Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tách biệt và xác định các vi khuẩn ưa mặn vừa phải sản xuất enzyme thủy phân từ vùng đất ngập mặn lớn nhất Iran
Tóm tắt
Iran có nhiều môi trường siêu mặn, cả vĩnh viễn và theo mùa. Một trong những hồ siêu mặn theo mùa tại khu vực sa mạc trung tâm là hồ Aran-Bidgol, nơi mà sự đa dạng vi sinh chưa được đánh giá, do đó tiềm năng sử dụng cộng đồng vi sinh này trong sinh học công nghệ vẫn chưa được biết đến. Trong nghiên cứu này, việc sàng lọc các vi khuẩn sản xuất enzyme thủy phân ưa mặn từ các khu vực khác nhau của hồ này đã dẫn đến việc tách biệt 61 vi khuẩn gram dương và 22 vi khuẩn gram âm ưa mặn vừa phải. Các vi khuẩn tách biệt này đã được chứng minh là sản xuất một loạt enzyme thủy phân, bao gồm DNase, inulinase, amylase, lipase, pectinase, protease, chitinase, pullulanase, cellulase và xylanase. Các enzyme phổ biến nhất là DNase và inulinase trong vi khuẩn gram dương, lipase trong vi khuẩn gram âm, và pullulanase cùng cellulase trong cầu khuẩn gram dương. Thú vị là, các hoạt động thủy phân kết hợp đã được quan sát thấy ở một số chủng. Theo các đặc điểm hình thái và phân tích trình tự 16S rRNA từng phần, các chủng ưa mặn vừa phải thuộc về các chi Halobacillus, Thalassobacillus, Bacillus, Salinicoccus, Idiomarina, Salicola và Halomonas.
Từ khóa
#Vi khuẩn ưa mặn #enzyme thủy phân #hồ siêu mặn #sinh học công nghệ #Aran-BidgolTài liệu tham khảo
Shahrabi, M., Seas and Lakes of Iran, Iranian Geography Organization Press, 1989, pp. 247–259.
Ventosa, A., Nieto, J.J., and Oren, A., Biology of moderately halophilic aerobic bacteria, Microb. Mol. Biol. Rev., 1998, vol. 62, pp. 504–544.
Oren, A., Industrial and environmental applications of halophilic microorganisms, Environ. Technol., 2010, vol. 31, pp. 825–834.
Nichau, F., Bortoldo, C., Kahlor, M., and Antranikia, G., Extremophiles as a source of novel enzymes for industrial application, Appl. Microbiol. Biotechnol., 1999, vol. 51, pp. 711–729.
Amoozegar, M.A., Malekzadeh, F., and Malik, K.A., Production of amylase by newly isolated moderate halophile Halobacillus sp. strain MA-2, J. Microbiol. Meth., 2003, vol. 52, pp. 353–359.
Amoozegar, M.A., Fatemi, A., Karbalaei, H.R., and Razavi, M.R., Production of an extracellular alkaline metalloprotease from a newly isolated, moderately halophile, Salinivibrio sp. strain AF-2004, Microbiol. Res., 2007, vol. 162, pp. 369–377.
Amoozegar, M.A., Schumann, P., Hajighasemi, M., and Fatemi, A.Z., Salinivibrio proteolyticus sp. nov., a moderately halophilic and proteolytic species from a hypersaline lake in Iran, Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 2008, vol. 58, pp. 1159–1163.
Karbalaei-Heidari, H.R., Ziaee, A.A., and Amoozegar, M.A., Purification and biochemical characterization of a protease secreted by the Salinivibrio sp. strain AF-2004 and its behavior in organic solvents, Extremophiles, 2007, vol. 11, pp. 237–243.
Karbalaei-Heidari, H.R., Amoozegar, M.A., Hajighasemi, M., Ziaee, A.A., and Ventosa, A., Production, optimization and purification of a novel extracellular protease from the moderately halophilic bacterium Halobacillus karajensis, J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 2009, vol. 36, pp. 21–27.
Zhou, X.H. and Li, Z., CMCase activity assay as a method for cellulose adsorption analysis, Enzyme Microb. Technol., 2004, vol. 35, pp. 455–459.
Shaikh, S.A. and Deshpande, M.V., Chitinolytic enzymes, their contribution to basic and applied research, World J. Microbiol. Biotechnol., 1993, vol. 39, pp. 468–475.
Onishi, H., Mori, T., Takeuchi, S., Tani, K., and Kobayashi, T., Halophilic nuclease of moderately halophilic Bacillus sp.: production purification and characteristics, Appl. Environ. Microbiol., 1983, vol. 45, pp. 24–30.
Allais, J.J., Kammoun, S., Blanc, P., Girard, C., and Baratti, J.C., Isolation and characterization of bacterial strains with inulinase activity, Appl. Environ. Microbiol., 1986, vol. 52, pp. 1086–1090.
