Quy định chức năng và quá trình vận chuyển của protein tín hiệu bởi cơ chế chaperone dựa trên hsp90/hsp70

Experimental Biology and Medicine - Tập 228 Số 2 - Trang 111-133 - 2003
William B. Pratt1, David O. Toft2
1Department of Pharmacology, University of Michigan Medical School, Ann Arbor, Michigan 48109
2Department of Biochemistry and Molecular Biology, Mayo Graduate School, Rochester, Minnesota 55905

Tóm tắt

Gần 100 protein được biết đến là bị điều chỉnh bởi hsp90. Hầu hết các cơ chất hoặc "protein khách" này tham gia vào quá trình truyền tín hiệu và chúng được đưa vào phức hợp với hsp90 bởi một máy móc chaperone dựa trên hsp90/hsp70 đa protein. Ngoài việc liên kết với các protein cơ chất tại các vị trí chaperone, hsp90 còn liên kết với các yếu tố đồng phân tại các vị trí khác là một phần của máy móc lắp ghép heterocomplex cũng như immunophilins kết nối các phức hợp cơ chất·hsp90 đã lắp ghép với các hệ thống vận chuyển protein. Trong 5 năm qua kể từ lần cuối chúng tôi xem xét chủ đề này, nhiều điều đã được học về cấu trúc hsp90, liên kết nucleotid và các tương tác giữa các cochaperone; khái niệm quan trọng nhất là sự phân hủy ATP do hoạt động ATPase nội tại tạo ra một sự thay đổi hình dạng trong hsp90 cần thiết để kích thích sự thay đổi hình dạng trong một protein cơ chất. Sự thay đổi hình dạng được kích thích trong các thụ thể steroid là một sự mở rộng của rãnh liên kết steroid để có thể được tiếp cận bởi steroid. Chúng tôi đã phát triển một hệ thống tối thiểu gồm năm protein tinh khiết—hsp90, hsp70, Hop, hsp40 và p23—để lắp ghép các phức hợp heterocomplex receptor·hsp90 ổn định. Một phức hợp hsp90·Hop·hsp70·hsp40 mở rãnh trong một quá trình phụ thuộc ATP để tạo ra một phức hợp heterocomplex receptor·hsp90 với hsp90 trong cấu hình liên kết ATP của nó, và sau đó p23 tương tác với hsp90 để ổn định phức hợp. Các thí nghiệm lắp ghép theo từng bước đã chỉ ra rằng hsp70 và hsp40 trước tiên tương tác với thụ thể trong một phản ứng phụ thuộc ATP để tạo ra phức hợp receptor·hsp70·hsp40 được "chuẩn bị" để được kích hoạt sang trạng thái liên kết steroid trong một bước thứ hai phụ thuộc ATP với hsp90, Hop và p23. Việc sử dụng thành công hệ thống năm protein với các cơ chất khác cho thấy rằng nó có thể lắp ghép các phức hợp heterocomplex protein tín hiệu-hsp90 cho dù cơ chất là một thụ thể, một protein kinase hay một yếu tố phiên mã. Hệ thống tinh khiết này sẽ tạo điều kiện thuận lợi cho việc hiểu biết về cách hsp70 và hsp90 ở sinh vật bậc cao hoạt động cùng nhau như những thành phần thiết yếu của một quá trình thay đổi hình dạng của các protein cơ chất sang các trạng thái đáp ứng trong việc truyền tín hiệu.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Pratt WB, 1997, Endocr Rev, 18, 18

10.3181/00379727-217-44252

10.1073/pnas.91.18.8324

Shue G, 1994, J Biol Chem, 269, 269, 10.1016/S0021-9258(17)42001-1

10.1016/S0014-5793(99)01056-X

Beissinger M, 1998, Biol Chem, 379, 379

Csermely P, 1998, A comprehensive review. Pharmacol Ther, 79, 79

10.1016/S0968-0004(99)01373-0

10.1016/S0959-440X(99)00047-0

10.1083/jcb.200104079

10.1007/978-1-4612-1764-0_1

10.1016/S0962-8924(99)01580-9

Krishna P, 2001, Arabidopsis thaliana. Cell Stress Chaperones, 6, 6, 10.1379/1466-1268(2001)006<0006:AIRAPA>2.0.CO;2

