Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các hạt nano oxit sắt siêu từ trang trí các chất đối kháng integrin đa giá trị để kích thích quá trình apoptosis trong tế bào ung thư bạch cầu người
Tóm tắt
Các thành viên của họ integrin là các chất trung gian chính trong việc bám dính tế bào vào ma trận ngoại bào và hoạt động như các phân tử tín hiệu nội bào và ngoại bào trong nhiều quá trình khác nhau. Chúng liên kết với các ligands thông qua việc tương tác với các chuỗi axit amin ngắn, cụ thể là chuỗi RGD (arginine-glycine-aspartic acid). Các chuỗi RGD đã được sử dụng để tăng cường sự bám dính của tế bào vào các bề mặt nhân tạo, do đó, các mô phỏng RGD đã được sử dụng để chặn sự liên kết của integrin với ligands. Các tương tác giữa integrin và ligand phụ thuộc vào các cation hóa trị hai, và Mg2+ cung cấp liên kết có độ affinity cao hơn với ligand cho nhiều loại integrin. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã thiết kế các chất đối kháng integrin mới sử dụng các hạt nano oxit sắt siêu paramagnetic (SPIONs, kích thước của các hạt nano đã được xác minh với kích thước trung bình là 32,6 nm) có gắn hợp chất methacryloyl amidoaspartic acid (MAASP) và các SPION đã được silan hóa trang trí bằng vỏ poly(MAASP-co-EDMA). Nhiều cơ chế đã được đề xuất để mô tả sự hấp thu các SPION biến đổi vào trong tế bào, bao gồm cả quá trình nội bào hóa trung gian thụ thể. Mục tiêu của chúng tôi là liên kết các SPION biến đổi này với các đầu axit aspartic trung gian bởi integrin của các monomer MAASP và chặn sự liên kết giữa integrin với ligand của nó.
Từ khóa
#integrin #hạt nano oxit sắt #RGD #apoptosis #bạch cầuTài liệu tham khảo
Akers WJ, Zhang Z, Berezin M, Ye Y, Agee A, Guo K et al (2010) Targeting of ανβ3-integrins expressed on tumor tissue and neovasculature using fluorescent small molecules and nanoparticles. Nanomedicine 5:715–726
Assa-Munt N, Jia X, Laakkonen P, Ruoslahti E (2001) Solution structures and integrin binding activities of an RGD peptide with two Isomers. Biochemistry 40:2373–2378
Beer AJ, Schwaiger M (2008) Imaging of integrin αvβ3 expression. Cancer Metastasis Rev 27:631–644
Brooks PC, Clark RAF, Cheresh DA (1994) Requirement of vascular integrin αvh3 for angiogenesis. Science 264:569–571
Burridge K, Chrzanowska-Wodnicka M (1996) Focal adhesions, contractility, and signaling. Annu Rev Cell Dev Biol 12:463–519
Carlson CB, Mowery P, Owen RM, Dykhuizen EC, Kiessling LL (2007) Selective tumor cell targeting using low-affinity, multivalent interactions. ACS Chem Biol 2:119–127
Cheresh DA, Spiro RC (1987) Biosynthetic and functional properties of an Arg-Gly-Asp-directed Receptor Involved in human melanoma cell attachment to vitronectin, fibrinogen, and von Willebrand Factor. J Bio Chem 262:17103–17711
Dransfield I, Cabanas C, Craig A, Hogg N (1992) Divalent cation regulation of the function of the leukocyte integrin LFA1. J Cell Biol 116:219–226
Emsley J, Knight CG, Farndale R, Barnes M, Liddington R (2000) Structural basis of collagen recognition by integrin α2β1. Cell 101:47–56
Gupta AK, Gupta M (2005) Synthesis and surface engineering of superparamagnetic iron oxide nanoparticles for biomedical applications. Biomaterials 26:3995–4021
Hood JD, Cheresh DA (2002) Role of integrins in cell invasion and migration. Nat Rev Cancer 2:91–100
Humphries MJ (2000) Integrin structure. Biochem Soc Transac 28:311-340
Hür D, Ekti SF, Say R (2007) N-Acylbenzotriazole mediated synthesis of some methacrylamido amino acids. Lett Org Chem 4:585–587
Keçi1i R, Atılır Özcan A, Ersöz A, Hür D, Denizli A, Say R (2011) Superparamagnetic nanotraps containing MIP based mimic lipase for biotransformations uses. J Nanoparticle Res 13:2073–2079
Knight CG, Morton LF, Peachey AR, Tuckwell DS, Farndale RW, Barnes MJ (2000) The collagen-binding A-domains of integrins α1β1 and α2β1 recognize the same specific amino acid sequence, GFOGER, in native (Triple-helical) collagens. J Biol Chem 275:35–40
