Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mô hình tương tác giữa phân tử amoniac và nitơ oxit với aquaporin
Tóm tắt
Aquaporin là một họ protein màng nhỏ có khả năng vận chuyển các vật liệu có kích thước nano. Trong bài báo này, chúng tôi điều tra cấu trúc của những kênh này và cung cấp thông tin về cơ chế các phân tử riêng lẻ được bao bọc vào trong các kênh aquaglyceroporin (GlpF) và aquaporin-1 (AQP1) thông qua việc tính toán năng lượng tiềm tàng. Cụ thể, chúng tôi trình bày một mô hình toán học để xác định tổng năng lượng tiềm tàng cho sự tương tác giữa phân tử amoniac và nitơ oxit với các kênh aquaporin mà chúng tôi giả định rằng có cấu trúc hình trụ đối xứng. Chúng tôi đề xuất mô tả những tương tác này qua hai bước. Đầu tiên, chúng tôi mô hình hóa nguyên tử nitơ như một điểm rời rạc và thứ hai, chúng tôi mô hình hóa ba nguyên tử hydro trên bề mặt của một hình cầu có bán kính nhất định. Sau đó, chúng tôi tìm tổng năng lượng tiềm tàng bằng cách cộng các tương tác này lại. Tiếp theo, bằng cách xem xét phân tử nitơ oxit như hai nguyên tử rời rạc phân bố đồng đều tương tác với các kênh GlpF và AQP1 và sau đó nhóm tất cả các cặp tương tác để xác định năng lượng tiềm tàng. Kết quả của chúng tôi cho thấy rằng các phân tử amoniac và nitơ oxit có thể được bao bọc vào cả hai kênh GlpF và AQP1.
Từ khóa
#aquaporin #amoniac #nitơ oxit #năng lượng tiềm tàng #mô hình toán họcTài liệu tham khảo
A.S. Verkman, K.A. Mitra, Structure and function of aquaporin water channels. Am. J. Physiol. Renal Physiol. 278, 13–28 (2000)
K. Murata, K. Mitsouka, T. Hirai, T. Walz, P. Agre, J.B. Heymann, A. Engel, Y. Fujiyoshi, Structural determinants of water permeation through aquaporin-1. Nature 407, 599–605 (2000)
G. Ren, V.S. Reddy, A. Cheng, P. Mylnek, A.K. Mitra, Three-dimensional fold of the human aqp1 water channel determined at 4Å resolution by electron crystallography of two-dimensional crystals embedded in ice. J. Mol. Biol. 301, 369–387 (2000)
D. Fu, A. Libson, L.J.W. Miercke, C. Weitzman, P. Nollert, J. Krucinski, R.M. Stroud, Structure of a glycerol-conducting channel and the basis for its selectivity. Science 290, 481–486 (2000)
G.M. Preston, T.P. Carrol, W.B. Guggino, P. Agre, Appearance of water channels in xenopus oocytes expressing red cell CHIP28 water channel. Science 256, 385–387 (1992)
S. Phongphanphanee, N. Yoshida, F. Hirata, Molecular selectivity in aquaporin channels studied by the 3D-RISM theory. J. Phys. Chem. B 114, 7967–7973 (2010)
M.O. Jensen, S. Park, K. Schulten, E. Tajkhorshid, and ed. by L.D. Donald, Energetics of glycerol conduction through aquaglyceroporin GlpF. Proc. Natl. Acad. Sci. 99, 6731–6736 (2002)
J.M. Verbavats, D. Brown, I. Sabolic, G. Valenti, D.A. Siello, A.N. Van Hoek, T. Ma, A.S. Verkman, Tetrameric assembly of CHIP28 water channels in liposomes and cell membranes: a freeze-fracture study. Cell Biology 123, 605–618 (1993)
J.S. Jung, G.M. Preston, B.L. Smith, W.B. Guggino, P. Agre, Molecular structure of the water channel through aquaporin CHIP. The hourglass model. J. Biol. Chem. 269, 14648–14654 (1994)
G.M. Pao, L.F. Wu, K.D. Johnson, H. Hofte, M.J. Crispeels, G. Sweet, N.N. Sandal, M. Sauer, Evolution of the mip family of integral membrane transport proteins. Mol. Microbiol. 5, 33–37 (1991)
