Chiết xuất methanol từ bã Malpighia emarginata: hợp chất phenolic và tiềm năng ức chế các enzyme tiêu hóa

Revista Brasileira de Farmacognosia - Tập 26 - Trang 191-196 - 2015
Tamara R. Marques1, Aline A. Caetano1, Anderson A. Simão1, Flávia Cíntia de O. Castro1, Vinicius de Oliveira Ramos1, Angelita D. Corrêa1
1Laboratório de Bioquímica, Departamento de Química, Universidade Federal de Lavras, Lavras, Brazil

Tóm tắt

Việc gia tăng giá trị cho các chất thải trái cây đang thu hút được sự quan tâm lớn, vì chúng có thể được coi là một giải pháp khả thi trong việc tìm kiếm những loại thuốc mới cho việc điều trị béo phì và các bệnh liên quan, do chứa các chất sinh học, đặc biệt là các hợp chất phenolic. Do đó, mục tiêu của nghiên cứu này là chuẩn bị chiết xuất methanol từ bột bã acerola, nhằm đánh giá tiềm năng của nó như một nguồn chất ức chế enzyme α-amylase, α-glucosidase, lipase và trypsin, và xác định hàm lượng các hợp chất phenolic bằng phương pháp sắc ký lỏng hiệu năng cao. Các thử nghiệm ức chế enzym đã được tiến hành trong điều kiện có hoặc không có dịch vị giả lập. Trong chiết xuất methanol từ bột bã acerola, các hợp chất phenolic sau đây đã được xác định: axit gallic, axit syringic và axit p-coumaric, catechin, epigallocatechin gallate, epicatechin và quercetin; epicatechin là hợp chất chính. Trong điều kiện không có dịch vị, các enzyme giả lập có sự ức chế biến đổi của chiết xuất bột bã acerola, ngoại trừ lipase, không bị ức chế. Trong sự hiện diện của dịch vị giả lập, có sự ức chế 170,08 IEU (Đơn vị enzyme bị ức chế trong μmol min-1 g-1) đối với α-amylase và 69,29 IEU đối với α-glucosidase, cho thấy rằng chiết xuất này có tiềm năng như một chất hỗ trợ trong điều trị béo phì và các rối loạn lipid khác.

Từ khóa

#bã acerola #chiết xuất methanol #hợp chất phenolic #ức chế enzyme #béo phì #rối loạn lipid

