Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Cơ chế lắp ghép của ferritin được nghiên cứu bằng phương pháp tán xạ tia X góc nhỏ theo thời gian
Tóm tắt
Phản ứng lắp ghép của ferritin A từ Escherichia coli (EcFtnA) đã được nghiên cứu bằng phương pháp tán xạ tia X góc nhỏ theo thời gian (SAXS). EcFtnA hình thành cấu trúc giống như lồng với 24 đơn vị giống hệt nhau và phân tách thành dimers tại pH axit. Dimer duy trì các cấu trúc thứ cấp và bậc ba tương tự tự nhiên và có thể tái lắp ghép thành một 24-mer khi pH được tăng lên. Những thay đổi theo thời gian trong các hồ sơ SAXS của ferritin trong quá trình lắp ghép được giải thích một cách sơ bộ bằng một mô hình đơn giản trong đó chỉ có tetramers, hexamers và dodecamers được xem là các trung gian. Tốc độ lắp ghép tăng với độ mạnh ion tăng và giảm với độ pH tăng (từ pH 6 đến pH 8). Những xu hướng này có thể xuất phát từ sự đẩy nhau giữa các đơn vị lắp ghép (dimers) có cùng dấu điện tích. Để thử nghiệm giả thuyết này, các đột biến ferritin với các điện tích ròng khác nhau (đột biến điện tích ròng) đã được chuẩn bị. Trong các dung dịch đệm có độ mạnh ion thấp, tốc độ lắp ghép tăng khi điện tích ròng giảm. Do đó, sự đẩy nhau giữa các điện tích ròng của đơn vị lắp ghép là một yếu tố quan trọng ảnh hưởng đến tốc độ lắp ghép. Mặc dù sự khác biệt trong tốc độ lắp ghép giữa các đột biến điện tích ròng không đáng kể trong các dung dịch đệm có độ mạnh ion cao hơn 0.1, nhưng tốc độ lắp ghép đã tăng lên khi độ mạnh ion tăng, cho thấy rằng các tương tác tĩnh điện cục bộ cũng có trách nhiệm cho sự phụ thuộc vào độ mạnh ion của tốc độ lắp ghép và trên trung bình, chúng có tính chất đẩy nhau.
Từ khóa
#ferritin #Escherichia coli #tán xạ tia X #lắp ghép #điện tích ròngTài liệu tham khảo
Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002) Molecular biology of the cell, 4th edn. Garland Science, New York
Balejcikova L, Garamus VM, Avdeev MV, Petrenko VI, Almasy L, Kopcansky P (2017) The effect of solution pH on the structural stability of magnetoferritin. Colloids Surf B: Biointerfaces 156:375–381. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2017.05.036
Bielig HJ, Kratky O, Rohns G, Wawra H (1966) Small-angle scattering of apoferritin in solution. BBA - Biophys Incl Photosynth 112:110–118. https://doi.org/10.1016/S0926-6585(96)90013-8
Carmona F, Poli M, Bertuzzi M, Gianoncelli A, Gangemi F, Arosio P (2017) Study of ferritin self-assembly and heteropolymer formation by the use of fluorescence resonance energy transfer (FRET) technology. Biochim Biophys Acta 1861:522–532. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2016.12.011
Ciasca G et al (2012) Transient state kinetic investigation of ferritin iron release. Appl Phys Lett 100. https://doi.org/10.1063/1.3685706
Crichton RR, Bryce CF (1973) Subunit interactions in horse spleen apoferritin. Dissociation by extremes of pH. Biochem J 133:289–299. https://doi.org/10.1042/bj1330289
Fischbach FA, Anderegg JW (1965) An X-ray scattering study of ferritin and apoferritin. J Mol Biol 14:458–IN415. https://doi.org/10.1016/S0022-2836(65)80196-6
Gálvez N et al (2008) Comparative structural and chemical studies of ferritin cores with gradual removal of their Iron contents. J Am Chem Soc 130:8062–8068. https://doi.org/10.1021/ja800492z
Gerl M, Jaenicke R (1987) Mechanism of the self-assembly of apoferritin from horse spleen. Cross-linking and spectroscopic analysis. Eur Biophys J 15:103–109
Gerl M, Jaenicke R, Smith JM, Harrison PM (1988) Self-assembly of apoferritin from horse spleen after reversible chemical modification with 2,3-dimethylmaleic anhydride. Biochemistry 27:4089–4096
Glatter O, Kratky O (1982) Small angle x-ray scattering / edited by O. Glatter and O. Kratky. vol Accessed from http://nla.gov.au/nla.cat-vn265921. Academic Press, London; New York
Griffiths DF, Higham DJ (2010) Numerical methods for ordinary differential equations: initial value problems. Springer, London
Johnson E, Cascio D, Sawaya MR, Gingery M, Schröder I (2005) Crystal structures of a tetrahedral open pore ferritin from the hyperthermophilic archaeon Archaeoglobus fulgidus. Structure 13:637–648. https://doi.org/10.1016/j.str.2005.01.019
