Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các con đường phản ứng liên quan đến sự sản xuất gốc hydroxyl trong màng thylakoid: Nghiên cứu EPR spin-trapping
Tóm tắt
Có giả thuyết rằng cả kim loại tự do và ferredoxin dạng khử (Fd) đều tham gia vào quá trình sản xuất gốc hydroxyl (OH’) được kích thích bởi ánh sáng trong các màng thylakoid của lục lạp. Bằng chứng trực tiếp nhất cho sự tham gia của Fd trong quá trình hình thành OH’ trong các điều kiện sinh lý đã được báo cáo bởi Jakob và Heber (Plant Cell Physiol, 1996, 37, 629–635), những người đã sử dụng quá trình oxy hóa dimethyl sulfoxide thành axit sulfinic methane như là một chỉ số cho sản xuất OH’. Chúng tôi đã xác nhận các kết luận của họ bằng cách sử dụng phương pháp EPR spin-trapping nhạy cảm và đáng tin cậy hơn và mở rộng công trình của họ bằng những phát hiện bổ sung. Việc sản xuất OH phụ thuộc vào kim loại tự do và phụ thuộc vào ferredoxin đã được nghiên cứu đồng thời và chất chelat kim loại mạnh Desferal được sử dụng để phân biệt giữa các con đường phản ứng này. Sự tham gia của sắt gắn với protein trong photosystem I đã được xác nhận bằng cách làm giảm một phần khả năng sinh ra OH trong lục lạp bị vỡ bằng methyl viologen. Sự gia tăng sản xuất OH trong các màng thylakoid nhờ ferredoxin được thêm vào từ bên ngoài có thể được xem như là bằng chứng trực tiếp về sự tham gia của ferredoxin trong quá trình hình thành OH’.
Từ khóa
#gốc hydroxyl #ferredoxin #màng thylakoid #lục lạp #EPR spin-trappingTài liệu tham khảo
K. Asada, Radical production and scavenging in the chloroplasts, in Photosynthesis and the Environment, ed. N. R. Baker, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The Netherlands, 1996, pp. 123–150.
C. H. Foyer, The contribution of photosynthetic oxygen metabolism to oxidative stress in plants, in Oxidative Stress in Plants, ed. D. Inze´ and M. Van Montagu, Taylor and Francis, London and New York, 2002, pp. 33–68.
M. R. Badger, S. Caemmerer, S. Ruuska and H. Nakano, Electron flow to oxygen in higher plants and algae: rates and control of direct photoreduction (Mehler reaction) and rubisco oxygenase, Philos. Trans. R. Soc. London, Ser. B, 2000, 355, 1433–1446.
D. R. Ort and N. R. Baker, A photoprotective role for O2 as an alternative electron sink in photosynthesis?, Curr. Opin. Plant Biol., 2002, 5, 193–198.
M. Takahashi and K. Asada, Superoxide production in aprotic interior of chloroplast thylakoids, Arch. Biochem. Biophys., 1988, 267, 714–722.
K. Asada, Production and action of active oxygen species in photosyn-thetic tissues, in Causes of Photooxidative Stress and Amelioration of Defense Systems in Plants, ed. C. H. Foyer and P. M. Mullineaux, CRC Press, Inc., 1994, pp. 77–104.
J. Kruk, M. Jemioła-Rzemin´ska, K. Burda, G. H. Schmid and K. Strzałka, Scavenging of superoxide generated in photosystem I by plas-toquinol and other prenyllipids in thylakoid membranes, Biochemistry, 2003, 42, 8501–8505.
E. F. Elstner, M. Saran, W. Bors and E. Lengfelder, Oxygen activation in isolated chloroplasts, Eur. J. Biochem., 1978, 89, 61–66.
B. Jakob and U. Heber, Photoproduction and detoxification of hydroxyl radicals in chloroplasts and leaves and relation to photoinactivation of photosystems I and II, Plant Cell Physiol., 1996, 37, 629–635.
I. Terashima, K. Noguchi, T. Itoh-Nemoto, Y. M. Park, A. Kubo and K. Tanaka, The cause of PSI photoinhibition at low temperatures in leaves of Cucumis sativus, a chilling-sensitive plant, Physiol. Plant., 1998, 103, 296–303.
