Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mô hình đa quy mô về vận chuyển protein trong các kênh nano màng silicon. Phần 1. Xây dựng các tham số phân tử từ các mô phỏng máy tính
Tóm tắt
Trong báo cáo này, chúng tôi trình bày những nỗ lực phát triển một công cụ mô phỏng đa quy mô mới cho thiết kế, phân tích và tối ưu hóa hệ thống nano tích hợp, dựa trên phương pháp mô hình ba cấp độ bao gồm (i) các mô hình phân tử, (ii) các mô phỏng động lực học phân tử ở cấp độ nguyên tử, và (iii) các mô hình động lực của vận chuyển protein ở quy mô liên tục. Trong công việc này, chúng tôi đã sử dụng các mô phỏng phân tử để phân tích sự hấp phụ lysozyme trên bề mặt silicon tinh khiết. Các quy trình mô phỏng phân tử được áp dụng cho phép (a) làm rõ các cơ chế tương tác cụ thể giữa biopolymer và bề mặt silicon, và (b) xác định các tham số năng lượng và cấu trúc phân tử để áp dụng trong việc xây dựng một mô hình toán học về sự khuếch tán qua các màng kênh nano dựa trên silicon, nhờ đó lấp đầy khoảng trống hiện có giữa quy mô nano và quy mô vĩ mô.
Từ khóa
#mô hình đa quy mô #vận chuyển protein #màng nano silicon #mô phỏng máy tính #hấp phụ lysozymeTài liệu tham khảo
M. Agashe, V. Raut, S.J. Stuart, and R.A. Latour, Langmuir 21, 1103 (2005).
F. Amato, C. Cosentino, S. Pricl, M. Ferrone, M. Fermeglia, and M. Ferrari, Biomed. Microdev. this issue (2006).
H.J.C. Berendsen, J.P.M. Postma, W.F. van Gunsteren, A. DiNola, A., and J.R. Haak, J.R. J. Chem. Phys. 81, 3684 (1984).
D.A. Case, D.A. Pearlman, J.D. Caldwell, T.E. Cheatham III, J. Wang, W.S. Ross, C.L. Simmerling, T.A. Darden, K.M. Merz, R.V. Stanton, A.L. Cheng, J.J. Vincent, M. Crowley, V. Tsui, H. Gohlke, R.J. Radmer, Y. Duan, J. Pitera, I. Massova, G.L. Seibel, U.C. Singh, P.K. Weiner, and P.A. Kollman, AMBER 7 (University of California, San Francisco, CA, 2002).
V. Castells, S. Yang, and P.R. Van Tassel, Phys. Rev. E 65, 31912 (2002).
P.M. Claesson, E. Blomberg, J.C. Fröberg, T. Nylander, and T. Arnebrant, Adv. Coll. Interf. Sci. 57, 161 (1995).
W.D. Cornell, P. Cieplak, C.I. Bayly, I.R. Gould, K.M. Merz, D.M. Ferguson, D.C. Spellmeyer, T. Fox, J.W. Caldwell, and P.A. Kollman, Am. Chem. Soc. 117, 5179 (1995).
E. Dickinson, Coll. Surf. B 15, 161 (1999).
C.A. Haynes and W. Norde, J. Coll. Interf. Sci. 169, 313 (1995).
T.A. Horbett and J.L. Brash (Eds.) Proteins at Interfaces II: Fundamentals and Applications (American Chemical Society, Washington, DC, 1995).
W.L. Jorgensen, J. Chandrasekhar, J.D. Madura, R.W. Impey, and M.L. Klein, J. Chem. Phys. 79, 926 (1983).
J. Kyte and R.F. Doolittle, J. Mol. Biol. 157, 105 (1982).
R.A. Latour, Curr. Op. Solid State Mat. Sci. 4, 413 (1999).
B. Lee and F.M. Richards, J. Mol. Biol. 55, 379 (1971).
S.M. Liu and C.A. Haynes, J. Coll. Interf. Sci. 275, 458 (2004).
J.R. Lu, T.J. Su, P.N Thirtle, R.K. Thomas, A.R. Rennie, and R. Cubitt, J. Coll. Interf. Sci. 206, 212 (1998).
K. Nakanishi, T. Sakiyama, and K. Imamura, J. Biosci. Bioeng. 91, 233 (2001).
W. Norde and T. Zoungrana, Biotechnol. Appl. Biochem. 28, 133 (1998).
E.F. Pettersen, T.D. Goddard, C.C. Huang, G.S. Couch, D.M. Greenblatt, E.C. Meng, and T.E. Ferrin, J. Comput. Chem. 25, 1605 (2004).
G. Raffaini and F. Ganazzoli, Langmuir 20, 3371 (2004).
J.P. Ryckaert, G. Ciccotti, and H.J.C. Berendsen, Comput. Phys. 23, 327 (1977).
S.M. Schwarzl, D. Huang, J.C. Smith, and S. Fisher, In Silico Biol. 3, 187 (2003).
L. Verlet, Phys. Rev. 159, 98 (1967).
K.P. Wilson, B.A. Malcolm, and B.V. Matthews, J. Biol. Chem. 267, 10842 (1992).
V.P. Zhdanov and B. Kasemo, Proteins: Struct., Funct., Genet. 42, 481 (2001).