Các chuỗi phosphoryl hóa protein kinase được kích hoạt bởi căng thẳng và cytokine viêm

BioEssays - Tập 18 Số 7 - Trang 567-577 - 1996
John Kyriakis1, Joseph Avruch1
1Diabetes Unit, Medical Services, Massachusetts General Hospital, and the Department of Medicine, Harvard Medical School, MGH East, 149 13th Street, Charlestown, MA 02129, USA

Tóm tắt

Tóm tắtCác con đường chuyển giao tín hiệu được xây dựng xung quanh một mô-đun lõi gồm ba protein kinase liên tiếp, với protein kinase ở vị trí xa nhất là một thành viên của gia đình protein kinase được điều chỉnh bởi tín hiệu ngoại bào (ERK), là phổ biến khắp các sinh vật nhân thực. Các nghiên cứu gần đây đã xác định được hai chuỗi tín hiệu được kích hoạt chủ yếu bởi các cytokine viêm TNF-α và IL-1-β, cũng như bởi rất nhiều loại căng thẳng tế bào như bức xạ UV và bức xạ ion hóa, tăng áp suất thẩm thấu, căng thẳng nhiệt, căng thẳng oxy hóa, v.v. Một con đường hội tụ vào nhóm con ERK được biết đến là protein kinase được kích hoạt bởi căng thẳng (SAPKs, còn được gọi là protein kinase Jun N-tối thiểu, JNKs), trong khi chuỗi thứ hai thu hút các protein kinase p38. Các đầu vào ở phía trên rất đa dạng, bao gồm các GTPase nhỏ (chủ yếu là Rac và Cdc42; thứ yếu là Ras) hoạt động thông qua các đồng hoàng hóa của động vật có vú với protein kinase Ste20 của nấm men, các nhóm con protein kinase khác (ví dụ: protein kinase GC) và ceramide, một chất truyền tín hiệu thứ phát giả thuyết cho một số hoạt động của TNF-α. Hai chuỗi tín hiệu này báo hiệu sự chậm lại trong chu kỳ tế bào, sự sửa chữa tế bào hoặc quá trình apoptosis trong hầu hết các tế bào, cũng như sự kích hoạt các tế bào miễn dịch và reticuloendothelial.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1038/369156a0

10.1016/0092-8674(94)90380-8

10.1126/science.7914033

10.1016/0092-8674(94)90277-1

10.1016/0092-8674(94)90278-X

10.1038/372739a0

10.1126/science.2164259

10.1016/0092-8674(91)90098-J

10.1016/0955-0674(95)80028-X

10.1016/0092-8674(95)90402-6

Kyriakis J. M., 1990, pp54 Microtubule‐associated protein 2 kinase, J. Biol. Chem., 265, 17355

Mukhopadhyay N. K., 1992, An array of insulin‐activated, prolinedirected (Ser/Thr) protein kinases phosphorylate the p70 S6 kinase, J. Biol. Chem., 267, 3325, 10.1016/S0021-9258(19)50735-9

Kyriakis J. M., 1991, pp54 Microtubule‐associated protein‐2 kinase requires both tyrosine and serine/threonine phosphorylation for activity, J. Biol. Chem., 266, 10043, 10.1016/S0021-9258(18)99183-0

10.1016/0014-5793(92)80612-K

10.1016/0968-0004(94)90005-1

10.1128/MCB.14.12.8202

10.1074/jbc.270.21.12665

10.1038/343651a0

10.1016/0955-0674(92)90131-U

10.1074/jbc.270.13.7420

10.1016/0014-5793(92)81216-9

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05492.x

10.1073/pnas.92.23.10531

10.1126/science.7839144

10.1038/369242a0

10.1126/science.7624781

10.1016/S0962-8924(00)89114-X

10.1038/353670a0

10.1128/MCB.14.12.8376

10.1016/0896-6273(95)90241-4

10.1126/science.7992057

Pombo C. M., 1994, The stress‐activated protein kinases are major c‐Jun amino‐terminal kinases activated by ischemia and reperfusion, J. Biol. Chem., 269, 26546, 10.1016/S0021-9258(18)47229-8

10.1073/pnas.89.12.5341

10.1101/gad.7.11.2135

Dai T., 1995, Stress‐activated protein kinases bind directly to the d domain of c‐Jun in resting cells: implications for repression of c‐Jun function, Oncogene, 10, 849

10.1038/370226a0

10.1126/science.7824938

10.1210/me.6.12.2079

10.1074/jbc.270.50.30084

10.1126/science.7618106

10.1016/S0960-9822(95)00235-1

10.1038/372794a0

10.1038/372798a0

10.1016/S0962-8924(00)89055-8

Moriguchi T. Kawasaki H. Matsuda S. Gotoh Y.andNishida E.(1995).Evidence for multiple activators for stress‐activated protein kinases/c‐Jun amino‐terminal kinases.270 12969–12972.

10.1126/science.8385802

Coso O. A., 1995, The small GTP binding proteins Rac1 and Cdc42 regulate the activity of the JNK/SAPK signalling pathway, 81, 1137

Minden A. Lin A. Claret F‐X. Abo A.andKarin M.(1995).Selective activation of the JNK signalling cascade and c‐Jun transcriptional activity by the small GTPases Rac and Cdc42Hs.81 1147–1157.

10.1074/jbc.270.20.11757

Masuda T., 1995, Protein kinase Byr2 is a target of Ras 1 in the fission yeast schizosaccharomyces pombe, J. Biol. Chem., 270, 10.1074/jbc.270.5.1979

Lange‐Carter C. A., 1994, Ras‐dependent growth factor regulation of MEK kinase in PC 12 cells, Science, 265, 1458, 10.1126/science.8073291

10.1126/science.7652575

10.1074/jbc.270.41.23934

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05587.x

10.1038/367040a0

10.1038/376702a0

Martin G. A., 1995, A novel serine kinase activated by rac1/CDC42Hs‐dependent autophosphorylation is related to PAK65 and STE20, EMBO J., 14, 10.1002/j.1460-2075.1995.tb07189.x

Bragrodia S., 1995, Identification of a mouse p21Cdc42/Rac activated kinase, J. Biol. Chem., 270, 22731, 10.1074/jbc.270.39.22731

10.1126/science.7618083

10.1101/gad.9.15.1817

10.1101/gad.8.18.2162

Katz P., 1994, Differential expression of a novel protein kinase in human B lymphocytes, J. Biol. Chem., 269, 16802, 10.1016/S0021-9258(19)89463-2

10.1074/jbc.270.37.21695

10.1038/377750a0

10.1074/jbc.270.27.15984

10.1126/science.7667635

10.1074/jbc.270.39.22689

Joseph C. K., 1993, Substrate recognition by ceramide–activated protein kinase. Evidence that kinase activity is proline‐directed, J. Biol. Chem., 268, 20002, 10.1016/S0021-9258(20)80686-3

Hannun Y., 1994, The spingomyelin cycle and the second messenger function of ceramide, J. Biol. Chem., 269, 3125, 10.1016/S0021-9258(17)41834-5

10.1126/science.270.5240.1326

Thông tin
Thông tin xuất bản

BioEssays

Tập 18 Số 7

567-577

Thông tin tác giả