Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Những Tiến Bộ Gần Đây Trong Bệnh Celiac
Tóm tắt
Các tiến bộ chẩn đoán gần đây đã cho thấy bệnh celiac là tương đối phổ biến mặc dù phần lớn bệnh nhân có triệu chứng nhẹ hơn so với những gì đã được nhận diện trước đây. Tổn thương lớp niêm mạc của rối loạn tự miễn này phụ thuộc vào cả phản ứng miễn dịch thích ứng và miễn dịch bẩm sinh. Các kháng thể đặc trưng chống lại tissue transglutaminase-2 (tTG-2) và các peptide gliadin đã được deamid hóa có thể được tạo ra ở những người mang gen HLA-DQ phù hợp nếu các peptide gliadin nguyên vẹn có thể xâm nhập qua rào cản biểu mô để đến các tế bào trình diện kháng nguyên. Sự phát triển từ tự miễn celiac đến bệnh rõ rệt có thể phụ thuộc vào cơ chế miễn dịch bẩm sinh, không bị hạn chế bởi HLA, trong đó IL-15 được tạo ra trong khu vực biểu mô. Một phản ứng miễn dịch bẩm sinh đặc hiệu mà trước đây được cho là chỉ riêng cho các loài không xương sống, phản ứng bao bọc, có thể góp phần vào sự mở rộng thể tích niêm mạc thông qua việc huy động các bạch cầu biểu hiện syndecan và kích thích sản xuất ma trận. Điều đáng chú ý là tissue transglutaminase rất quan trọng trong phản ứng này ở côn trùng, và rất ít côn trùng có thể ăn lúa mì lại sở hữu các enzyme tiết nước bọt hoặc ruột cụ thể nhằm phân hủy gluten. Các mô hình động vật ở chuột mang gen HLA-DQ chỉ ra rằng quần thể vi khuẩn của ruột có thể đóng vai trò trong các phản ứng của chủ thể và điều chỉnh sự tiến triển của bệnh. Điều này gợi ý rằng việc điều chỉnh điều trị hệ vi sinh vật có thể góp phần vào việc quản lý bệnh celiac. Tại các quốc gia đang phát triển, có thể gặp khó khăn trong việc chẩn đoán mô học do tỷ lệ mắc bệnh enteropathy môi trường cao giữa những trẻ em dường như khỏe mạnh. Do đó, việc nhận diện các mẫu bệnh địa phương của enteropathy sẽ rất quan trọng đối với các bác sĩ bệnh lý học mô, và các mức anti-tTG-2 tự kháng thể cao có thể mang ý nghĩa chẩn đoán đáng kể.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Dowd B, Walker-Smith J. Samuel gee, Aretaeus, and the coeliac affection. BMJ. 1974;2:45–7.
van Berge-Henegouwen GP, Mulder CJ. Pioneer in the gluten free diet: Willem-Karel Dicke 1905-1962, over 50 years of gluten free diet. Gut. 1993;34:1473–5.
Paulley JW. Observations on the aetiology of idiopathic steatorrhoea. BMJ. 1954;2:1318–21.
Sakula J, Shiner M. Coeliac disease with atrophy of the small intestine mucosa. Lancet. 1957;273:876–7.
De Re V, Caggiari L, Tabuso M, Cannizzaro R. The versatile role of gliadin peptides in celiac disease. Clin Biochem. 2013;46:552–60.
Abadie V, Sollid LM, Barreiro LB, Jabri B. Integration of genetic and immunological insights into a model of celiac disease pathogenesis. Annu Rev Immunol. 2011;29:493–525.
Ludvigsson JF, Leffler DA, Bai JC, et al. The Oslo definitions for coeliac disease and related terms. Gut. 2013;62:43–52.
Veitch AM, Kelly P, Zulu IS, Segal I, Farthing MJ. Tropical enteropathy: a T-cell-mediated crypt hyperplastic enteropathy. Eur J Gastroenterol Hepatol. 2001;13:1175–81.
Campbell DI, Murch SH, Lunn PG, et al. Chronic T cell-mediated enteropathy in rural west African children: relationship with nutritional status and small bowel function. Pediatr Res. 2003;54:306–11.
van Gils T, Nijeboer P, van Wanrooij RL, Bouma G, Mulder CJ. Mechanisms and management of refractory coeliac disease. Nat Rev Gastroenterol Hepatol. 2015;12:572–9.
Maki M, Holm K, Koskimies S, Hallstrom O, Visakorpi JK. Normal small bowel biopsy followed by coeliac disease. Arch Dis Child. 1990;65:1137–41.
