Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mycoplasma gallisepticum MGA_0676 là một nuclease cytotoxic liên kết với màng có vùng nuclease staphylococcus cần thiết cho việc chuyển vị vào nhân và kích thích apoptosis ở tế bào gà
Tóm tắt
Mycoplasma gallisepticum có thể nhiễm một loạt các loài chim, bao gồm cả gia cầm thương mại. M. gallisepticum MGA_0676 là một lipoprotein giả thuyết, tương tự như các nucleases bền nhiệt của vi khuẩn. Tuy nhiên, tác động gây bệnh có thể của M. gallisepticum MGA_0676 vẫn chưa được nghiên cứu cho đến nay. Trong nghiên cứu hiện tại, chúng tôi đã sao chép gen MGA_0676 sau khi loại bỏ chuỗi tín hiệu amino đầu và thực hiện đột biến các codon tryptophan TGA của Mycoplasma thành TGG, và biểu hiện protein MGA_0676 tái tổ hợp trong Escherichia coli. Chúng tôi đã xác định và đặc trưng hóa MGA_0676 như một nuclease độc cytotoxic phụ thuộc vào Ca2+ của M. gallisepticum với một vùng nuclease staphylococcus (SNc) thể hiện các dấu hiệu đặc trưng của nucleases. Phân tích miễn dịch blot protein màng và kính hiển vi điện tử miễn dịch vàng cho thấy rằng MGA_0676 nằm trên bề mặt màng của M. gallisepticum. Hơn nữa, xét nghiệm apoptosis sử dụng annexin V-FITC và iodide propidium (annexin V/PI) cho thấy MGA_0676 đóng vai trò quan trọng trong việc kích thích apoptosis và thiệt hại bệnh lý ở tế bào gà. Ngoài ra, kính hiển vi hiển thị hội tụ cho thấy MGA_0676 tập trung trong nhân của các tế bào chủ. Bên cạnh đó, sau khi vùng SNc bị loại bỏ, MGA_0676 mất khả năng định vị hạt nhân, hoạt động nuclease và độc tính cytotoxic, cho thấy rằng vùng SNc là cần thiết cho việc chuyển nơi vào nhân và kích thích apoptosis ở tế bào gà. Các kết quả trên gợi ý rằng MGA_0676 là một yếu tố độc lực quan trọng trong bệnh lý tế bào và có thể đóng một vai trò đặc biệt trong các sự kiện chu kỳ sống của M. gallisepticum.
Từ khóa
#Mycoplasma gallisepticum #MGA_0676 #lipoprotein #nuclease #độc tính #apoptosis #chu kỳ sốngTài liệu tham khảo
Abolnik C, Gouws J (2014) Extended survival times of Mycoplasma gallisepticum and Mycoplasma synoviae on kanekalon synthetic hair fibres. Poult Sci 93:8–11. doi:10.3382/ps.2013-03457
Adelman JS, Kirkpatrick L, Grodio JL, Hawley DM (2013) House finch populations differ in early inflammatory signaling and pathogen tolerance at the peak of Mycoplasma gallisepticum infection. Am Nat 181:674–689. doi:10.1086/670024
Amand HL, Fant K, Norden B, Esbjorner EK (2008) Stimulated endocytosis in penetratin uptake: effect of arginine and lysine. Biochem Biophys Res Commun 371:621–625. doi:10.1016/j.bbrc.2008.04.039
Berends ET, Horswill AR, Haste NM, Monestier M, Nizet V, Von Kockritz-Blickwede M (2010) Nuclease expression by Staphylococcus aureus facilitates escape from neutrophil extracellular traps. J Innate Immun 2:576–586. doi:10.1159/000319909
Boddapati N, Anbarasu K, Suryaraja R, Tendulkar AV, Mahalingam S (2012) Subcellular distribution of the human putative nucleolar GTPase GNL1 is regulated by a novel arginine/lysine-rich domain and a GTP binding domain in a cell cycle-dependent manner. J Mol Biol 416:346–366. doi:10.1016/j.jmb.2011.12.066
Cacciotto C, Addis MF, Coradduzza E, Carcangiu L, Nuvoli AM, Tore G, Dore GM, Pagnozzi D, Uzzau S, Chessa B, Pittau M, Alberti A (2013) Mycoplasma agalactiae MAG_5040 is a Mg2+-dependent, sugar-nonspecific SNase recognised by the host humoral response during natural infection. PLoS ONE 8:e57775. doi:10.1371/journal.pone.0057775
