin J.D. 1996. Ceruloplasmin gene expression in the murine central nervous system. J. Clin. Invest. 98, 207–215.
Jeong Y.S., David S. 2003. GPI-anchored ceruloplasmin is required for iron efflux from cells in the central nervous system. J. Biol. Chem. 278, 27144–27148.
Puchkova L.V., Aleinikova T.D., Bichevaya N.K., Mokshina S.A., Platonova N.A., Sasina L.K., Skvortsova N.N., Tsymbalenko N.V., Gaitskhoki V.S. 1999. Comparative analysis of the dynamics of milk ceruloplasmin peptide moiety passage in the rat body at the embryonic and adult types of copper metabolism. Ontogenez. 30, 31–39.
Linder M.C., Moor J.R. 1977. Plasma ceruloplasmin. Evidence for its presence in and uptake by heart and other organs of the rat. Biochim. Biophys. Acta. 499, 329–336.
Mason K.E. 1979. A conspectus of research on copper metabolism and requirements of man. J. Nutr. 109, 1979–2066.
Puig S., Thiele D.J. 2002. Molecular mechanisms of copper uptake and distribution. Curr. Opin. Chem. Biol. 6, 171–180.
Finkelstein A.V., Ptitsyn O.B. 2002. Fizika belka (Protein Physics). Moscow: Knizhnyi Dom.
Deschamps P., Kulkarni P., Sarkar B. 2004. X-ray structure of physiological copper(II)-bis(L-histidinato) complex. Inorg. Chem. 43, 3338–3340.
Eisses J.F., Kaplan J.H. 2002. Molecular characterization of hCTR1, the human copper uptake protein. J. Biol. Chem. 277, 29162–29171.
Eisses J.F., Chi Y., Kaplan J.H. 2005. Stable plasma membrane levels of hCTR1-mediated cellular copper uptake. J. Biol. Chem. 280, 9635–9639.
Prohaska J.R., Gybina A.A. 2004. Intracellular copper transport in mammals. J. Nutr. 134, 1003–1006.
McArdle H.J., Danks D.M. 1988. Secretion of copper 64 into breast milk following intravenous injection in a human subject. J. Trace Elements Exp. Med. 4, 81–84.
Hilton M., Spenser D.C., Ross P., Ramsey A., McArdle H.J. 1995. Characterization of the copper uptake mechanism and isolation of the ceruloplasmin receptor/copper transporter in human placental vesicles. Biochim. Biophys. Acta. 1245, 153–160.
Sasina L.K., Puchkova L.V., Gaitskhoki V.S. 1998. Intracellular localization and transfer of newly synthesized ceruloplasmin receptor in cultured human fibroblasts. Biokhimiya. 63, 1172–1177.