Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Về cơ chế liên kết ligand với myoglobin
Tóm tắt
Phản ứng liên kết giữa CO và O2 với heme được mong đợi sẽ phản ánh những khác biệt trong cấu trúc điện tử của hai ligand này. Việc gắn CO nên được kiểm soát bởi sự chuyển tiếp spin cao/spin thấp trong khi việc gắn oxy lại cho phép spin. Do vậy, dioxygen nên liên kết nhanh hơn đáng kể so với CO. Tuy nhiên, tốc độ liên kết thực nghiệm của hai ligand này gần như là đồng nhất. Chúng tôi đề xuất rằng phản ứng được kích hoạt trong cả hai trường hợp bởi một trạng thái trung gian cấu trúc nhanh cho phép phân tử CO liên kết adiabatically. Một sự chuyển tiếp cấu trúc thích hợp đã được xác định gần đây thông qua tán xạ neutron không đàn hồi.
Từ khóa
#CO #O2 #heme #myoglobin #liên kết ligand #chuyển tiếp spin #tán xạ neutronTài liệu tham khảo
Agmon N, Hopfield JJ (1983) CO binding to heme proteins: A model for barrier height distributions and slow conformational changes. J Chem Phys 79:2042–2053
Ansari A, Berendzen J, Bowne SF, Frauenfelder H, Iben IET, Sauke TB, Shyamsunder E, Young RD (1985) Protein states and protein quakes. Proc Natl Acad Sci USA 82:5000–5004
Ansari A, Di Iorio EE, Dlott D, Frauenfelder H, Iben I, Langer P, Roder H, Sauke T, Shyamsunder E (1986) Ligand binding to heme proteins: Relevance of low-temperature data. Biochemistry 25:3139–3146
Austin RH, Beeson KW, Eisenstein L, Frauenfelder H, Gunsalus IC (1975) Dynamics of ligands binding to myoglobin. Biochemistry 14:5355–5373
Bauminger ER, Cohen SG, Nowik SG, Ofer S, Yariv J (1983) Dynamics of the heme iron in crystals of metmyoglobin and deoxymyoglobin. Proc Natl Acad Sci USA 80:736–740
Beece D, Eisenstein L, Frauenfelder H, Good D, Marden MC, Reinisch L, Reynolds AH, Sorensen LB, Yue KT (1980) Solvent viscosity and protein dynamics. Biochemistry 19: 5147–5157
Bialek W, Goldstein RF (1985) Do vibrational spectroscopics uniquely describe protein dynamics?. Biophys J 48:1027–1044
Champion PM (1988) Comments on Mb-CO rebinding kinetics. In: Chan S, Debrunner PG (eds) AIP Conference Proceedings, vol 180. American Institute of Physics, New York, pp 310–324
Di Iorio EE (1988) In: Chan S, Debrunner PG (eds) AIP Conference Proceedings, vol 180. American Institute of Physics, New York, p 290
Doster W, Beece D, Bowne SF, Di Iorio EE, Eisenstein L, Frauenfelder H, Reinisch L, Shyamsunder E, Winterhalter KH, Yue KT (1982) Control and pH dependence of ligand binding to heme proteins. Biochemistry 21:4831–4839
Doster W, Cusack S, Petry W (1989) A dynamical transition in myoglobin. Nature 337:754–756
Frauenfelder H, Wolynes RG (1985) Rate theories and puzzles of heme protein kinetics. Science 229:337–345
Genzel L, Kremer F, Poglitsch A, Bechtold G (1983) Relaxation processes on a picosecond time scale in hemoglobin. Biopolymers 22:1715–1729
Jortner J, Ulstrup J (1979) Dynamics of nonadiabatic atom transfer in biological systems: Carbon monoxide binding to hemoglobin. J Amer Chem Soc 101:3744–3754
Knapp HW, Fischer SF, Parak F (1982) Protein dynamics from Mössbauer spectra. J Chem Phys 86:5042–5047
Landau L (1932) Sov Phys 1:89; Z Phys Sov 2:1932
Martin JL, Migus A, Poyart C, Lecarpentier V, Astier R, Antonetti A (1983) Femtosecond photolysis of CO-ligated protoheme and hemoproteins. Proc Natl Acad Sci USA 80: 173–177
Nagai K, Kitagawa T, Morimoto H (1980) Quaternary structures and low frequency molecular vibrations of haems of deoxy and oxyhemoglobin studied by resonance Raman scattering. J Mol Biol 136:271–289
Parak F, Knapp HW, Kucheida D (1982) Protein dynamics: Mössbauer spectra on deoxymyoglobin crystals. J Mol Biol 166:177–194
Phillips SE (1980) Structure and refinement of oxymyoglobin at 1.6 Å resolution. J Mol Biol 142:531–554
Redi MH, Gerstman B, Hopfield JJ (1981) Hemoglobin-carbon monoxide binding rate. Biophys J 35:471–484
Tanako T (1977) Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. J Mol Biol 110:537–568
Young RD, Bowne SF (1984) Conformational substates and barrier height distributions of ligand binding to heme proteins. J Chem Phys 81:3730–3737
Zener C (1932) Proc R Soc Ser A 137:696–699