Sự tương tác của kênh canxi loại T CaV3.3 với chuỗi β

Elsevier BV - Tập 30 - Trang 185-191 - 2010
Jinhee Bae1, Eui Jin Suh1,2, Cheolju Lee1,2
1Life Sciences Division, Korea Institute of Science and Technology, Seoul, Korea
2Department of Biomolecular Science, University of Science and Technology, Daejeon, Korea

Tóm tắt

Chuỗi β của kênh canxi kích hoạt cao (HVA) là cần thiết cho việc điều tiết biểu hiện và đóng mở kênh. Ngược lại, nhiều báo cáo đã chỉ ra rằng các chuỗi β không có vai trò trong việc điều tiết kênh loại T kích hoạt điện áp thấp. Hơn nữa, chưa có sự chứng minh rõ ràng về mối tương tác vật lý giữa chuỗi α của kênh loại T với chuỗi β. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã điều tra có hệ thống sự tương tác giữa CaVα và CaVβ. Bốn isoform CaVβ đã được biểu hiện trong hệ thống vi khuẩn và tinh chế để đạt độ tinh khiết cao, trong khi mười loại peptide miền tương tác α (AID) của CaVα đã được tổng hợp hóa học. Tất cả các tổ hợp có thể của CaVα và CaVβ sau đó được kiểm tra bằng các phương pháp miễn dịch in vitro. Chúng tôi mô tả ở đây việc phát hiện một tương tác mới giữa các protein CaV3.3 và CaVβ. Tương tác này có ái lực thấp so với tương tác giữa AID của chuỗi α HVA và vị trí vùng liên kết alpha (ABP) của chuỗi β. Peptide AID của kênh HVA không có tác động lên tương tác CaV3.3-CaVβ, chứng minh rằng một vị trí khác không nằm trong ABP của protein CaVβ đóng vai trò trong việc liên kết với CaV3.3. Đây là chứng minh đầu tiên về sự tương tác giữa chuỗi α và β trong một kênh canxi loại T.