Chambaud I, Wróblewski H, Blanchard A (1999) Interactions between mycoplasma lipoproteins and the host immune system. Trends Microbiol 7:493–499. doi:10.1016/S0966-842X(99)01641-8
Chen LL, Chung WC, Lin CP, Kuo CH (2012) Comparative analysis of gene content evolution in phytoplasmas and mycoplasmas. PLoS ONE 7:e34407. doi:10.1371/journal.pone.0034407
Chimileski S, Dolas K, Naor A, Gophna U, Papke RT (2013) Extracellular DNA metabolism in Haloferax volcanii. Front Microbiol 5:57. doi:10.3389/fmicb.2014.00057
Delaney NF, Balenger S, Bonneaud C, Marx CJ, Hill GE, Ferguson-Noel N, Tsai P, Rodrigo A, Edwards SV (2012) Ultrafast evolution and loss of CRISPRs following a host shift in a novel wildlife pathogen, Mycoplasma gallisepticum. PLoS Genet 8:e1002511. doi:10.1371/journal.pgen.1002511
Elkind E, Vaisid T, Kornspan JD, Barnoy S, Rottem S, Kosower NS (2012) Calpastatin upregulation in Mycoplasma hyorhinis-infected cells is promoted by the mycoplasma lipoproteins via the NF-κB pathway. Cell Microbiol 14:840–851. doi:10.1111/j.1462-5822.2012.01760.x
Estevão S, van der Spek PE, van Rossum AM, Vink C (2014) Uncoupling of the AP endonucleolytic and 3′ → 5′ exonucleolytic activities of the Nfo protein of Mycoplasma pneumoniae through mutation of specific amino acid residues. Microbiology 160:1087–1100. doi:10.1099/mic. 0.077578-0
Fagerlund R, Mélen K, Kinnunen L, Julkunen I (2002) Arginine/lysine-rich nuclear localization signals mediate interactions between dimeric STATs and importin alpha 5. J Biol Chem 277:30072–30078. doi:10.1074/jbc.M202943200
Feller JK, Yang S, Mahalingam M (2013) Immunohistochemistry with a mutation specific monoclonal antibody as a screening tool for the BRAFV600 emutational status in primary cutaneous malignant melanoma. Mod Pathol 26:414–420. doi:10.1038/modpathol.2012.168
Fu P, Sun Z, Zhang Y, Yu Z, Zhang H, Su D, Jiang F, Wu W (2014) Development of a direct competitive ELISA for the detection of Mycoplasma bovis infection based on a monoclonal antibody of P48 protein. BMC Vet Res 10:42. doi:10.1186/1746-6148-10-42
Gallego P, Planell R, Benach J, Querol E, Perez-Pons JA, Reverter D (2012) Structural characterization of the enzymes composing the arginine deiminase pathway in Mycoplasma penetrans. PLoS ONE 7:e47886. doi:10.1371/journal.pone.0047886
Gharaibeh S, Hailat A (2011) Mycoplasma gallisepticum experimental infection and tissue distribution in chickens, sparrows and pigeons. Avian Pathol 40:349–354. doi:10.1080/03079457.2011.582480
Ghorashi SA, Bradbury JM, Ferguson-Noel NM, Noormohammadi AH (2013) Comparison of multiple genes and 16S-23S rRNA intergenic space region for their capacity in high resolution melt curve analysis to differentiate Mycoplasma gallisepticum vaccine strain ts-11 from field strains. Vet Microbiol 167:440–447. doi:10.1016/j.vetmic.2013.09.032
Hamasaki M, Furuta N, Matsuda A, Nezu A, Yamamoto A, Fujita N, Oomori H, Noda T, Haraguchi T, Hiraoka Y, Amano A, Yoshimori T (2013) Autophagosomes form at ER-mitochondria contact sites. Nature 495:389–393. doi:10.1038/nature11910