10.1093/embo-reports/kve206

10.1002/jcp.1131

10.1379/1466-1268(2000)005<0076:MOSRAE>2.0.CO;2

Smith DF, 2000, Cell Devel Biol, 11, 11

10.1210/mend.14.7.0489

10.1023/A:1006382320697

10.1054/drup.1999.0082

10.1021/jm980403y

10.1379/1466-1268(2001)006<0105:GTPOAC>2.0.CO;2

10.1016/S0898-6568(99)00064-9

10.1016/S1360-1385(00)01843-4

10.1046/j.1523-1755.2000.00957.x

10.1016/0092-8674(81)90055-6

10.1073/pnas.78.2.1067

10.1379/1466-1268(1996)001<0237:APOMCI>2.3.CO;2

Xu M, 1998, J Biol Chem, 273, 273

10.1074/jbc.274.51.36527

Sanchez ER, 1985, J Biol Chem, 260, 260, 10.1016/S0021-9258(17)38886-5

10.1038/348166a0

10.1128/MCB.15.7.3917

Whitesell L, 1996, Mol Endo, 10, 10

Schuh S, 1985, pp60v-src J Biol Chem, 260, 260

10.1002/j.1460-2075.1985.tb04055.x

10.1128/MCB.15.12.6804

10.1038/308850a0

Redeuilh G, 1987, J Biol Chem, 262, 262

10.1021/bi00147a029

10.1074/jbc.271.45.28697

Rafestin-Oblin ME, 1989, Oligomeric structure and transformation. J Biol Chem, 264, 264