Từ khóa

#kênh canxi #T-type #CaV3.3 #chuỗi β #tương tác

Tài liệu tham khảo

Arias, J.M., Murbartian, J., Vitko, I., Lee, J.H., and Perez-Reyes, E. (2005). Transfer of b subunit regulation from high to low voltagegated Ca2+ channels. FEBS Lett. 579, 3907–3912. Arikkath, J., and Campbell, K.P. (2003). Auxiliary subunits: essential components of the voltage-gated calcium channel complex. Curr. Opin. Neurobiol. 13, 298–307. Ball, S.L., Powers, P.A., Shin, H.S., Morgans, C.W., Peachey, N.S., and Gregg, R.G. (2002). Role of the β2 subunit of voltage-dependent calcium channels in the retinal outer plexiform layer. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 43, 1595–1603. Bean, B.P. (1989). Classes of calcium channels in vertebrate cells. Annu. Rev. Physiol. 51, 367–384. Bourgeas, R., Basse, M.J., Morelli, X., and Roche, P. (2010). Atomic analysis of protein-protein interfaces with known inhibitors: the 2P2I database. PLoS One 5, e9598. Calakos, N., Bennett, M.K., Peterson, K.E., and Scheller, R.H. (1994). Protein-protein interactions contributing to the specificity of intracellular vesicular trafficking. Science 263, 1146–1149. Canti, C., Davies, A., Berrow, N.S., Butcher, A.J., Page, K.M., and Dolphin, A.C. (2001). Evidence for two concentration-dependent processes for beta-subunit effects on alpha1B calcium channels. Biophys. J. 81, 1439–1451. Catterall, W.A. (2000). Structure and regulation of voltage-gated Ca2+ channels. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 16, 521–555. Chen, C.C., Lamping, K.G., Nuno, D.W., Barresi, R., Prouty, S.J., Lavoie, J.L., Cribbs, L.L., England, S.K., Sigmund, C.D., Weiss, R.M., et al. (2003). Abnormal coronary function in mice deficient in α1H T-type Ca2+ channels. Science 302, 1416–1418. De Waard, M., Witcher, D.R., Pragnell, M., Liu, H., and Campbell, K.P. (1995). Properties of the α1b anchoring site in voltage-dependent Ca2+ channels. J. Biol. Chem. 270, 12056–12064. Dolphin, A.C., Wyatt, C.N., Richards, J., Beattie, R.E., Craig, P., Lee, J.H., Cribbs, L.L., Volsen, S.G., and Perez-Reyes, E. (1999). The effect of a2d and other accessory subunits on expression and properties of the calcium channel α1G. J. Physiol. 519, 35–45. Dubel, S.J., Altier, C., Chaumont, S., Lory, P., Bourinet, E., and Nargeot, J. (2004). Plasma membrane expression of T-type calcium channel α1 subunits is modulated by high voltage-activated auxiliary subunits. J. Biol. Chem. 279, 29263–29269. Ellinor, P.T., Zhang, J.F., Randall, A.D., Zhou, M., Schwarz, T.L., Tsien, R.W., and Horne, W.A. (1993). Functional expression of a rapidly inactivating neuronal calcium channel. Nature 363, 455–458. Geib, S., Sandoz, G., Mabrouk, K., Matavel, A., Marchot, P., Hoshi, T., Villaz, M., Ronjat, M., Miquelis, R., Leveque, C., et al. (2002). Use of a purified and functional recombinant calcium-channel β4 subunit in surface-plasmon resonance studies. Biochem. J. 364, 285–292. Hanlon, M.R., Berrow, N.S., Dolphin, A.C., and Wallace, B.A. (1999). Modelling of a voltage-dependent Ca2+ channel beta subunit as a basis for understanding its functional properties. FEBS Lett. 445, 366–370. Huguenard, J.R. (1996). Low-threshold calcium currents in central nervous system neurons. Annu. Rev. Physiol. 58, 329–348. Jun, K., Piedras-Renteria, E.S., Smith, S.M., Wheeler, D.B., Lee, S.B., Lee, T.G., Chin, H., Adams, M.E., Scheller, R.H., Tsien, R.W., et al. (1999). Ablation of P/Q-type Ca2+ channel currents, altered synaptic transmission, and progressive ataxia in mice lacking the α1A-subunit. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 15245–15250. Lacerda, A.E., Perez-Reyes, E., Wei, X., Castellano, A., and Brown, A.M. (1994). T-type and N-type calcium channels of Xenopus oocytes: evidence for specific interactions with β subunits. Biophys. J. 66, 1833–1843. Lambert, R.C., Maulet, Y., Mouton, J., Beattie, R., Volsen, S., De Waard, M., and Feltz, A. (1997). T-type Ca2+ current properties are not modified by Ca2+ channel β subunit depletion in nodosus ganglion neurons. J. Neurosci. 17, 6621–6628. Leuranguer, V., Bourinet, E., Lory, P., and Nargeot, J. (1998). Antisense depletion of β-subunits fails to affect T-type calcium channels properties in a neuroblastoma cell line. Neuropharmacology 37, 701–708. Ludwig, A., Flockerzi, V., and Hofmann, F. (1997). Regional expression and cellular localization of the α1 and β subunit of high voltage-activated calcium channels in rat brain. J. Neurosci. 17, 1339–1349. Mikami, A., Imoto, K., Tanabe, T., Niidome, T., Mori, Y., Takeshima, H., Narumiya, S., and Numa, S. (1989) Primary structure and functional expression of the cardiac dihydropyridine-sensitive calcium channel. Nature 340, 230–233. Monteil, A., Chemin, J., Leuranguer, V., Altier, C., Mennessier, G., Bourinet, E., Lory, P., and Nargeot, J. (2000). Specific properties of T-type calcium channels generated by the human α1I subunit. J. Biol. Chem. 275, 16530–16535. Na, H.S., Choi, S., Kim, J., Park, J., and Shin, H.S. (2008). Attenuated neuropathic pain in CaV3.1 null mice. Mol. Cells 25, 242–246. Nowycky, M.C., Fox, A.P., and Tsien, R.W. (1985). Three types of neuronal calcium channel with different calcium agonist sensitivity. Nature 316, 440–443. Opatowsky, Y., Chomsky-Hecht, O., Kang, M.G., Campbell, K.P., and Hirsch, J.A. (2003). The voltage-dependent calcium channel beta subunit contains two stable interacting domains. J. Biol. Chem. 278, 52323–52332. Pawson, T., and Nash, P. (2003). Assembly of cell regulatory systems through protein interaction domains. Science 300, 445–452. Perez-Reyes, E. (2006). Molecular characterization of T-type calcium channels. Cell Calcium 40, 89–96. Perez-Reyes, E., Cribbs, L.L., Daud, A., Lacerda, A.E., Barclay, J., Williamson, M.P., Fox, M., Rees, M., and Lee, J.H. (1998). Molecular characterization of a neuronal low-voltage-activated Ttype calcium channel. Nature 391, 896–900. Qin, N., Platano, D., Olcese, R., Stefani, E., and Birnbaumer, L. (1997). Direct interaction of Gβγ with a C-terminal Gβγ-binding domain of the Ca2+ channel α1 subunit is responsible for channel inhibition by G protein-coupled receptors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 8866–8871. Richards, M.W., Butcher, A.J., and Dolphin, A.C. (2004) Ca2+ channel β-subunits: structural insights AID our understanding. Trends Pharmacol. Sci. 25, 626–632. Talley, E.M., Cribbs, L.L., Lee, J.H., Daud, A., Perez-Reyes, E., and Bayliss, D.A. (1999). Differential distribution of three members of a gene family encoding low voltage-activated (T-type) calcium channels. J. Neurosci. 19, 1895–1911. Van Petegem, F., Clark, K.A., Chatelain, F.C., and Minor, D.L., Jr. (2004). Structure of a complex between a voltage-gated calcium channel β-subunit and an α-subunit domain. Nature 429, 671–675. Walker, D., Bichet, D., Campbell, K.P., and De Waard, M. (1998). A β4 isoform-specific interaction site in the carboxyl-terminal region of the voltage-dependent Ca2+ channel α1A subunit. J. Biol. Chem. 273, 2361–2367.