G.J. Wistow, M.M. Pisano, A.B. Chepelinsky, Tandem sequence repeats in transmembrane channel proteins. Trend Biol. Sci. 16, 170–171 (1991)
G.M. Preston, J.S. Jung, W.B. Guggino, P. Agre, Membrane topology of aquaporin chip. Analysis of functional epitope-scanning mutants by vectorial proteolysis. J. Biol. Chem. 269, 1668–1673 (1994)
B.L. Smith, P. Agre, Erythrocyte mr 28,000 transmembrane protein exists as a multisubunit oligomer similar to channel proteins. J. Biol. Chem. 266, 6407–6415 (1991)
K.B. Heller, E.C. Lin, T.H. Wilson, Substrate specificity and transport properties of the glycerol facilitator of escherichia coli. Bacteriol 144, 274–278 (1980)
G. Ren, V.S. Reddy, A. Cheng, A.K. Mitra, Visualization of a water-selective pore by electron crystallography in vitreous ice. Proc. Natl. Acad. Sci. 98, 1398–1403 (2001)
J.S. Hub, L.B. de Groot, Comment on “molecular selectivity in aquaporin channels studied by the 3D-RISM theory”. J. Phys. Chem. B 115, 8364–8366 (2011)
E. Kruse, N. Uehlein, R. Kaldenhoff, The aquaporins. Genome Biol. J. 7(2), 206–211 (2006)
J.S. Hub, L.B. de Groot, Mechanism of selectivity in aquaporins and aquaglyceroporins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 105, 1198–1203 (2008)
Y.C. Hou, A. Janczuk, P.G. Wang, Current trends in the development of nitric oxide donors. Current Pharm. Des. 5(6), 417–441 (1999)
A.S. Verkman, Does aquaporin-1 pass gas? An opposing view. J. Physiol. 542, 31 (2002)
M. Herrera, N.J. Hong, J.L. Garvin, Aquaporin-1 transports NO across cell membranes. Hypertension 48, 157–164 (2006)
N.L. Nakhoul, K.S. Hering-Smith, S.M. Abdulnour-Nakhoul, L.L. Hamm, Transport of NH\(_3\)/NH in oocytes expressing aquaporin-1. Am. J. Physiol.-Renal Fluid Electrol. Physiol. 281, 255–263 (2001)
N.M. Holbrook, M.A. Zwieniecki, Plant biology: water gate. Nature 425, 361 (2003)
D.F. Savage, P.F. Egea, C.Y. Robles, J.D. O’Conell III, and R.M. Stroud, Architecture and selectivity in aquaporins 2.5 Å x-ray structure of aquaporin Z. Public Libr. Sci. Biol. 1, 334–340 (2003)
J.O. Hirschfelder, C.F. Curtiss, R.B. Byron, The molecular theory of gases and liquids. Society For Industrial and Applied Mathematics, NewYork, University of Winsconsin, Madison, 1964
L.T. Cottrell, The Strengths of Chemical Bonds (Butterworths, London, 1954)
L. Pauling, The Nature of the Chemical Bonds (Cornell University Press, Ithaca, NY, 1960)
L.A. Girifalco, M. Hodak, R.S. Lee, Carbon nanotube, buckyballs, ropes and a universal graphitic potential. Phys. Rev. Lett. 62, 104–110 (2000)
H. Al Garalleh, N. Thamwattana, B.J. Cox, J.M. Hill, Modelling van der waals interaction between water molecules and biological channels. J. Comput. Theor. Nanosci. 10, 1–10 (2013)
B.J. Cox, N. Thamwattana, J.M. Hill, Mechanics of atoms and fullerenes in single-walled carbon nanotubes, in Proceedings of The Royal Society A, vol. 463 (The Royal Society, 2006), pp. 461–476
L.E. Sutton, Table of interatomic distances and configuration in molecules and ions. (Chemical Society, London, 1965)
A.K. Rappi, C.J. Casewit, K.S. Colwell, W.M. Skid, UFF, a full periodic table force field for molecular mechanics and molecular dynamics simulations. J. Am. Chem. Soc. 114, 10024–10035 (1992)
Y. Wang, J. Cohen, W.F. Boron, K. Schulten, E. Tajkhorshid, Exploring gas permeability of cellular membranes and membrane channels with molecular dynamics. J. Struct. Biol. 157, 534 –544 (2007)