Các thông số động học và hoạt tính tế bào độc của Methionine γ-Lyase tái tổ hợp từ Clostridium tetani, Clostridium sporogenes, Porphyromonas gingivalis và Citrobacter freundii

Các thông số động học trạng thái ổn định của methionine γ-lyase tái tổ hợp phụ thuộc pyridoxal 5-phosphate từ ba loại vi khuẩn gây bệnh, Clostridium tetani, Clostridium sporogenes và Porphyromonas gingivalis, đã được xác định trong các phản ứng - và - loại bỏ. Enzyme từ C. sporogenes được đặc trưng bởi hiệu suất xúc tác cao nhất trong phản ứng - loại bỏ L-methionine. Đã được chứng minh rằng enzyme từ ba nguồn này tồn tại dưới dạng tetramer. Mảnh poly-histidine đầu N của ba enzyme tái tổ hợp ảnh hưởng đến hoạt tính xúc tác của chúng và thúc đẩy quá trình ngưng tụ các monomer để tạo thành các dạng dimer trong điều kiện biến tính. Tính độc tế bào của methionine γ-lyase từ C. sporogenes và C. tetani so với Citrobacter freundii đã được đánh giá sử dụng các dòng tế bào khối u K562, PC-3, LnCap, MCF7, SKOV-3 và L5178y. K562 (IC50=0.4-1.3 U/ml), PC-3 (IC50=0.1-0.4 U/ml) và MCF7 (IC50=0.04-3.2 U/ml) hóa ra là những dòng tế bào nhạy cảm nhất.