Heitz F, Morris MC, Divita G (2009) Twenty years of cell-penetrating peptides: from molecular mechanisms to therapeutics. Br J Pharmacol 157:195–206. doi:10.1111/j.1476-5381.2009.00057.x
Kaitala V, Heino M, Getz WM (1997) Host-parasite dynamics and the evolution of host immunity and parasite fecundity strategies. Bull Math Biol 59:427–450. doi:10.1016/S0092-8240(96)00090-0
Kandasamy P, Zarini S, Chan ED, Leslie CC, Murphy RC, Voelker DR (2011) Pulmonary surfactant phosphatidylglycerol inhibits Mycoplasma pneumoniae-stimulated eicosanoid production from human and mouse macrophages. J Biol Chem 286:7841–7853. doi:10.1074/jbc.M110.170241
Kiedrowski MR, Kavanaugh JS, Malone CL, Mootz JM, Voyich JM, Smeltzer MS, Bayles KW, Horswill AR (2011) Nuclease modulates biofilm formation in community-associated methicillin-resistant Staphylococcus aureus. PLoS ONE 6:e26714. doi:10.1371/journal.pone.0026714
Li L, Krishnan M, Baseman JB, Kannan TR (2010) Molecular cloning, expression, and characterization of a Ca2+-dependent, membrane-associated nuclease of Mycoplasma genitalium. J Bacteriol 192:4876–4884. doi:10.1128/JB.00401-10
Masukagami Y, Tivendale KA, Mardani K, Ben-Barak I, Markham PF, Browning GF (2013) The Mycoplasma gallisepticum virulence factor lipoprotein MslA is a novel polynucleotide binding protein. Infect Immun 81:3220–3226. doi:10.1128/I AI.00365-13
Morita C, Sumioka R, Nakata M, Okahashi N, Wada S, Yamashiro, Hayashi M, Hamada S, Sumitomo T, Kawabata S (2014) Cell wall-anchored nuclease of Streptococcus sanguinis contributes to escape from neutrophil extracellular trap-mediated bacteriocidal activity. PloS One 8: e103125. doi: 10.1371/journal.pone.0103125
Mu HH, Nourian MM, Jiang HH, Tran JW, Cole BC (2014) Mycoplasma superantigen initiates a TLR4-dependent Th17 cascade that enhances arthritis after blocking B7-1 in Mycoplasma arthritidis-infected mice. Cell Microbiol 16:896–911. doi:10.1111/cmi.12247
Oberto DKJ, Serebryakova M, Gorbachev A, Zhukova Y, Levitskii S, Mazur AK, Govorun V (2011) Mycoplasma gallisepticum produces a histone-like protein that recognizes base mismatches in DNA. Biochemistry 50:8692–8702. doi:10.1021/bi2009097
Olson ME, Nygaard TK, Ackermann L, Watkins RL, Zurek OW, Pallister KB, Griffith S, Kiedrowski MR, Flack CE, Kavanaugh JS, Kreiswirth BN, Horswill AR, Voyich JM (2013) Staphylococcus aureus nuclease is an SaeRS-dependent virulence factor. Infect Immun 4:1316–1324. doi:10.1128/IAI. 01242-12
Oussenko IA, Sanchez R, Bechhofer DH (2004) Bacillus subtilis YhcR, a high-molecular -weight, nonspecific endonuclease with a unique domain structure. J Bacteriol 186:5376–5383. doi:10.1128/JB.186.16.5376-5383.2004
Paddenberg R, Weber A, Wulf S, Mannherz HG (1998) Mycoplasma nucleases able to induce internucleosomal DNA degradation in cultured cells possess many characteristics of eukaryotic apoptotic nucleases. Cell Death Differ 5:517–528
Papayannopoulos V (2014) Infection: microbial nucleases turn immune cells against each other. Curr Biol 24:R123–R125. doi:10.1016/j.cub.2013.12.027
Pettigrew MM, Marks LR, Kong Y, Gent JF, Roche-Hakansson H, Hakansson AP (2014) Dynamic changes in the Streptococcus pneumoniae transcriptome during transition from biofilm formation to invasive disease upon influenza A virus infection. Infect Immun 82:4607–4619. doi:10.1128/IAI. 02225-14
