Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Protein pE120R của virus gây sốt heo châu Phi bị acetyl hóa sau dịch mã như được chỉ ra bởi quang phổ khối MALDI sau khi nguồn bị suy giảm
Tóm tắt
Sự biến đổi sau dịch mã của protein là một sự kiện điều chỉnh chính trong nhiều quá trình tế bào. Virus gây sốt heo châu Phi (ASFV) là một virus DNA lớn chứa khoảng 150 khung đọc mở (ORF), mã hóa cho hơn 150 polypeptide, hầu hết trong số đó chưa được gán chức năng. Điện di gel hai chiều (2DE) kết hợp với quang phổ khối độ phân giải cao bằng laser ion hóa/desorption hỗ trợ (PSD-MALDI-MS) cho thấy protein pE120R của ASFV, cần thiết cho việc vận chuyển virus từ các vị trí lắp ráp đến màng plasma, bị acetyl hóa tại gốc Ala N-tối ưu trong quá trình nhiễm trùng. Theo hiểu biết của chúng tôi, đây là protein ASFV đầu tiên bị acetyl hóa được mô tả, và sự biến đổi này có thể liên quan đến vòng đời của ASFV vì nhiều virus sử dụng con đường tín hiệu acetyl hóa như một mục tiêu chính cho các protein virus sau khi nhiễm.
Từ khóa
#virus gây sốt heo châu Phi #protein pE120R #acetyl hóa #biến đổi sau dịch mã #quang phổ khối MALDITài liệu tham khảo
L.K. Dixon, J.M. Escribano, C. Martins, D.L. Rock, M.L. Salas, P.J. Wilkinson, in Virus Taxonomy, VIII Report of the ICTV, eds., by C.M. Fauquet, M.A. Mayo, J. Maniloff, U. Desselberger, L.A. Ball, (Elsevier/Academic Press, London, 2004), pp 135–143
R.J. Yanez, J.M. Rodriguez, M.L. Nogal, L. Yuste, C. Enriquez, J.F. Rodriguez, E. Vinuela, Virology 208, 249–278 (1995)
E. Domingo, R.G. Webster, Holland (eds.), African swine fever virus: a missing link between poxviruses and iridoviruses? (Academic Press, London, 1999) pp 467–480
E.R. Tulman, D.L. Rock, Curr Opin Microbiol 4, 456–461 (2001)
L. Martinez-Pomares, C. Simon-Mateo, C. Lopez-Otin, E. Vinuela, Virology 229, 201–211 (1997)
G. Andres R., Garcia-Escudero, E. Vinuela, M.L. Salas, J.M. Rodriguez, J Virol 75, 6758–6768 (2001)
R. Aebersold, M. Mann, Nature 422, 198–207 (2003)
C. Alcaraz, A. Brun, F. Ruiz-Gonzalvo, J.M. Escribano, Virus Res 23, 173–182 (1992)
J.M. Rodriguez, M.L. Salas, J.F. Santaren, Proteomics 1, 1447–1456 (2001)
P. Alfonso, J. Rivera, B. Hernaez, C. Alonso, J.M. Escribano, Proteomics 4, 2037–2046 (2004)
A. Shevchenko, M. Wilm, O. Vorm, M. Mann, Anal Chem 68, 850–858 (1996)
D.N. Perkins, D.J. Pappin, D.M. Creasy, J.S. Cottrell, Electrophoresis 20, 3551–3567 (1999)
T. Kouzarides, Embo J 19, 1176–1179 (2000)
A.J. Bannister, E.A. Miska, D. Gorlich, T. Kouzarides, Curr Biol 10, 467–470 (2000)
D. Seigneurin-Berny, A. Verdel, S. Curtet, C. Lemercier, J. Garin, S. Rousseaux, S. Khochbin, Mol Cell Biol 21, 8035–8044 (2001)
C. Hubbert, A. Guardiola, R. Shao, Y. Kawaguchi, A. Ito, A. Nixon, M. Yoshida, X.F. Wang, T.P. Yao, Nature 417, 455–458 (2002)
C. Caron, E. Col, S. Khochbin, Bioessays 25, 58–65 (2003)
M.I. Swanson, Y.M. She, W. Ens, E.G. Brown, K.M. Coombs, Rapid Commun Mass Spectrom 16(24), 2317–2324 (2002)
K.T. Jeang, H. Xiao, E.A. Rich, J Biol Chem 274, 28837–28840 (1999)
K. Wong, A. Sharma, S. Awasthi, E.F. Matlock, L. Rogers, C. Van Lint, D.J. Skiest, D.K. Burns, R. Harrod, J Biol Chem 280, 9390–9399 (2005)
K.R. Lundblad, R.P. Kwok, M.E. Laurence, M.L. Harter, R.H. Goodman, Nature 374, 85–88 (1995)
M. Li, B. Damania, X. Alvarez, V. Ogryzko, K. Ozato, J.U. Jung, Mol Cell Biol 20, 8254–8263 (2000)
A.G. Granja, M.L. Nogal, C. Hurtado, C. Del Aguila, A.L. Carrascosa, M.L. Salas, M. Fresno, Y. Revilla, J Immunol 176, 451–462 (2006)