Perdew GH, 1988, J Biol Chem, 263, 263

10.1016/S0006-291X(88)80566-7

Carver LA, 1994, J Biol Chem, 269, 269, 10.1016/S0021-9258(18)43782-9

10.1074/jbc.M007765200

Privalsky ML, 1991, J Biol Chem, 266, 266, 10.1016/S0021-9258(18)52316-4

10.1091/mbc.6.12.1833

10.1128/MCB.18.9.4949

Zuo J, 1998, Cell, 94, 94

10.1074/jbc.270.52.31353

10.1111/j.1349-7006.1991.tb01902.x

10.1073/pnas.93.3.1060

10.1074/jbc.271.25.15084

10.1073/pnas.93.16.8379

10.1016/S0092-8674(00)80624-8

10.1128/MCB.18.7.3819

10.1016/S0014-5793(99)01359-9

10.1101/gad.13.7.817

10.1038/sj.onc.1203475

10.1111/j.1349-7006.1999.tb00666.x

Hutchison KA, 1992, J Biol Chem, 267, 267

10.1073/pnas.90.15.7074

10.1073/pnas.91.18.8324

An WG, 2000, Cell Growth Differentiation, 11, 11

10.1128/MCB.2.7.875

10.1016/S0006-291X(86)80424-7

10.1021/bi00196a008

10.1021/bi961332c

10.1128/MCB.20.18.6984-6995.2000

Scholz GM, 2001, Cell Growth Diff, 12, 12

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06956.x

10.1016/0092-8674(94)90442-1

10.1021/bi00395a003

Matts RL, 1989, J Biol Chem, 264, 264, 10.1016/S0021-9258(19)84864-0

10.1074/jbc.272.17.11648

10.1016/0014-5793(94)00676-8

Yang J, 2001, Cancer Res, 61, 61

Miyata Y, 1992, J Biol Chem, 267, 267, 10.1016/S0021-9258(19)50533-6

Stancato LF, 1993, J Biol Chem, 268, 268, 10.1016/S0021-9258(20)80600-0

Wartmann M, 1994, J Biol Chem, 269, 269, 10.1016/S0021-9258(17)37431-8

10.1074/jbc.271.39.23626

Lovrich J, 1994, FEBS Lett, 343, 343

Louvion J-F, 1988, Mol Biol Cell, 9, 9

10.1074/jbc.270.41.24585

Stancato LF, 1997, J Biol Chem, 271, 271

10.1128/MCB.19.8.5523

Flanagan CH, 1992, J Biol Chem, 267, 267

10.1006/mgme.1998.2774

10.1074/jbc.275.14.10519

10.1128/MCB.19.12.8422

10.1006/bbrc.1997.7116

10.1074/jbc.270.28.16580

10.1006/bbrc.2001.4405

10.1074/jbc.M006864200

10.1074/jbc.M003114200

10.1379/1466-1268(1999)004<0019:BAHAAG>2.3.CO;2

10.1093/emboj/19.7.1516

Munoz MJ, 1999, Mol Gen Genet, 261, 261, 10.1007/s004380050963

10.1074/jbc.271.36.22030

10.1101/gad.10.12.1491

10.1038/sj.onc.1201570

10.1074/jbc.275.1.279

de Career G, 2001, EMBO J, 20, 20

10.1017/S0952523801183094

10.1074/jbc.M010944200

10.1093/emboj/20.14.3771

10.1073/pnas.170276797

10.1046/j.1432-1327.2001.02105.x

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124363

10.1074/jbc.275.3.1565

10.1074/jbc.M108711200

10.1038/33934

10.1074/jbc.274.3.1472

10.1016/S0014-5793(97)00004-5

10.1074/jbc.M104212200

10.1093/emboj/17.23.6879

10.1074/jbc.M010480200

10.1074/jbc.M909965199

10.1074/jbc.273.24.15227

10.1006/abbi.1999.1233

10.1093/emboj/19.16.4310

10.1128/MCB.20.24.9262-9270.2000

10.1016/0014-5793(94)00388-2

10.1006/abbi.1995.0067

Agarraberes FA, 2001, J Cell Sci, 114, 114, 10.1242/jcs.114.13.2491

10.1006/dbio.1995.1259

10.1093/emboj/19.6.1252

10.1073/pnas.83.21.8054

10.1210/mend-2-8-756

10.1074/jbc.M100633200

Abbas-Terki T, 1999, An in vivo model substrate for the molecular chaperone heat-shock protein 90 in yeast. Eur J Biochem, 266, 266

10.1074/jbc.270.22.13524

Melnick J, 1992, J Biol Chem, 267, 267, 10.1016/S0021-9258(19)36608-6

Hoshino T, 1998, Blood, 91, 91, 10.1182/blood.V91.11.4379

10.1074/jbc.272.42.26095

10.1016/S0014-5793(97)01363-X

10.1073/pnas.95.4.1495

10.1021/bi963030g

10.1074/jbc.M103773200

Johnson JL, 1994, J Biol Chem, 269, 269

10.1128/MCB.18.6.3330

10.1128/MCB.18.7.3727

10.1128/MCB.13.2.869

Chang H-CJ, 1994, J Biol Chem, 269, 269

Creve G, 2001, J Cell Sci, 114, 114

10.1021/bi00366a043

10.1073/pnas.91.23.11197

Smith DF, 1993, J Biol Chem, 268, 268

10.1042/bj3070005

10.1074/jbc.271.6.2961

10.1126/science.274.5293.1713

10.1128/MCB.18.12.7344

10.1128/MCB.18.12.7353

10.1074/jbc.271.50.32315

10.1074/jbc.272.26.16224

10.1074/jbc.272.14.8878

10.1074/jbc.272.17.11452

10.1128/MCB.18.2.978

10.1038/35050676

Whitelaw ML, 1991, J Biol Chem, 266, 266, 10.1016/S0021-9258(18)55318-7

10.1074/jbc.M103889200

Minami Y, 1993, J Biol Chem, 268, 268, 10.1016/S0021-9258(18)98393-6

10.1021/bi002399+

10.1074/jbc.272.12.8007

10.1074/jbc.272.34.21213

10.1074/jbc.272.38.23843

Chen S, 1996, Mol Endocrinol, 10, 10

Lassie M, 1997, J Biol Chem, 272, 272

10.1074/jbc.272.20.13047

10.1074/jbc.273.13.7358

10.1379/1466-1268(1998)003<0118:DIOPAT>2.3.CO;2

10.1074/jbc.273.29.18007

10.1074/jbc.274.5.2682

10.1074/jbc.274.29.20060

10.1074/jbc.270.35.20479

10.1074/jbc.271.6.2961

10.1074/jbc.271.23.13468

10.1210/mend.12.3.0075

10.1074/jbc.274.52.36980

10.1093/emboj/18.3.754

10.1006/jmbi.2001.4595

Renoir J-M, 1995, Proc Natl Acad Sci USA, 92, 92, 10.1073/pnas.92.1.92

10.1128/MCB.19.6.4535

Jiang J, 2001, Identification of hsc70 as a target for ubiquitylation. J Biol Chem, 276, 276