Kim M, Rho Y, Jin KS, Ahn B, Jung S, Kim H, Ree M (2011) pH-dependent structures of ferritin and apoferritin in solution: disassembly and reassembly. Biomacromolecules 12:1629–1640. https://doi.org/10.1021/bm200026v
Kler S et al (2012) RNA encapsidation by SV40-derived nanoparticles follows a rapid two-state mechanism. J Am Chem Soc 134:8823–8830. https://doi.org/10.1021/ja2110703
Kraft P et al (2009) Performance of single-photon-counting PILATUS detector modules. J Synchrotron Radiat 16:368–375. https://doi.org/10.1107/S0909049509009911
Kutter S, Eichner T, Deaconescu AM, Kern D (2016) Regulation of microtubule assembly by tau and not by Pin1. J Mol Biol 428:1742–1759. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2016.03.010
Kuwata T, Okada Y, Yamamoto T, Sato D, Fujiwara K, Fukumura T, Ikeguchi M (2019) Structure, function, folding, and aggregation of a neuroferritinopathy-related ferritin variant. Biochemistry. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b01068
Melnikova L et al (2014) Effect of iron oxide loading on magnetoferritin structure in solution as revealed by SAXS and SANS. Colloids Surf B: Biointerfaces 123:82–88. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2014.08.032
Oda T, Aihara T, Wakabayashi K (2016) Early nucleation events in the polymerization of actin, probed by time-resolved small-angle x-ray scattering. Sci Rep 6:34539. https://doi.org/10.1038/srep34539
Ohtomo H et al (2015) A physicochemical and mutational analysis of intersubunit interactions of Escherichia coli ferritin A. Biochemistry 54:6243–6251. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b00723
Sana B, Johnson E, Magueres PL, Criswell A, Cascio D, Lim S (2013) The role of nonconserved residues of archaeoglobus fulgidus ferritin on its unique structure and biophysical properties. J Biol Chem 288:32663–32672. https://doi.org/10.1074/jbc.M113.491191
Santambrogio P, Levi S, Cozzi A, Rovida E, Albertini A, Arosio P (1993) Production and characterization of recombinant heteropolymers of human ferritin H and L chains. J Biol Chem 268:12744–12748
Sato D, Ohtomo H, Yamada Y, Hikima T, Kurobe A, Fujiwara K, Ikeguchi M (2016a) Ferritin assembly revisited: a time-resolved small-angle X-ray scattering study. Biochemistry 55:287–293. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b01152
Sato D, Takebe S, Kurobe A, Ohtomo H, Fujiwara K, Ikeguchi M (2016b) Electrostatic repulsion during ferritin assembly and its screening by ions. Biochemistry 55:482–488. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b01197
Shemesh A, Ginsburg A, Levi-Kalisman Y, Ringel I, Raviv U (2018) Structure, assembly, and disassembly of tubulin single rings. Biochemistry 57:6153–6165. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00560
Stefanini S, Chiancone E, Arosio P, Finazzi-Agro A, Antonini E (1982) Structural heterogeneity and subunit composition of horse ferritins. Biochemistry 21:2293–2299
Stefanini S, Vecchini P, Chiancone E (1987) On the mechanism of horse spleen apoferritin assembly: a sedimentation velocity and circular dichroism study. Biochemistry 26:1831–1837
Stillman TJ et al (2001) The high-resolution X-ray crystallographic structure of the ferritin (EcFtnA) of Escherichia coli; comparison with human H ferritin (HuHF) and the structures of the Fe(3+) and Zn(2+) derivatives. J Mol Biol 307:587–603. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4475
Svergun D, Barberato C, Koch MHJ (1995) CRYSOL - a program to evaluate x-ray solution scattering of biological macromolecules from atomic coordinates. J Appl Crystallogr 28:768–773. https://doi.org/10.1107/S0021889895007047
Tresset G et al (2013) Norovirus capsid proteins self-assemble through biphasic kinetics via long-lived stave-like intermediates. J Am Chem Soc 135:15373–15381. https://doi.org/10.1021/ja403550f
Tuma R, Tsuruta H, French KH, Prevelige PE (2008) Detection of intermediates and kinetic control during assembly of bacteriophage P22 procapsid. J Mol Biol 381:1395–1406. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2008.06.020