Interleukin-1β tái tổ hợp của người và yếu tố hoại tử khối u ảnh hưởng đến quá trình glycosyl hóa của α 1-glycoprotein acid huyết thanh ở chuột rat

Inflammation - Tập 16 - Trang 197-203 - 1992
Christian Poüs1, Laurence Chauvelot-Moachon2, Maryvonne Lecoustillier1, Genevieve Durand1
1Département de Biochimie Générale, UFR des Sciences Pharmaceutiques et Biologiques (Université Paris XI), Châtenay Malabry Cédex, France
2Département de Pharmacologie CNRS URA 595, Hôpital Cochin, Paris Cédex 14, France

Tóm tắt

Nồng độ huyết thanh và quá trình glycosyl hóa của α 1-glycoprotein acid (α 1-AGP) ở chuột đã được đánh giá sau khi tiêm trong cơ thể các cytokine interleukin-1β tái tổ hợp (rhIL-1β) và yếu tố hoại tử khối u α (rhTNF-α), riêng lẻ hoặc kết hợp với nhau. Ảnh hưởng của LPS và turpentine cũng đã được nghiên cứu. Trong tất cả các mô hình, nồng độ α 1-AGP trong huyết thanh đều tăng và quá trình glycosyl hóa đã thay đổi. Mức α 1-AGP đạt 1.8 g/lít với cytokine riêng lẻ, 2.1 g/lít với sự kết hợp các cytokine hoặc LPS, và 3.4 g/lít với turpentine. Phân tích bằng điện di miễn dịch affinoimmunoelectrophoresis (CAIE) với concanavalin A (Con A) cho thấy tỉ lệ phần trăm của dạng không phản ứng với Con A luôn giảm bất kể tác nhân kích thích. Mặt khác, tác động cuối cùng lên nồng độ α 1-AGP không phản ứng với Con A tăng lên với cytokine riêng lẻ hoặc LPS và giảm với sự kết hợp các cytokine hoặc turpentine. Những kết quả này gợi ý sự phân tách giữa sự thay đổi trong mức tổng hợp α 1-AGP và mẫu hình glycosyl hóa của nó trong các mô hình viêm khác nhau.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Koj, A., A. Dubin, H. Kasperczak, J. Bereta, andA. H. Gordon. 1982. Changes in the blood level and affinity to concanavalin A of rat plasma glycoproteins during acute inflammation and hepatoma growth.Biochem. J. 206:545–553. Fey, G. H., andG. M. Fuller. 1987. Regulation of acute phase gene expression by inflammatory mediators.Mol. Biol. Med. 4:323–338. Beutler, B., andA. Cerami. 1989. The biology of cachectin/TNF-a primary mediator of the host response.Annu. Rev. Immunol. 7:625–655. Heinrich, P. C., J. Castell, andT. Andus. 1990. Interleukin-6 and the acute phase response.Biochem. J. 265:621–636. Delers, F., M. Mangeney, D. Raffa, I. Vallet-Colom, M. Daveau, N. Tran-Quang, C. Davrinches, andJ. Chambaz. 1989. Changes in rat liver mRNA for alpha-1-acid glycoprotein, apolipoprotein E, apolipoprotein B and beta-actin after mouse recombinant tumor necrosis factor injection.Biochem. Biopitys. Res. Commun. 161:81–88. Baumann, H., C. L. Firestone, T. L. Burgess, K. W. Gross, K. R. Yamamoto, andW. A. Held. 1983. Dexamethasone regulation ofα1-acid glycoprotein and other acute-phase reactants in rat liver and hepatoma cells.J. Biol. Chem. 258:263–270. Baumann, H., andK. R. Prowse. 1989. Genetic elements involved in regulated expression of rodent alpha 1-acid glycoprotein gene. In Alpha 1-Acid Glycoprotein Genetics, Biochemistry, Physiological Functions, and Pharmacology. P. Baumann, C. B. Eap, W. E. Müller, and J. P. Tillement, editors. Alan R. Liss. New York. 99–110. Marinkovic, S., G. P. Jahreis, G. G. Wong, andH. Baumann. 1989. IL-6 modulates the synthesis of a specific set of acute phase plasma proteins.J. Immunol. 142:808–812. Ricca, G. A., J. W. McLean, andJ. M. Taylor. 1982. Kinetics of induction ofα1-acid glycoprotein.Ann. N.Y. Acad. Sci. 389:88–105. Laurell, C. B. 1972. Electroimmunoassay.Scand. J. Lab. Invest. 29 (Suppl. 124):21–37. Chauvelot-Moachon, L., F. Delers, C. Poüs, R. Engler, F. Tallet, andJ. P. Giroud. 1988. Alpha 1-acid glycoprotein concentrations and propranolol binding in Sprague-Dawley and dark Agouti rat strains treated by phenobarbital.J. Pharmacol. Exp. Ther. 244:1103–1108. Monnet, D., D. Durand, D. Biou, J. Feger, andG. Durand. 1985. Galactosamine-induced liver injury: A rat model to study the heterogeneity of the oligosaccharide chains ofα-acid glycoprotein.J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 23:249–253. Nicollet, I., J. P. Lebreton, M. Fontaine, andM. Hiron. 1981. Evidence forα1-acid glycoprotein populations of different pI values after concanavalin A affinity chromatography. Study of their evolution during inflammation in man.Biochim. Biophys. Acta 668:235–245. Mackiewicz, A., R. Marcinkowska-Pieta, S. Ballou, S. Mackiewicz, andI. Kushner. 1987. Microheterogeneity ofα1-acid glycoprotein in detection of intercurrent infection in systemic lupus erythematosus.Arthritis Rheum. 30:513–518. Pos, O., H. J. Moshage, S. H. Yap, J. P. M. Snieders, L. A. Aarden, J. Van Gool, W. Boers, A. M. Brugman, andW. Van Dijk. 1989. Effects of monocytic products, recombinant interleukin-1 and recombinant interleukin-6 on the glycosylation ofα1-acid glycoprotein: Studies with primary human hepatocyte cultures and rats.Inflammation 13:415–425. Chen, Y. L., L. Chauvelot-Moachon, andJ. P. Giroud. 1990. Interleukins-1 and 6 differently affect serum alpha 1-acid glycoprotein and hepatic microsomal cytochrome P-450 levels in the rat.Eur. J. Pharmacol. 183:1588. Cybulsky, M. I., H. Z. Movat, andC. A. Dinarello. 1987. Role of interleukin-1 and tumour necrosis factor alpha in acute inflammation.Ann. Inst. Pasteur 18th forum in immunology 138:505–512. Mackiewicz, A., andI. Kushner. 1989. Interferon (β2/B-cell stimulating factor 2/interleukin 6 affects glycosylation of acute phase proteins in human hepatoma cell lines.Scand. J. Immunol. 29:265–271. Mackiewicz, A., M. K. Ganapathi, D. Schultz, andI. Kushner. 1987. Monokines regulate glycosylation of acute-phase proteins.J. Exp. Med. 166:253–258.