Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đặc điểm sinh hóa và cấu trúc khác biệt giữa indoleamine 2,3-dioxygenase của chuột và người
Tóm tắt
Enzyme hemoprotein indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO) là enzyme đầu tiên và là yếu tố hạn chế tốc độ trong con đường chuyển hóa tryptophan ở động vật có vú. Enzyme này đã nhận được sự chú ý đáng kể trong những năm gần đây, đặc biệt là do vai trò kép của nó trong miễn dịch và bệnh sinh của nhiều bệnh. Bài báo này báo cáo những khác biệt và tương đồng giữa hành vi sinh hóa và đặc điểm cấu trúc của IDO tái tổ hợp từ người và IDO tái tổ hợp từ chuột. Những khác biệt đáng kể đã được quan sát thấy trong việc chuyển đổi các chất nền và độ ổn định pH. Sự khác biệt về độ mạnh của chất ức chế và độ ổn định nhiệt cũng được ghi nhận. Các đặc điểm cấu trúc thứ cấp về cơ bản tương đồng nhưng sự biến đổi giữa các loài là rõ ràng, đặc biệt trong phần α-helix của các enzyme. Với các mô hình chuột thay thế cho các bệnh ở người, các khác biệt giữa IDO của chuột và người cần được nhận thức trước khi áp dụng các phát hiện thực nghiệm từ hệ thống này sang hệ thống khác.
Từ khóa
#indoleamine 2 #3-dioxygenase #IDO #chuyển hóa tryptophan #enzyme #sinh hóa #cấu trúc #chuột #ngườiTài liệu tham khảo
Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJD, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (2007) Characterization of an indoleamine 2,3-dioxygenase-like protein found in humans and mice. Gene 396:203–213
Chen YH, Yang JT, Chau KH (1974) Determination of helix and beta-form of proteins in aqueous-solution by circular-dichroism. Biochemistry 13:3350–3359
Fernstrom JD, Wurtman RJ (1971) Brain serotonin content—physiological dependence on plasma tryptophan levels. Science 173:149
Habara-Ohkubo A, Takikawa O, Yoshida R (1991) Cloning and expression of a cDNA encoding mouse indoleamine 2,3-dioxygenase. Gene 105:221–227
Hansen AM, Driussi C, Turner V, Takikawa O, Hunt NH (2000) Tissue distribution of indoleamine 2,3-dioxygenase in normal and malaria-infected tissue. Redox Rep 5:112–115
Hansen AM, Ball HJ, Mitchell AJ, Miu J, Takikawa O, Hunt NH (2004) Increased expression of indoleamine 2,3-dioxygenase in murine malaria infection is predominantly localised to the vascular endothelium. Int J Parasitol 34:1309–1319
Heyes MP, Morrison PF (1997) Quantification of local de novo synthesis versus blood contributions to quinolinic acid concentrations in brain and systemic tissues. J Neurochem 68:280–288
Hou DY, Muller AJ, Sharma MD, DuHadaway J, Banerjee T, Johnson M, Mellor AL, Prendergasts GC, Munn DH (2007) Inhibition of indoleamine 2,3-dioxygenase in dendritic cells by stereoisomers of 1-methyl-tryptophan correlates with antitumor responses. Cancer Res 67:792–801
Huang A, Fuchs D, Widner B, Glover C, Henderson DC, Allen-Mersh TG (2002) Serum tryptophan decrease correlates with immune activation and impaired quality of life in colorectal cancer. Br J Cancer 86:1691–1696
Kabsch W, Sander C (1983) Dictionary of protein secondary structure—pattern-recognition of hydrogen-bonded and geometrical features. Biopolymers 22:2577–2637
Laemmli UK (1970) Cleavage of structural proteins during assembly of head of bacteriophage-T4. Nature 227:680–685
Littlejohn TK, Takikawa O, Truscott RJW, Walker MJ (2003) Asp(274) and His(346) are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase. J Biol Chem 278:29525–29531
Manuelpillai U, Nicholls T, Wallace EM, Phillips DJ, Guillemin G, Walker D (2003) Increased mRNA expression of kynurenine pathway enzymes in human placentae exposed to bacterial endotoxin. Adv Exp Med Biol 527:85–89
Medana IM, Day NPJ, Salahifar-Sabet H, Stocker R, Smythe G, Bwanaisa L, Njobvu A, Kayira K, Turner GDH, Taylor TE, Hunt NH (2003) Metabolites of the kynurenine pathway of tryptophan metabolism in the cerebrospinal fluid of Malawian children with malaria. J Infect Dis 188:844–849