B. Hosein and G. Palmer, The kinetics and mechanism of oxidation of reduced spinach ferredoxin by molecular oxygen and its reaction products, Biochim. Biophys. Acta, 1983, 723, 383–390.
J. R. Bowyer and P. Camilleri, Spin-trap study of the reactions of ferredoxin with reduced oxygen species in pea chloroplasts, Biochim. Biophys. Acta, 1985, 808, 235–242.
C. F. Babbs and M. G. Steiner, Detection and quantitation of hydroxyl radical using dimethyl sulfoxide as a molecular probe, in Methods in Enzymology, ed. L. Packer and A. N. Glazer, Academic Press, Inc., 1990, vol. 186, pp. 137–147.
P. Pou, C. L. Ramos, T. Gladwell, E. Renks, M. Centra, D. Young, M. S. Cohen and G. M. Rosen, A kinetic approach to the selection of a sensitive spin trapping system for the detection of hydroxyl radical, Anal. Biochem., 1994, 217, 76–83.
W. R. Mills and K. W. Joy, A rapid method for isolation of purified, physiologically active chloroplasts, used to study the intracellular distribution of amino acids in pea leaves, Planta, 1980, 148, 75–83.
P. Pospíˇsil and H. Dau, Valinomycin sensitivity proves that light-induced thylakoid voltages result in millisecond phase of chlorophyll fluorescence transients, Biochim. Biophys. Acta, 2002, 1554, 94–100.
A. D. Dodge, Herbicides interacting with photosystem I, in Herbicides and plant metabolism, ed. A. D. Dodge, Cambridge University Press, Cambridge, 1989, pp. 37–50.
T. Fujii, E. Yokoyama, K. Inoue and H. Sakurai, The sites of electron donation of Photosystem I to methyl viologen, Biochim. Biophys. Acta, 1990, 1015, 41–48.
R. T. Furbank and M. R. Badger, Oxygen exchange associated with electron transport and photophosphorylation in spinach thylakoids, Biochim. Biophys. Acta, 1983, 723, 400–409.
J. F. Allen, A two-step mechanism for the photoreduction of oxygen by ferredoxin, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, 66, 36–43.
B. Shen, R. G. Jensen and H. J. Bohnert, Increased resistance to oxidative stress in transgenic plants by targeting mannitol biosynthesis to chloroplasts, Plant Physiol., 1997, 113, 1177–1183.
C. L. M. Sgherri, C. Pinzino, E. Samaritani and F. Navari-Izzo, Activated oxygen generation from thylakoids: A novel spin trap, Free Radical Res., 1999, 31, S199–S204.
U. W. Stephan and G. Scholz, Nicotianamine: mediator of transport of iron and heavy metals in the phloem?, Physiol. Plant., 1993, 88, 522–529.
N. von Wire´n, S. Klair, S. Bansal, J. F. Briat, H. Khodr, T. Shioiri, R. A. Leigh and R. C. Hider, Nicotianamine chelates both Fe(III) and Fe(II). Implications for metal transport in plants, Plant Physiol., 1999, 119, 1107–1114.
R. Hell and U. W. Stephan, Iron uptake, trafficking and homeostasis in plants, Planta, 2003, 216, 541–551.
C. E. Thomas, L. A. Morehouse and S. D. Aust, Ferritin and superoxide-dependent lipid peroxidation, J. Biol. Chem., 1985, 260, 3275–3280.
I. Iturbe-Ormaetxe, P. R. Escuredo, C. Arrese-Igor and M. Becana, Oxidative damage in pea plants exposed to water deficit or paraquat, Plant Physiol., 1998, 116, 173–181.
R. Becker, E. Fritz and R. Manteuffel, Subcellular localization and characterization of excessive iron in the nicotianamine-less tomato mutant chloronerva, Plant Physiol., 1995, 108, 269–275.
J. M. C. Gutteridge, R. Richmond and B. Halliwell, Inhibition of the iron-catalyzed formation of hydroxyl radicals from superoxide and lipid peroxidation by Desferrioxamine, Biochem. J., 1979, 184, 496–472.
S. Singh and R. C. Hider, Colorimetric detection of the hydroxyl radical: Comparison of the hydroxyl-radical-generating ability of various iron complexes, Anal. Biochem., 1988, 171, 47–54.