Phosphatidylinositol 3‐kinase
Tóm tắt
Hiện nay, một câu hỏi trung tâm trong sinh học là làm thế nào các tín hiệu từ bề mặt tế bào điều chỉnh các quá trình nội bào. Trong những năm gần đây, các phosphoinositide đã được chứng minh là đóng vai trò chính trong quá trình chuyển tín hiệu. Đến nay, đã có hai con đường phosphoinositide được mô tả. Trong con đường phân giải phosphoinositide chuẩn, việc kích hoạt phospholipase C đặc hiệu với phosphatidylinositol dẫn đến sự thủy phân của phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate và sự hình thành của hai tín hiệu thứ cấp, inositol 1,4,5-trisphosphate và diacylglycerol. Con đường 3-phosphoinositide liên quan đến việc thu hút và kích hoạt phosphatidylinositol 3-kinase thông qua protein-tyrosine kinase, dẫn đến việc sản xuất phosphatidylinositol 3,4-bisphosphate và phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate. Các 3-phosphoinositides không phải là cơ chất của bất kỳ loại phospholipase C nào đã biết, không phải là thành phần của con đường phân giải phosphoinositide chuẩn, và có thể tự chúng đóng vai trò như các chất trung gian nội bào. Con đường 3-phosphoinositide đã được gán cho việc phụ thuộc vào yếu tố tăng trưởng trong sự hình thành tế bào, sự nhấp nhô của màng tế bào và sự hấp thu glucose. Hơn nữa, sự tương đồng của yeast vps34 với phosphatidylinositol 3-kinase của động vật có vú đã gợi ý một vai trò cho con đường này trong quá trình vận chuyển thể vết.
Trong bài tổng quan này, các cơ chế khác nhau được protein-tyrosine kinase sử dụng để kích hoạt phosphatidylinositol 3-kinase, và sự tham gia của nó trong chuỗi tín hiệu được khởi xướng bởi phosphoryl hóa tyrosine, sẽ được xem xét.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Carpenter C. L., 1990, Purification and characterization of phosphoinositide 3‐kinase from rat liver, J. Biol. Chem., 265, 19704, 10.1016/S0021-9258(17)45429-9
Kapeller R., 1994, Identification fo two SH3‐binding motifs in the regulatory subunit of phosphatidylinositol 3‐kinase, J. Biol. Chem., 269, 1927, 10.1016/S0021-9258(17)42115-6
Auger K. R., 1992, Polyoma virus middle T antigen‐pp60c‐src complex associates with purified phosphatidylinositol 3‐kinase in vitro, J. Biol Chem., 267, 5408, 10.1016/S0021-9258(18)42781-0
Yoakim M., 1992, Interactions of polymavirus middle T with the SH2 domains of the pp85 subunit of phosphatidylinositol‐3‐kinase, J. Virol., 66, 5485, 10.1128/jvi.66.9.5485-5491.1992
Zhang J., 1993, Activation of platelet phosphatidylinositide 3‐kinase requires the small GTP‐binding protein Rho, J. Biol. Chem., 268, 22251, 10.1016/S0021-9258(18)41518-9
Auger K. R., 1989, Phosphatidylinositol 3‐kinase and its novel product, phosphatidylinositol 3‐phosphate, are present in Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Chem., 264, 20181, 10.1016/S0021-9258(19)47043-9
Giorgetti S., 1993, The insulin and insulin‐like growth factor‐1 receptor substrate IRS‐1 associates with and activates phosphatidylinositol 3‐kinase in vitro, J. Biol. Chem., 268, 7358, 10.1016/S0021-9258(18)53183-5
Sun X. J., 1991, Structure of the insulin receptor substrate IRS‐1 defines a unique signal transduction protein, Science, 352, 73
Carpenter C. L. Couvillon A. Hou W.‐H. Schaffhausen B.andCantley L. C.(1994).The protein kinase activity of phosphoinositide 3‐kinase is active in vivo. submitted.
Dhand R., 1994, PI 3‐kinase is a dual specificity enzyme: autoregulation by an intrinsic protein‐serine kinase activity, EMBO J., 12, 522, 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06290.x
Ling L. E., 1992, Transformation‐defective mutants of polymavirus middle T antigen associate with phosphatidylinositol 3‐kinase (PI 3‐kinase) but are unable to maintain wild‐type levels of PI 3‐kinase products in intact cells, J. Virol., 66, 1702, 10.1128/jvi.66.3.1702-1708.1992
Pignataro O. P., 1990, Epidermal growth factor increases the labeling of phosphatidylinositol 3,4‐bisphosphate in MA‐10 Leyding tumor cells, J. Biol. Chem., 265, 1718, 10.1016/S0021-9258(19)40075-6
Lam K. Carpenter C. L. Rudermann N. B. Friel J. C.andKelly K. L.(1994). A PI 3‐kinase associated serine kinase phosphorylates IRS1.J. Biol. Chem. in press.
Nakanishi H., 1993, Activation of the ζ isoenzyme of protein kinase C by phosphatidylinositol 3,4,5 trisphosphate, J. Biol. Chem., 268, 13, 10.1016/S0021-9258(18)54107-7
Janmey P., 1989, Gelsolin‐polyphosphoinositide interaction, J. Biol. Chem., 264, 4825, 10.1016/S0021-9258(18)83665-1
Yonezawa N., 1990, Inhibition of the interaction of cofilin, destrin and deoxyribonuclease I with action by phosphoinositides, J. Biol. Chem., 265, 8382, 10.1016/S0021-9258(19)38897-0
Bengtsson T., 1988, Increased breakdown of phosphatidylinositol 4,5‐bisphosphate is not an initiating factor for actin assembly in human neutrophils, J. Biol. Chem., 263, 17385, 10.1016/S0021-9258(19)77847-8
Eberle M., 1990, Is there a relationship between phosphatidylinositol trisphosphate and F‐actin polymerization in human neutrophils?, J. Biol. Chem., 265, 16725, 10.1016/S0021-9258(17)44818-6
Wennstrom S., 1994, Membrane ruffling and chemotaxis transduced by the PDGF b‐receptor require the binding site for phosphatidylinositol 3‐kinase, Oncogene, 9, 651
Okada T., 1994, Blockage of chemotactic peptide‐induced stimulation of neutrophils by wortmannin as result of selective inhibition of phosphatidylinositol 3‐kinase, J. Biol. Chem., 269, 3563, 10.1016/S0021-9258(17)41900-4