Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đặc điểm đa hình của gen synthetase 2′-5′-oligoadenylate (OAS), liên quan đến nguy cơ mắc các dạng nặng của viêm não do bọ chét, trong các quần thể người ở Bắc Âu Á
Tóm tắt
Các enzym synthetase 2′-5′-oligoadenylate là một họ enzym do interferon kích hoạt, đóng vai trò quan trọng trong phòng thủ chống lại virus ở động vật có vú. Trong gen của con người, ba gen mã hóa lại các synthetase chức năng (OAS1, OAS2 và OAS3) tạo thành một cụm. Trước đây, chúng tôi đã phát hiện rằng các kiểu gen và/hoặc alen cụ thể của năm biến thể đơn nucleotide (SNP) ở OAS2 và OAS3 có liên quan đến nguy cơ mắc các dạng nặng của viêm não do bọ chét (TBE) ở người Nga. Trong nghiên cứu hiện tại, chúng tôi đã điều tra sự phân bố của ba trong số các SNP nêu trên, OAS3 rs2285932 (C/T, Ile438Ile), OAS3 rs2072136 (G/A, Ser567Ser) và OAS2 rs15895 (G/A, Trp720Ter so với isoform p71), trong bảy quần thể ở Bắc Âu Á: Người da trắng (người Nga, người Đức từ vùng Altai), người Mông Cổ Trung Á (người Altai, Khakass, Tuvinians và Shorians), và người Mông Cổ Arctic (Chukchi). Chúng tôi đã phát hiện sự khác biệt giữa các quần thể về kiểu gen, tần số alen và haplotype cũng như cấu trúc liên kết không đồng bộ cho các SNP này. Những tần số này có mối tương quan với dân tộc của các quần thể và với việc tiếp xúc khác nhau với virus TBE. Cụ thể, tần số kiểu gen G/G cho SNP OAS3 rs2072136 (theo kết quả trước đó của chúng tôi, liên quan đến nguy cơ mắc các dạng nặng của TBE) là thấp nhất ở người Altai, Khakass, Tuvinians và Shorians, những người thường xuyên tiếp xúc với virus TBE trong các khu vực sinh sống của họ. Do đó, dữ liệu thu được cho thấy virus TBE có thể đóng vai trò là yếu tố chọn lọc cho các biến thể OAS cụ thể trong người Mông Cổ Trung Á.
Từ khóa
#OAS #SNP #TBE #viêm não do bọ chét #Bắc Âu ÁTài liệu tham khảo
Samuel C.E. 2001. Antiviral actions of interferons. Clin. Microbiol. Rev. 14, 778–809.
Justesen J., Hartmann R., Kjeldgaard N.O. 2000. Gene structure and function of the 2′-5′-oligoadenylate synthetase family. Cell. Mol. Life Sci. 57, 1593–1612.
Hovnanian A., Rebouillat D., Mattei M.G., Levy E.R., Marie I., Monaco A.P., Hovanessian A.G. 1998. The human 2′,5′-oligoadenylate synthetase locus is composed of three distinct genes clustered on chromosome 12q24.2 encoding the 100-, 69- and 40-kDa forms. Genomics. 52, 267–277.
Hovanessian A.G., Justesen J. 2007. The human 2′-5′oligoadenylate synthetase family: Unique interferon-inducible enzymes catalyzing 2′-5′ instead of 3′-5′ phosphodiester bond formation. Biochimie. 89, 779–788.
Hovanessian A.G. 2007. On the discovery of interferon-inducible, double-stranded RNA activated enzymes: The 2′-5′oligoadenylate synthetases and the protein kinase PKR. Cytokine Growth Factor Rev. 18, 351–361.
Mashimo T., Simon-Chazottes D., Guenet J.-L. 2008. Innate resistance to flavivirus infections and the functions of 2′-5′ oligoadenylate synthetase. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 321, 85–100.
Kumar S., Mitnik C., Valente G., Floyd-Smith G. 2000. Expansion and molecular evolution of the interferon-induced 2′-5′ oligoadenylate synthetase gene family. Mol. Biol. Evol. 17, 738–750.
Brehin A.C., Casademont I., Frenkiel M.P., Jucier C., Sakuntabhai A., Despres P. 2009. The large form of human 2′,5′-oligoadenylate synthetase (OAS3) exerts antiviral effect against Chikungunya virus. Virology. 384, 216–222.
Lin R.J., Yu H.P., Chang B.L., Tang W.C., Liao C.L., Lin Y.L. 2009. Distinct antiviral roles for human 2′,5′-oligoadenylate synthetase family members against Dengue virus infection. J. Immunol. 183, 8035–8043.
Knapp S., Yee L.J., Frodsham A.J., Hennig B.J., Hellier S., Zhang L., Wright M., Chiaramonte M., Graves M., Thomas H.C., Hill A.V., Thursz M.R. 2003. Polymorphisms in interferon-induced genes and the outcome of hepatitis C virus infection: Roles of MxA, OAS-1 and PKR. Genes Immun. 4, 411–419.