Tài liệu tham khảo

Abeso, 2014. Associaçõ Brasileira para o Estudo da Obesidade e da Sindrome Metabólica, http://www.abeso.org.br/lenoticia/1120/abeso+defende+o+tratamento+completo+da+obesidade+com+acesso+a+medicamentos (accessed March 2015). Alterio, A.A., Fava, D.A.F., Navarro, F., 2007. Interaction of the daily ingestion of green tea (Camelia sinensis) in the cellular metabolism and the adipose cell promoting emagrecimento. Rev. Bras. Obes. Nut. Emag. 1, 27–37. Angelo, P.M., Jorge, N., 2007. Compostos fenólicos em alimentos-Uma breve revisão. Rev. Inst. Adolfo Lutz 66, 1–9. Association of Official Analytical Chemistry, 2012. Official Methods of Analysis, Gaithersburg, 19th ed, 3000 p. Balasubramaniam, V., Mustar, S., Khalid, N.M., Rashed, A.A., Noh, M.F.M., Wilcox, M.D., Peter, I.C., Brownlee, I.A., Pearson, J.P., 2013. Inhibitory activities of three Malaysian edible seaweeds on lipase and α-amylase. J. Appi. Phycol. 25, 1405–1412. Boath, A.S., Grussu, D., Stewant, D., McDougall, G., 2012. Berry polyphenols inhibit digestive enzymes: a source of potential health benefits? Food Dig. 3, 1–7. Boniglia, C., Carratu, B., Di Stefano, S., Giammarioli, S., Mosca, M., Sanzini, E., 2008. Lectins, trypsin and α-amylase inhibitors in dietary supplements containing Phaseolus vulgaris. Eur. Food Res. Technol. 227, 689–693. Bryans, J.A., Judd, P.A., Ellis, P.R., 2007. The effect of consuming instant black tea on postprandial plasma glucose and insulin concentrations in healthy humanos. J. Am. Coll. Nutr. 26, 471–477. Chen, X., Xu, G., Li, X., Li, Z., Ying, H., 2008. Purification of an α-amylase inhibitor in a polyethylene glycol/fructose-1,6-bisphosphate trisodium salt aqueous two-phase system. Process Biochem. 43, 765–768. Cho, A.S., Jeon, S.M., Kim, M.J., Yeo, J., Seo, K.L., Choi, M.S., Lee, M.K., 2010. Chlorogenic acid exhibits anti-obesity property and improves lipid metabolism in high-fat diet-induced-obese mice. Food Chem. Toxicol. 48, 937–943. Emater, 2002. Área de proteção ambientai do Municipio de Perdões. Empresa de Assistência Técnica e Extensão Rural, Unidade de Consultoria e Projetos, Belo Horizonte, Minas Gerais, Brasil. Erlanger, B.F., Kukowsky, N., Cohen, W., 1961. The preparation and properties oftwo new chromogenic substrates of trypsin. Arch. Biochem. Biophys. 95, 271–278. Gholamhoseinian, A., Shahouzehi, B., Sharifi-far, F., 2010. Inhibitory effect of some plant extracts on pancreatic lipase. Int. J. Pharm. 6, 18–24. Hen, Q., Lv, Y., Yao, K., 2006. Effects of tea polyphenols on the activities of α-amylase, pepsin, trypsin and lipase. Food Chem. 101, 1178–1182. Kam, A., Li, K.M., Razmovshi-Naumovshi, V., Nammi, S., Shi, J., Chan, K., Li, G.Q., 2013. A comparative study on the inhibitory effects of different parts and chemical constituents of pomegranate on α-amylase and α-glucosidase. Phytother. Res. 27, 1614–1620. Klaus, S., Pultz, S., Thone-Reineke, C., Wolfram, S., 2005. Epigallocatechin gallate attenuates diet-induced obesity in mice by decreasing energy absorption and increasing fat oxidation. Int. J. Obes. 29, 615–623. Kwon, Y.I., Apostolidis, E., Shetty, K., 2008. Inhibitory potential of wine and tea against a-amylase and a-glucosidase for management of hyperglycemia linked to type 2 diabetes. J. Food Biochem. 32, 15–31. Lin, J.K., Lin-Shiau, S.Y., 2006. Mechanisms of hypolipidemic and anti-obesity effects of tea polyphenols. Mol. Nutr. Food Res. 50, 211–217. Marques, T.R., Correa, A.D., Lino, J.B., dos, R., Abreu, C.M.P., de Simão, A.A., 2013. Chemical components and functional properties of aceraia (Malpighia emarginata DC.) residue flour. Food Sci. Technol. 33, 526–531. McDougall, G.J., Shpiro, F., Dobson, P., Smith, P., Blake, A., Stewart, D., 2005a. Different polyphenols components of soft fruits inhibit α-amylase and α-glucosidase. J. Agric. Food Chem. 53, 2760–2766. McDougall, G.J., Fiffe, S., Dobson, P., Stewart, D., 2005b. Anthocyanins from red wine - their stability under simulated gastrointestinal digestion. Phytochemistry 66, 2540–2548. Noelting, G., Bernfeld, P., 1948. Sur les enzymes amylolytiques - III. La ß-amylase: dosage d’activité et contrôle de l’absence d’α-amylase. Helv. Chim. Acta 31, 286–290. Pereira, CA., Pereira, L.L.S., Correa, A.D., Chagas, P.M.B., Souza, S.P., Santos, CD., 2011a. Inhibition of digestive enzymes by commercial powder extracts ofHoodia gordonii. Rev. Bras. Biocienc. 9, 265–269. Pereira, L.L.S., Santos, C.D., Satiro, L.C., Marcussi, S., Pereira, C.A., Souza, S.P., 2011b. Inhibitory activity and stability of the white bean flour extract on digestive enzymes in the presence of simulated gastric fluid. Rev. Bras. Farm. 92, 367–372. Rains, T.M., Agarwal, S., Maki, K.C., 2011. Antiobesity effects of green tea catechins: a mechanistic review. J. Nutr. Biochem. 22, 1–7. Santiago-Mora, R., Casado-Diaz, A., Castro, M.D., Quesada-Gómez, J.M., 2011. Oleuropein enhances osteoblastogenesis and inhibits adipogenesis: the effect on differentiation in stem cells derived from bone marrow. Osteoporos. Int. 22, 675–684. Simão, A.A., Corrêa, A.D., Chagas, P.M.B., 2012. Inhibition of digestive enzymes by medicinal plant aqueous extracts used to aid the treatment of obesity. J. Med. Plants Res. 6, 5826–5830. Souza, S.P., Pereira, L.L.S., Souza, A.A., Santos, C.D., 2011. Inhibition of pancreatic lipase by extracts of Baccharis trimera (Less.) DC. Asteraceae: evaluation of antin-utrients and effect on glycosidases. Rev. Bras. Farm. 21, 450–455. Tadera, K., Minami, Y., Takamatsu, K., Matsuoka, T., 2006. Inhibition of α-glucosidase and α-amylase by flavonoids. J. Nutr. Sci. Vitaminol. 52, 149–153. The United States Pharmacopeia, 2005. The National Formulary NF 18 (Pharmacopeial Convention Ing), Rockvile. Vadivel, V., Nandety, A., Blesalski, H.K., 2011. Antioxidant, free radical scavenging and type II diabetes-related enzyme inhibition properties of traditionally processed Jequirity bean (Ahrus pecatonus L.). Int. J. Food Sci. Technol. 46, 2505–2512. Vogel, P., Machado, I.K., Garavaglia, J., Zani, V.T., Souza, D., Dal Bosco, S.M., 2015. Polyphenols benefits of olive leaf (Olea europaea L.) to human health. Nutr. Hosp. 31, 1427–1433. Wanderley, E.M., Ferreira, V.A., 2010. Obesity: a plural perspective. Cienc. Saude Coletiva 15, 185–194. Wenzel, U., 2013. Flavonoids as drugs at the small intestinal level. Curr. Opin. Pharmacol. 13, 864–868. WHO, 2015. Obesity and Overweight. World Health Organization, http://www.who.int/mediacentre/factsheets/fs311/en/ (accessed March 2015). Won, S., Kim, S., Kim, Y., 2007. Licochalcone A: a lipase inhibitor from the roots of Glycyrrhiza uralensis. Food Res. Int. 40, 1046–1050. Zhang, B., Deng, Z., Ramdath, D.D., Tang, Y., Chen, P.X., Liu, R., Liu, Q., Tsão, R., 2015. Phenolic profiles of 20 Canadian lentil cultivars and their contribution to antioxidant activity and inhibitory effects on á-glucosidase and pancreatic lipase. Food Chem. 172, 675–684.