Quy định redox của CF1-ATPase liên quan đến sự tương tác giữa vùng cổ γ và vùng uốn của βDELSEED-loop

Phức hợp F1 hòa tan của ATP synthase (FoF1) có khả năng thủy phân ATP, được thực hiện bởi các tiểu đơn vị chính α3β3γ. Một đặc điểm đặc biệt của F1 vi khuẩn lam và F1 lạp thể (CF1) là một chuỗi axit amin được chèn vào tiểu đơn vị γ. Việc chèn này mở rộng một chút vào enzyme CF1, chứa hai cysteine bổ sung để điều chỉnh hoạt động ATPase thông qua điều biến thiol. Công tắc phân tử này đã được chuyển giao cho một F1 chimera bằng cách chèn đoạn chứa cysteine từ CF1 rau chân vịt vào tiểu đơn vị γ của vi khuẩn lam [Y. Kim et al., quy định redox của sự quay của F1-ATPase vi khuẩn lam chứa công tắc quy định thiol, J Biol Chem, 286 (2011) 9071–9078]. Trong điều kiện oxy hóa, F1 thu được có xu hướng rơi vào trạng thái bị ức chế bởi ADP, một cơ chế điều chỉnh phổ biến để ngăn chặn thủy phân ATP lãng phí trong những hoàn cảnh không thuận lợi. Tuy nhiên, luồng thông tin giữa các vị trí điều biến thiol trên tiểu đơn vị γ và các vị trí xúc tác trên các tiểu đơn vị β vẫn chưa rõ ràng. Tại đây, chúng tôi đã làm rõ một tương tác có thể có đối với quy định redox của CF1-ATPase giữa các yếu tố cấu trúc của vùng βDELSEED-loop và vùng cổ tiểu đơn vị γ, tức là phần lồi nhất của các đầu α xoắn. Các ký tự quan trọng đã được xác định trên tiểu đơn vị β, nhận tín hiệu thay đổi hình dạng do sự hình thành disulfide/dithiol trên tiểu đơn vị γ. Phản ứng của đột biến đối với quy định redox ATPase dao động từ mất đi đến cực kỳ nhạy cảm. Hơn nữa, các thí nghiệm liên kết chéo đột biến và đảo ngược quy định redox cho thấy trạng thái redox γ có thể điều chỉnh giao diện tiểu đơn vị thông qua việc định hướng lại vùng motif βDELSEED.