He J., Feng D., de Vlas S.J., Wang H., Fontanet A., Zhang P., Plancoulaine S., Tang F., Zhan L., Yang H., Wang T., Richardus J.H., Habbema J.D., Cao W. 2006. Association of SARS susceptibility with single nucleic acid polymorphisms of OAS1 and MxA genes: A case-control study. BMC Infect. Dis. 6, 106.
Hamano E., Hijikata M., Itoyama S., Quy T., Phi N.C., Long H.T., Ha L.D., Ban V.V., Matsushita I., Yanai H., Kirikae F., Kirikae T., Kuratsuji T., Sasazuki T., Keicho N. 2005. Polymorphisms of interferon-inducible genes OAS-1 and MxA associated with SARS in the Vietnamese population. Biochem. Biophys. Res. Commun. 329, 1234–1239.
Bonnevie-Nielsen V., Field L.L., Lu S., Zheng D.J., Li M., Martensen P.M., Nielsen T.B., Beck-Nielsen H., Lau Y.L., Pociot F. 2005. Variation in antiviral 2′,5′-oligoadenylate synthetase (2′5′AS) enzyme activity is controlled by a single-nucleotide polymorphism at a splice-acceptor site in the OAS1 gene. Am. J. Hum. Genet. 76, 623–633.
Field L.L., Bonnevie-Nielsen V., Pociot F., Lu S., Nielsen T.B., Beck-Nielsen H. 2005. OAS1 splice site polymorphism controlling antiviral enzyme activity influences susceptibility to type I diabetes. Diabetes. 54, 1588–1591.
Lim J.K., Lisco A., McDermott D.H., Huynh L., Ward J.M., Johnson B., Johnson H., Pape J., Foster G.A., Krysztof D., Follmann D., Stramer S.L., Margolis L.B., Murphy P.M. 2009. Genetic variation in OAS1 is a risk factor for initial infection with West Nile virus in man. PLoS Pathog. 5, e1000321.
Perelygin A.A., Scherbik S.V., Zhulin I.B., Stockman B.M., Li Y., Brinton M.A. 2002. Positional cloning of the murine flavivirus resistance gene. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99, 9322–9327.
Brinton M.A., Perelygin A.A. 2003. Genetic resistance to flaviviruses. Adv. Virus Res. 60, 43–85.
Mashimo T., Lucas M., Simon-Chazottes D., Frenkiel M.P., Montagutelli X., Ceccaldi P.E., Deubel V., Guenet J.L., Despres P. 2002. A nonsense mutation in the gene encoding 2′-5′-oligoadenylate synthetase/L1 isoform is associated with West Nile virus susceptibility in laboratory mice. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99, 11555–11557.
Gritsun T.S., Lashkevich V.A., Gould E.A. 2003. Tickborne encephalitis. Antiviral Res. 57, 129–146.
Barkhash A.V., Perelygin A.A., Babenko V.N., Myasnikova N.G., Pilipenko P.I., Romaschenko A.G., Voevoda M.I., Brinton M.A. 2010. Variability in the 2′-5′-oligoadenylate synthetase (OAS) gene cluster is associated with human predisposition to tick-borne encephalitis virus-induced disease. J. Infect. Dis. 202 (in press).
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. 1989. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd. ed. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Lab. Press.
Zaykin D.V., Pudovkin A.I. 1993. Two programs to estimate significance of χ2 values using pseudo-probability tests. J. Hered. 84, 152.
Slatkin M., Excoffier L. 1996. Testing for linkage disequilibrium in genotypic data using the Expectation Maximization algorithm. Heredity. 76, 377–383.
Excoffier L., Laval G., Schneider S. 2005. Arlequin (version 3.0): An integrated software package for population genetics data analysis. Evol. Bioinform. Online. 1, 47–50.
Ierusalimskii A.P. 2001. Kleshchevoi entsefalit: Rukovodstvo dlya vrachei (Tick-Borne Encephalitis: A Manual for Doctors). Novosibirsk: Gos. Med. Akad.
Cooke G.S., Hill A. V. 2001. Genetics of susceptibility to human infectious disease. Nature Rev. Genet. 2, 967–977.
Carrington M., Dean M., Martin N.P., O’Brien S.J. 1999. Genetics of HIV-1 infection: Chemokine receptor CCR5 polymorphism and its consequences. Hum. Mol. Genet. 8, 1939–1945.
Yudin N.S., Vinogradov S.V., Potapova T.A., Naykova T.M., Sitnikova V.V., Kulikov I.V., Khasnulin V.I., Konchuk C., Vloschinskii P.E., Ivanov S.V., Kobzev V.F., Romaschenko A.G., Voevoda M.I. 1998. Distribution of CCR5-delta 32 gene deletion across the Russian part of Eurasia. Hum. Genet. 102, 695–698.
Glass W.G., McDermott D.H., Lim J.K., Lekhong S., Yu S.F., Frank W.A., Pape J., Cheshier R.C., Murphy P.M. 2006. CCR5 deficiency increases risk of symptomatic West Nile virus infection. J. Exp. Med. 203, 35–40.