Steens RF, Csizmadia CG, George EK, Ninaber MK, Hira Sing RA, Mearin ML. A national prospective study on childhood celiac disease in the Netherlands 1993-2000: an increasing recognition and a changing clinical picture. J Pediatr. 2005;147:239–43.
Kang JY, Kang AH, Green A, Gwee KA, Ho KY. Systematic review: worldwide variation in the frequency of coeliac disease and changes over time. Aliment Pharmacol Ther. 2013;38:226–45.
Rätsch IM, Catassi C. Coeliac disease: a potentially treatable health problem of Saharawi refugee children. Bull World Health Organ. 2001;79:541–5.
Lionetti E, Gatti S, Pulvirenti A, Catassi C. Celiac disease from a global perspective. Best Pract Res Clin Gastroenterol. 2015;29:365–79.
Makharia GK, Verma AK, Amarchand R, et al. Prevalence of celiac disease in the northern part of India: a community based study. J Gastroenterol Hepatol. 2011;26:894–900.
Crane RJ, Jones KD, Berkley JA. Environmental enteric dysfunction: an overview. Food Nutr Bull. 2015;36:S76–87.
Keusch GT, Denno DM, Black RE, et al. Environmental enteric dysfunction: pathogenesis, diagnosis, and clinical consequences. Clin Infect Dis. 2014;59:S207–12.
Bhattacharya M, Lomash A, Sakhuja P, Dubey AP, Kapoor S. Clinical and histopathological correlation of duodenal biopsy with IgA anti-tissue transglutaminase titers in children with celiac disease. Indian J Gastroenterol. 2014;33:350–4.
Mubarak A, Spierings E, Wolters V, van Hoogstraten I, Kneepkens CM, Houwen R. Human leukocyte antigen DQ2.2 and celiac disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2013;56:428–30.
Liu E, Lee HS, Aronsson CA, et al; TEDDY Study Group. Risk of pediatric celiac disease according to HLA haplotype and country. N Engl J Med. 2014;371:42–9.
Lionetti E, Castellaneta S, Francavilla R, et al; SIGENP (Italian Society of Pediatric Gastroenterology, Hepatology, and Nutrition) Working Group on Weaning and CD Risk. Introduction of gluten, HLA status, and the risk of celiac disease in children. N Engl J Med. 2014;371:1295–303.
Ivarsson A, Myléus A, Norström F, et al. Prevalence of childhood celiac disease and changes in infant feeding. Pediatrics. 2013;131:e687–94.
Gutierrez-Achury J, Coutinho d AR, Wijmenga C. Shared genetics in coeliac disease and other immune-mediated diseases. J Intern Med. 2011;269:591–603.
Verdu EF, Galipeau HJ, Jabri B. Novel players in coeliac disease pathogenesis: role of the gut microbiota. Nat Rev Gastroenterol Hepatol. 2015;12:497–506.
Olivares M, Neef A, Castillejo G, et al. The HLA-DQ2 genotype selects for early intestinal microbiota composition in infants at high risk of developing coeliac disease. Gut. 2015;64:406–17.
Galipeau HJ, McCarville JL, Huebener S, et al. Intestinal microbiota modulates gluten-induced immunopathology in humanized mice. Am J Pathol. 2015;185:2969–82.
Husby S, Koletzko S, Korponay-Szabó IR, et al; ESPGHAN Working Group on Coeliac Disease Diagnosis; ESPGHAN Gastroenterology Committee; European Society for Pediatric Gastroenterology, Hepatology, and Nutrition. European Society for Pediatric Gastroenterology, Hepatology, and Nutrition guidelines for the diagnosis of coeliac disease. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2012;54:136–60.
Amarri S, Alvisi P, De Giorgio R, et al. Antibodies to deamidated gliadin peptides: an accurate predictor of coeliac disease in infancy. J Clin Immunol. 2013;33:1027–30.
Lammi A, Arikoski P, Simell S, et al. Antibodies to deamidated gliadin peptide in diagnosis of celiac disease in children. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2015;60:626–31.
Giersiepen K, Lelgemann M, Stuhldreher N, et al; ESPGHAN Working Group on Coeliac Disease Diagnosis. Accuracy of diagnostic antibody tests for coeliac disease in children: summary of an evidence report. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2012;54:229–41.
Taavela J, Koskinen O, Huhtala H, et al. Validation of morphometric analyses of small-intestinal biopsy readouts in celiac disease. PLoS One. 2013;8:e76163.
Murch S, Jenkins H, Auth M, et al. Joint BSPGHAN and Coeliac UK guidelines for the diagnosis and management of coeliac disease in children. Arch Dis Child. 2013;98:806–11.