Kobayashi H, Lin PC (2006) Nanotechnology for antiangiogenic cancer therapy. Nanomedicine 1:17–22
Kok JR, Schra AJ, Bos EJ, Moorlag HE, Asgeirdorrir SA, Everts M et al (2002) Preparation and fictional evaluation of RGD-modified proteins as αvβ3 integrin directed therapeutics. Bioconjugat Chem 13:128–135
Lee H, Yu MK, Park S, Moon S, Min JJ, Jeong YY et al (2007) Thermally cross-linked superparamagnetic iron oxide nanoparticles: synthesis and application as a dual imaging probe for cancer in vivo. J Am Chem Soc 129:12739–12745
Leitinger B, McDowall A, Stanley P, Hogg N (2000) The regulation of integrin function by Ca2+. Biochim Biophys Acta 1498:91–98
Nakamura H, Ito N, Kotake F, Mizokami Y, Matsuoka T (2000) Tumor-detecting capacity and clinical usefulness of SPIO-MRI in patients with hepatocellular carcinoma. J Gastroenterol 35:849–855
Perez JM, Simeone FJ, Saeki Y, Josephson L, Weissleder R (2003) Viral-induced self-assembly of magnetic nanoparticles allows the detection of viral particles in biological media. J Am Chem Soc 125:10192–10193
Pierschbacher MD, Ruoslahti E (1984) Cell attachment activity of fibronectin can be duplicated by small synthetic fragments of the molecule. Nature 309:30–33
Ruoslahti E (1996) RGD and other recognition sequences for integrins. Annu Rev Cell Dev Biol 12:697–715
Ruoslahti E, Pierschbacher MD (1987) New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins. Science 238:491–497
Schwertmann U, Cornell RM (1991) Superparamagnetic iron oxides in the laboratory: preparation and characterization. VCH, Weinheim
Shaker A (2003) Mousa, αv vitronectin receptors in vascular-mediated disorders. Med Res Rev 23:190–199
Shakibaei M, Csaki C, Mobasheri A (2008) Diverse roles of integrin receptors in articular cartilage. Adv Anat Embryol Cell Biol 197:1–60
Stupack DG (2007) The biology of integrins. Oncology 21:6–12
Sunderland CJ, Steiert M, Talmadge JE, Derfus AM, Barry SE (2006) Targeted nanoparticles for detecting and treating cancer. Drug Dev Res 67:70–93
Tagalakis AD, Grosse SM, Meng QH, Mustapa MFM, Kwok A, Salehi SE et al (2011) Integrin-targeted nanocomplexes for tumor specific delivery and therapy by systemic administration. Biomaterials 32:1370–1376
Villard V, Kalyuzhniy O, Riccio O, Potekhin S, Melnik TN, Kajava AV et al (2006) Synthetic RGD-containing α-helical coiled coil peptides promote integrin-dependent cell adhesion. J Peptide Sci 12:206–212
Williams CH, Kajander T, Hyypiä T, Jackson T, Sheppard D, Stanway G (2004) Integrin αvβ6 is an RGD-dependent receptor for coxsackievirus A9. J Virol 6967–6973
Wong NC, Mueller BM, Barbas CF, Ruminski P, Quaranta V, Lin ECK et al (1998) αv integrins mediate adhesion and migration of breast carcinoma cell lines. Clin Exp Metastasis 16:50–61
Xavier M, Karin MA, Fred R, Ralph W, Lee J (2006) Nanoparticle imaging of integrins on tumor cells. Neoplasia 8:214–222
Yang H, Zhuang Y, Sun Y, Dai A, Shi X, Wu D et al (2011a) Targeted dual-contrast T1- and T2-weighted magnetic resonance imaging of tumors using multifunctional gadolinium-labeled superparamagnetic iron oxide nanoparticles. Biomaterials 32:4584–4593
Yang X, Hong H, Grailer JJ, Rowland IJ, Javadi A, Hurley SA et al (2011b) cRGD-functionalized, DOX-conjugated, and 64Cu-labeled superparamagnetic iron oxide nanoparticles for targeted anticancer drug delivery and PET/MR imaging. Biomaterials 32:4151–4160
Zhang C, Jugold M, Woenne EC, Lammers T, Morgenstern B, Mueller MM et al (2007) Specific targeting of tumor angiogenesis by RGD-conjugated ultrasmall superparamagnetic iron oxide particles using a clinical 1.5-T magnetic resonance scanner. Cancer Res 67:1555–1562
Zhang S, Zou L, Zhang D, Pang X, Yang H, Xu Y (2011) GoldMag nanoparticles with core/shell structure: characterization and application in MR molecular imaging. J Nanopart Res 1–10