Martin, S., Marquez, M., Sanchez-Porro, C., Mellado, E., Arahal, D.R., and Ventosa, A., Marinobacter lipolyticus sp. nov. a novel moderate halophile with lipolytic activity, Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 2003, vol. 52, pp. 1383–1387.
Samad, M.Y.A., Razak, C.A.N., Salleh, A.B., Zinwan Yunus, W.M., Ampon, K., and Basri, M.A., Plate assay for primary screening of lipase activity, J. Microbiol. Meth., 1989, vol. 9, pp. 51–56.
Soares Marcia, M.C.N., De Silva, R., and Gomez, E., Screening of bacterial strains for pectinolytic activity: characterization of the polygalacturonase produced by Bacillus sp., Rev Microbiol., 1999, vol. 30, pp. 299–303.
Ruben, D., Gonzalez, E., Arenas, C., Vilches, E.B., and De Billerbeck, M., Selective procedure for isolating microorganisms producing pullulanase and isoamylase, Biotechnol. Tech., 1993, vol. 7, pp. 429–434.
Wejse, P.L. and Ingvorsen, K., Purification and characterization of two extremely halotolerant xylanase from a novel halophilic bacterium, Extremophiles, 2003, vol. 7, pp. 423–431.
Simbert, R.M. and Krieg, N.R., Phenotypic characterization, in Methods for General and Molecular Bacteriology, Gerhardt, P., Ed., Amer. Soc. Microbiol., Washington, D.C., 1994, pp. 607–654.
Ventosa, A., Quesada, E., Rodriguez-Valera, F., RuizBerraguero, F., and Ramos-Cormenzana, A., Numerical taxonomy of moderately halophilic gram-negative rods, J. Gen. Microbiol., 1982, vol. 128, pp. 1959–1968.
Felsenstein, J., PHYLIP (Phylogeny InferencePackage) version 3. 5C, Distributed by the author, Dept. Genetics, Univ. Washington, Seattle, 1993.
Tamura, K., Peterson, D., Peterson, N., Stecher, G., Nei, M., and Kumar, S., MEGA5: Molecular Evolutionary Genetics Analysis using maximum likelihood, evolutionary distance, and maximum parsimony methods, Mol. Biol. Evol., 2011, vol. 18, pp. 2731–2739.
Thompson, J.D., Gibson, T.J., Plewniak, F., Jeanmougin, F., and Higgins, D.G., The Clustral X Windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools, Nucl. Acids. Res., 1997, vol. 24, pp. 4876–4882.
Jukes, T.H. and Cantor, C.R., Evolution of protein molecules, in Mammalian Protein Metabolism, Munro, H.N., Ed., New York: Academic, 1969, vol. 3, pp. 21–32.
Saitou, N. and Nei, M., The neighbor joining method: a new method for reconstructing phylogenetic trees, Mol. Biol. Evol., 1987, vol. 4, pp. 406–425.
Felsenstein, J., Confidence limits on phylogenies: an approach using bootstrap, Evolution, 1985, pp. 39783–397791.
Sanchez-Porro, C., Mellado, E., Bertold, C., Arahel, D.R., and Ventosa, A., Screening and characterization of the protease cp1 produced by the moderately halophilic bacterium Pseudoalteromonas sp., strain cp76, Extremophiles, 2003, pp. 221–228.
Zavaleta, A.I. and Cardenas-Fernandez, A.M., Diversity of moderately halophilic bacteria producing extracellular hydrolytic enzymes isolated from Pilluana salt brine in Peru, Halophiles-2007 Congr. booklet, 2007, pp. 50–51.
Moreno, M.L., Mellado, E., Garcia, M.T., and Ventosa, A., Diversity of extreme halophiles producing hydrolytic enzymes in hypersaline habitats, Halophiles-2007 Congr. booklet, 2007, pp. 59–60.
Cojoc, R., Merciu, S., Gabriela, P., Dumitru, L., Kamekura, M., and Enache, M., Extracellular hydrolytic enzymes of halophilic bacteria isolated from a subterranean rock salt crystal, Roman. Biotechnol. Lett., 2009, vol. 14, pp. 4658–4664.
Govender, L., Naidoo, L., and Evodia, M., Isolation of hydrolase producing bacteria from a sun pan solar saltern and the production of endo-1,4-B-xylanase from a newly is isolated haloalkaliphilic Nesterenkonia sp., Afr. J. Biotechnol., 2009, vol. 8, pp. 5458–5466.
Rohban, R., Amoozegar, M.A., and Ventosa, A., Screening and isolation of halophilic bacteria producing extracellular hydrolases from Howz Soltan Lake, Iran, J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 2009, vol. 36, pp. 33–40.