Downey L, Houten R, Murch S, Longson D; Guideline Development Group. Recognition, assessment, and management of coeliac disease: summary of updated NICE guidance. BMJ. 2015;351:h4513.
Kiefte-de Jong JC, Jaddoe VW, Uitterlinden AG, et al. Levels of antibodies against tissue transglutaminase during pregnancy are associated with reduced fetal weight and birth weight. Gastroenterology. 2013;144:726–35.
Anjum N, Baker PN, Robinson NJ, Aplin JD. Maternal celiac disease autoantibodies bind directly to syncytiotrophoblast and inhibit placental tissue transglutaminase activity. Reprod Biol Endocrinol. 2009;7:16.
Di Simone N, Silano M, Castellani R, et al. Anti-tissue transglutaminase antibodies from celiac patients are responsible for trophoblast damage via apoptosis in vitro. Am J Gastroenterol. 2010;105:2254–61.
Sapone A, Lammers KM, Mazzarella G, et al. Differential mucosal IL-17 expression in two gliadin-induced disorders: gluten sensitivity and the autoimmune enteropathy celiac disease. Int Arch Allergy Immunol. 2010;152:75–80.
Salvestrini C, Lucas M, Lionetti P, et al. Matrix expansion and syncytial aggregation of syndecan-1+ cells underpin villous atrophy in coeliac disease. PLoS One. 2014;9:e106005.
Fernández S, Molina IJ, Romero P, et al. Characterization of gliadin-specific Th17 cells from the mucosa of celiac disease patients. Am J Gastroenterol. 2011;106:528–38.
Harris KM, Fasano A, Mann DL. Monocytes differentiated with IL-15 support Th17 and Th1 responses to wheat gliadin: implications for celiac disease. Clin Immunol. 2010;135:430–9.
Maiuri L, Ciacci C, Ricciardelli I, et al. Association between innate response to gliadin and activation of pathogenic T cells in coeliac disease. Lancet. 2003;362:30–7.
Nanayakkara M, Lania G, Maglio M, et al. An undigested gliadin peptide activates innate immunity and proliferative signaling in enterocytes: the role in celiac disease. Am J Clin Nutr. 2013;98:1123–35.
Jelínková L, Tucková L, Cinová J, Flegelová Z, Tlaskalová-Hogenová H. Gliadin stimulates human monocytes to production of IL-8 and TNF-alpha through a mechanism involving NF-κB. FEBS Lett. 2004;571:81–5.
Rakhimova M, Esslinger B, Schulze-Krebs A, Hahn EG, Schuppan D, Dieterich W. In vitro differentiation of human monocytes into dendritic cells by peptic-tryptic digest of gliadin is independent of genetic predisposition and the presence of celiac disease. J Clin Immunol. 2009;29:29–37.
Bernardo D, Garrote JA, Fernández-Salazar L, Riestra S, Arranz E. Is gliadin really safe for non-coeliac individuals? Production of interleukin 15 in biopsy culture from non-coeliac individuals challenged with gliadin peptides. Gut. 2007;56:889–90.
Palová-Jelínková L, Dáňová K, Drašarová H, et al. Pepsin digest of wheat gliadin fraction increases production of IL-1β via TLR4/MyD88/TRIF/MAPK/NF-κB signaling pathway and an NLRP3 inflammasome activation. PLoS One. 2013;8:e62426.
Williams MJ. Drosophila hemopoiesis and cellular immunity. J Immunol. 2007;178:4711–6.
Wang Z, Wilhelmsson C, Hyrsl P, et al. Pathogen entrapment by transglutaminase – a conserved early innate immune mechanism. PLoS Pathog. 2010;6:e1000763.
Cho MY, Lee HS, Lee KM, Homma K, Natori S, Lee BL. Molecular cloning and functional properties of two early-stage encapsulation-relating proteins from the coleopteran insect, Tenebrio molitor larvae. Eur J Biochem. 1999;262:737–44.
Konarev AV, Beaudoin F, Marsh J, et al. Characterization of a glutenin-specific serine proteinase of Sunn bug Eurygaster integricepts put. J Agric Food Chem. 2011;59:2462–70.
Every D, Sutton KH, Shewry PR, Tatham AS, Coolbear T. Specificity of action of an insect proteinase purified from wheat grain infested by the New Zealand wheat bug, Nysius huttoni. J Cereal Sci. 2005;42:185–91.
Batt RM, Carter MW, McLean L. Morphological and biochemical studies of a naturally occurring enteropathy in the Irish setter dog: a comparison with coeliac disease in man. Res Vet Sci. 1984;37:339–46.