Sự tương tác của protein amyloid beta với phospholipid âm tính: Có thể có sự tham gia của Lys28 và các axit amin aliphatic ở đầu C

Neurochemical Research - Tập 25 - Trang 423-429 - 2000
Abha Chauhan1, Indrani Ray1, Ved P. S. Chauhan1
1New York State Institute for Basic Research in Developmental Disabilities, Staten Island USA

Tóm tắt

Protein amyloid beta dạng sợi (Aβ) là protein chính trong các mảng amyloid trong não của bệnh nhân mắc bệnh Alzheimer (AD). Cơ chế mà Aβ được sản xuất theo cách bình thường trở nên dạng sợi trong AD chưa được làm rõ. Chúng tôi đã nghiên cứu ảnh hưởng của các lipid trung tính, zwitterionic và anionic đến sự fibrillization của Aβ 1-40. Chúng tôi báo cáo rằng các phospholipid acid như acid phosphatidic, phosphatidylserine, phosphatidylinositol (PI), PI 4-phosphate, PI 4,5-P2 và cardiolipin có thể làm tăng quá trình fibrillization của Aβ, trong khi các lipid trung tính (diacylglycerol, cholesterol, cerebrosides), lipid zwitterionic (phosphatidylcholine, phosphatidylethanolamine, sphingomyelin) và lipid âm tính không có nhóm phosphate (sulfatides, gangliosides) không ảnh hưởng đến quá trình fibrillization của Aβ. Aβ được phát hiện làm tăng phát quang của 1-acyl-2-[12-[ (7-nitro-2-1, 3-benzoxadiazol-4-yl) amino] dodecanoyl]-sn-glycero-3-phosphate (NBD-PA) theo nồng độ, trong khi không có sự thay đổi nào với 1-acyl-2-[12-[(7-nitro-2-1, 3-benzoxadiazol-4-yl) amino] dodecanoyl]-sn-glycero-3-phosphoethanolamine (NBD-PE). Dưới các điều kiện tương tự, các protein khác như apolipoprotein E, gelsolin và polyglutamic acid không tương tác với NBD-PA. Thứ tự tương tác của các peptide amyloid β với NBD-PA là Aβ 1-43 = Aβ 1-42 = Aβ 17-42 > Aβ 1-40 = Aβ 17-40. Các peptide Aβ khác như Aβ 1-11, Aβ 1-16, Aβ 1-28, Aβ 1-38, Aβ 12-28, Aβ 22-35, Aβ 25-35 và Aβ 31-35 không làm tăng phát quang của NBD-PA. Những kết quả này gợi ý rằng nhóm phosphate, axit béo và các axit amin aliphatic ở đầu C của Aβ 1-40/Aβ 1-42 là cần thiết cho sự tương tác của Aβ với các phospholipid âm tính, trong khi phần Aβ có tính ưa nước từ 1-16 axit amin không tham gia vào sự tương tác này. Vì các axit amin mang điện tích dương trong Aβ là cần thiết cho sự tương tác với các nhóm phosphate âm tính của phospholipid, nên được đề xuất rằng Lys28 của Aβ có thể cung cấp điểm neo cho các nhóm phosphate của lipid, trong khi các axit amin aliphatic (Val-Val-Ile-Ala) ở đầu C của Aβ tương tác với các axit béo của phospholipid.

Từ khóa

#amyloid beta-protein #phospholipids #Alzheimer #fibrillization #Lys28 #aliphatic amino acids

Tài liệu tham khảo

Wisniewski, H. M., Sinatra, R. S., Iqbal, K., and Grundke-Iqbal, I., 1981. Neurofibrillary and synaptic pathology in the aged brain, Vol. 1, pages 105–142, in Johnson, J. E. Jr. (ed.), Aging and Cell Structure, Plenum Publishing Corporation, New York.

Masters, C. L., Simms, G., Weinman, N. A. Multhaup, G., Mc-Donald, B. L., and Beyreuther, K. 1985. Amyloid plaque core protein in Alzheimer' disease and Down' Syndrome, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 82:4245–4249.

Miller, D. L., Papayannopoules, I. A., Styles, J., Bobin, S. A., Lin, Y. Y., Biemann, L. K., and Iqbal, K. 1993. Peptide compositions of the cerebrovascular and senile plaque core amyloid deposits of Alzheimer' disease, Arch. Biochem. Biophys. 301:41–52.