Mitchell AJ, Hansen AM, Hee L, Ball HJ, Potter SM, Walker JC, Hunt NH (2005) Early cytokine production is associated with protection from murine cerebral malaria. Infect Immun 73:5645–5653
Muller AJ, DuHadaway JB, Donover PS, Sutanto-Ward E, Prendergast GC (2005a) Inhibition of indoleamine 2,3-dioxygenase, an immunoregulatory target of the cancer suppression gene Bin1, potentiates cancer chemotherapy. Nat Med 11:312–319
Muller AJ, Malachowski WP, Prendergast GC (2005b) Indoleamine 2,3-dioxygenase in cancer: targeting pathological immune tolerance with small-molecule inhibitors. Expert Opin Ther Targets 9:831–849
Munn DH, Zhou M, Attwood JT, Bondarev I, Conway SJ, Marshall B, Brown C, Mellor AL (1998) Prevention of allogeneic fetal rejection by tryptophan catabolism. Science 281:1191–1193
Needleman SB, Wunsch CD (1970) A general method applicable to the search for similarities in the amino acid sequence of two proteins. J Mol Biol 48:443–453
Oberdorfer C, Adams O, MacKenzie CR, De Groot CJA, Daubener W (2003) Role of IDO activation in anti-microbial defense in human native astrocytes. Dev Tryptophan Serotonin Metab 527:15–26
Potula R, Poluektova L, Knipe B, Chrastil J, Heilman D, Dou HY, Takikawa O, Munn DH, Gendelman HE, Persidsky Y (2005) Inhibition of indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO) enhances elimination of virus-infected macrophages in an animal model of HIV-1 encephalitis. Blood 106:2382–2390
Rice P, Longden I, Bleasby A (2000) EMBOSS: the European molecular biology open software suite. Trends Genet 16:276–277
Shimizu T, Nomiyama S, Hirata F, Hayaishi O (1978) Indoleamine 2,3-dioxygenase—purification and some properties. J Biol Chem 253:4700–4706
Sreerama N, Woody RW (2000) Estimation of protein secondary structure from circular dichroism spectra: comparison of CONTIN, SELCON, and CDSSTR methods with an expanded reference set. Anal Biochem 287:252–260
Sugimoto H, Oda S, Otsuki T, Hino T, Yoshida T, Shiro Y (2006) Crystal structure of human indoleamine 2,3-dioxygenase: catalytic mechanism of O2 incorporation by a heme-containing dioxygenase. Proc Natl Acad Sci USA 103:2611–2616
Suzuki S, Tone S, Takikawa O, Kubo T, Kohno I, Minatogawa Y (2001) Expression of indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase in early concepti. Biochem J 355:425–429
Takikawa O, Kuroiwa T, Yamazaki F, Kido R (1988) Mechanism of interferon-gamma action—characterization of indoleamine 2,3-dioxygenase in cultured human-cells induced by interferon-gamma and evaluation of the enzyme-mediated tryptophan degradation in its anticellular activity. J Biol Chem 263:2041–2048
Terajima M, Leporati AM (2005) Role of indoleamine 2,3-dioxygenase in antiviral activity of interferon-gamma against vaccinia virus. Viral Immunol 18:722–729
Thomas SR, Stocker R (1999) Redox reactions related to indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan metabolism along the kynurenine pathway. Redox Rep 4:199–220
van der Sluijs KF, Nijhuis M, Levels H, Jansen HM, van der Poll T, Lutter R (2004) Inhibition of indoleamine-2,3-dioxygenase reduces bacterial outgrowth of S. pneumoniae in mice recovered from influenza infection. Immunobiology 209:344
van der Sluijs KF, Nijhuis M, Levels JHM, Florquin S, Mellor AL, Jansen HM, van der Poll T, Lutter R (2006) Influenza-induced expression of indoleamine 2,3-dioxygenase enhances interleukin-10 production and bacterial outgrowth during secondary pneumococcal pneumonia. J Infect Dis 193:214–222
Yuasa HJ, Takubo M, Takahashi A, Hasegawa T, Noma H, Suzuki T (2007) Evolution of vertebrate indoleamine 2,3-dioxygenases. J Mol Evol 65:705–714