Peebles ED, Jacob R, Branton SL, Gerard PD (2014) Effects of Mycoplasma gallisepticum vaccination on serum α1-acid glycoprotein concentrations in commercial layer chickens. Poult Sci 93:1396–1402. doi:10.3382/ps.2014-03906
Prince OA, Krunkosky TM, Krause DC (2014) In vitro spatial and temporal analysis of Mycoplasma pneumoniae colonization of human airway epithelium. Infect Immun 82:579–586. doi:10.1128/IAI. 01036-13
Schmidt JA, Browning GF, Markham PF (2007) Mycoplasma hyopneumoniae mhp379 is a Ca2+-dependent, sugar-nonspecific exonuclease exposed on the cell surface. J Bacteriol 189:3414–3424. doi:10.1128/JB.01835-06
Somarajan SR, Kannan TR, Baseman JB (2010) Mycoplasma pneumoniae Mpn133 is a cytotoxic nuclease with a glutamic acid-, lysine- and serine-rich region essential for binding and internalization but not enzymatic activity. Cell Microbiol 12:1821–1831. doi:10.1111/j.1462-5822.2010.01513.x
Tang J, Zhou R, Shi X, Kang M, Wang H, Chen H (2008) Two thermostable nucleases coexisted in Staphylococcus aureus, evidence from mutagenesis and in vitro expression. FEMS Microbiol Lett 284:176–183. doi:10.111/j.1574-6968.2008.01194.x
Takahashi T, Morozumi M, Okada T, Chiba N, Asami R, Murayama SY, Ubukata K (2009) Prolonged Mycoplasma pneumoniae infection in an elderly patient with community-acquired pneumonia. J Infect Chemother 15:243–247. doi:10.1007/s10156-009-0692-x
Thammavongsa V, Missiakas DM, Schneewind O (2013) Staphylococcus aureus degrades neutrophil extracellular traps to promote immune cell death. Science 342:863–866. doi:10.1126/science.1242255
Vande VJ, Sabuncuoğlu S, Noppen S, Hofer A, Ranjbarian F, Fieuws S, Balzarini J, Liekens S (2014) Nucleoside-catabolizing enzymes in mycoplasma-infected tumor cell cultures compromise the cytostatic activity of the anticancer drug gemcitabine. J Biol Chem 289:13054–13065. doi:10.1074/jbc.M114.558924
Vanyushkina AA, Fisunov GY, Gorbachev AY, Kamashev DE, Govorun VM (2014) Metabolomic analysis of three Mollicute species. PLoS ONE 9:e89312. doi:10.1371/journal.pone.0089312
Vogl G, Plaickner A, Szathmary S, Stipkovits L, Rosengarten R, Szostak MP (2008) Mycoplasma gallisepticum invades chicken erythrocytes during infection. Infect Immun 76:71–77. doi:10.1128/IAI. 00871-07
Wang D, Ma W, She R, Sun Q, Liu Y, Hu Y, Liu L, Yang Y, Peng K (2009) Effects of swine gut antimicrobial peptides on the intestinal mucosal immunity in specific-pathogen-free chickens. Poult Sci 88:967–974. doi:10.3382/ps.2008-00533
Wang M, Gao XJ, Zhao WW, Zhao WJ, Jiang CH, Huang F, Kou JP, Liu BL, Liu K (2013) Opposite effects of genistein on the regulation of insulin-mediated glucose homeostasis in adipose tissue. Br J Pharmacol 170:328–340. doi:10.1111/bph.12276
Wood GE, Iverson-Cabral SL, Patton DL, Cummings PK, Cosgrove Sweeney YT, Totten PA (2013) Persistence, immune response, and antigenic variation of Mycoplasma genitalium in an experimentally infected pig-tailed macaque (Macaca nemestrina). Infect Immun 81:2938–2951. doi:10.1128/IAI. 01322-12
Zhang LL, Nguyen HC, Chipot L, Piotrowski E, Bertrand C, Thibessard A, Leblond P (2014) The adnAB Locus, encoding a putative helicase-nuclease activity, is essential in Streptomyces. J Bacteriol 14:2701–2708. doi:10.1128/JB.01513-14