10.1101/gad.10.12.1491

10.1021/bi9612529

10.1074/jbc.273.32.20090

10.1091/mbc.7.9.1405

10.1073/pnas.92.10.4651

10.1083/jcb.136.5.969

10.1006/jmbi.1995.0316

10.1016/S0962-8924(97)01027-1

Brugge JS, 1996, Curr Topics Microbial Immunol, 123, 123

10.1091/mbc.8.12.2501

10.1074/jbc.M007385200

Stancato LF, 1994, J Biol Chem, 269, 269, 10.1016/S0021-9258(17)31769-6

10.1021/bi000315r

10.1016/S0092-8674(00)80203-2

10.1016/S0092-8674(00)80314-1

Dutta R, 2000, TIBS, 25, 25

10.1038/386414a0

10.1093/emboj/19.16.4383

10.1111/j.1432-1033.1995.001_1.x

10.1073/pnas.220430297

10.1083/jcb.143.4.901

10.1093/emboj/17.16.4829

10.1074/jbc.274.25.17525

10.1074/jbc.M103832200

10.1074/jbc.M105568200

10.1006/jmbi.2000.4157

10.1074/jbc.M111450200

10.1093/emboj/19.21.5930

10.1074/jbc.M003701200

10.1074/jbc.M111874200

10.1074/jbc.273.6.3679

10.1074/jbc.271.28.16833

10.1021/bi983027s

10.1126/science.274.5293.1715

10.1126/science.274.5293.1718

Freeman BC, 2000, Genes &Development, 14, 14

10.1074/jbc.M005195200

Argon Y, 1999, Cell &Development Biol, 10, 10

10.1021/bi9801006

10.1084/jem.186.8.1315

10.1073/pnas.96.4.1297

10.1016/S0952-7915(98)80039-3

10.1016/S1074-7613(00)80570-1

10.1074/jbc.275.8.5472

10.1074/jbc.M001476200

10.1074/jbc.M106736200

10.1006/bbrc.2001.6271

10.1074/jbc.M110513200

Barrai JM, 2002, Science, 295, 295

10.1210/mend-4-11-1704

Scherrer LC, 1990, J Biol Chem, 265, 265, 10.1016/S0021-9258(18)45746-8

Hutchison KA, 1992, J Biol Chem, 267, 267

Smith DF, 1992, J Biol Chem, 267, 1350, 10.1016/S0021-9258(18)48438-4

Hutchison KA, 1994, J Biol Chem, 269, 269

Smith DF, 1993, Mol Endocrinol, 7, 7

10.1074/jbc.271.22.12833

10.1074/jbc.273.49.32973

Hutchison KA, 1994, a “foldosome.” J Biol Chem, 269, 269

10.1074/jbc.271.15.8831

Simons SS, 1989, J Biol Chem, 264, 264, 10.1016/S0021-9258(18)71705-5

10.1074/jbc.272.38.23986

10.1074/jbc.C100269200

10.1093/emboj/16.18.5483

10.1093/emboj/16.16.4887

10.1093/emboj/16.20.6209

10.1074/jbc.273.35.22506

10.1074/jbc.274.48.34134

Prapapanich V, 1996, Mol Endocrinol, 10, 10

Höhfeld J, 1995, Cell, 83, 83

10.1016/S0014-5793(97)01267-2

10.1128/MCB.18.2.944

10.1021/bi001671c

10.1074/jbc.275.10.6894

10.1074/jbc.M105562200

10.1046/j.0014-2956.2001.02457.x

10.1128/MCB.15.12.6804

10.1074/jbc.273.52.35194

10.1128/MCB.17.1.318

10.1379/1466-1268(2002)007<0055:EOGOAR>2.0.CO;2

10.1126/science.7761857

10.1074/jbc.270.10.5251

Fiss AE, 1999, J Biol Chem, 274, 274

10.1074/jbc.M000434200

10.1074/jbc.M002035200

Johnson JL, 1995, Mol Endocrinol, 9, 9

10.1074/jbc.M111445200

Kanalakis KC, 2002, J Biol Chem, 277, 277

O'Brien MC, 1995, I. Potassium is required for optimal ATPase activity. J Biol Chem, 270, 270

Wilbanks SM, 1995, II. Potassium binds specifically in the ATPase active site. J Biol Chem, 270, 270

10.1016/S0968-0004(98)01215-8

10.1074/jbc.272.30.18608

10.1006/jmbi.2001.5245

10.1021/bi9615349

10.1104/pp.118.4.1395

10.1021/bi020073q

DeFranco DB, 1995, Vitam Horm, 51, 51

10.1021/bi970648x

10.1210/mend.12.12.0204

Czar MJ, 1994, Mol Endocrinol, 8, 8

Perrot-Applanat M, 1995, J Cell Sci, 108, 108, 10.1242/jcs.108.5.2037

Czar MJ, 1995, Mol Endocrinol, 9, 9

10.1074/jbc.M010809200

Davies TH, 2002, Hormone-induced switching of FKBP51 and FKBP52 immunophilins. J Biol Chem, 277, 277

10.1146/annurev.bi.62.070193.002241

10.1021/bi020399z

10.1074/jbc.273.50.33580

10.1074/jbc.M007765200

10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001

10.1021/bi982223w

10.1074/jbc.275.9.6153

10.1074/jbc.M006873200

10.1016/S0968-0004(96)20013-1

10.1146/annurev.ge.27.120193.002253

10.1074/jbc.M201940200

10.1073/pnas.94.26.14500

10.1101/gad.10.9.1054

10.1016/S0092-8674(00)81871-1

10.1038/35036335

10.1128/JVI.76.1.269-279.2002

10.1210/mend.15.3.0602

Thông tin
Thông tin xuất bản

Experimental Biology and Medicine

Tập 228 Số 2

111-133

Thông tin tác giả