Roher, A. E., Lowenson, J. D., Clarke, S., Wolkow, C., Wang, R., Cotter, R. J., Reardon, I. M., Zurcher-Neely, H. A., Heinreikson, R. L., Ball, M. J., and Greenberg, B. D. 1993. Structural alterations in the peptide backbone of beta-amyloid core protein may account for its deposition and stability in Alzheimer' disease, J. Biol. Chem. 268:3072–3083.

Iwatsubo, T., Odaka, A., Suzuki, N., Mizusawa, H., Nukina, N., and Ihara, Y. 1994. Visualization of A??42 (43) and A??(40) in senile plaques with end-specific A??monoclonals: Evidence that an initially deposited species is A??42 (43), Neuron 13:45–53.

Hilbich, C., Kisters-Woike, B., Reed, J., Masters, C. L., and Beyreuther, K. 1991. Aggregation and secondary structure of synthetic amyloid beta A4 peptides of Alzheimer' disease, J. Mol. Biol. 218:149–163.

Lorenzo, A., and Yankner, B. A. 1994. ?-amyloid neurotoxicity requires fibril formation and is inhibited by Congo red, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91:12243–12247.

Iversen, L. L., Mortishire-Smith, R. J., Pollack, S. J., and Shearman, M. S. 1995. The toxicity in vitro of ?-amyloid protein, Biochem. J. 311:1–16.

Jarrett, J. T., and Lansbury, P. T., Jr. 1993. Seeding “One-Dimensional Crystallization” of amyloid: A pathogenic mechanism in Alzheimer' disease and Scrapie, Cell 73:1055–1058.

Bush, A. I., Pettingell, W. H., Multhaup, G., Paradis, M., Vonsaltel, J., Gusella, J. F. Beyreuther, K., Masters, C. L., and Tenzi, R. E. 1994. Rapid induction of Alzheimer' A??amyloid formation by zinc, Science 265:1464–1467.

Mantyh, P. W., Ghilardi, J. R., Rogers, S., DeMaster, E., Allen, C. J., Stimson, E. R., and Maggio, J. E. 1993. Aluminum, iron, and zinc ions promote aggregation of physiological concentrations of ?-amyloid peptide, J. Neurochem. 61:1171–1174.

Miatto, O., Gonzalez, G., Bounanno, F., and Growdon, J. H. 1986. In vitro 31P NMR spectroscopy detects altered phospholipid metabolism in Alzheimer' disease, Can. J. Neurosci. 13: 535–539.

Stokes, C. E., and Hawthorne, J. N. 1987. Reduced phosphoinositide concentrations in anterior temporal cortex of Alzheimer-diseased brains, J. Neurochem. 48:1018–1021.

Pettegrew, J. W., Moossy, J., Withers, G., McKeag, D., and Panchalingam, K. 1988. 31P nuclear magnetic resonance study of the brain in Alzheimer' disease, J. Neuropathol. Exp. Neurol. 47:235–248.

Nitsch, R. M., Blusztajn, J. K., Pittas, A. G., Slack, B. E., Growdon, J. H., and Wurtman, R. J. 1992. Evidence for a membrane defect in Alzheimer' disease brain, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:1671–1675.

Ginsberg, L., Rafique, S., Xuereb, J. H., Rapoport, S. I., and Gershfeld, N. L. 1995. Disease and anatomic specificity of ethanolamine plasmalogen deficiency of Alzheimer' disease brain, Brain Res. 698:223–226.

Wells, K., Farooqui, A. A., Liss, L., and Horrocks, L. A. 1995. Neural membrane phospholipids in Alzheimer' disease. Neurochem. Res. 20:1329–1333.

Farooqui, A. A., Rapoport, S. I., and Horrocks, L. A. 1997. Membrane phospholipid alterations in Alzheimer' disease: Deficiency of ethanolamine plasmalogen, Neurochem. Res. 22:523–527.

Guan, Z., Wang, Y., Cairns, N. J., Lantos, P. L., Dallner, G., and Sindelar, P. J. 1999. Decrease and structural modifications of phosphatidylethanolamine plasmalogen in the brain with Alzheimer disease, J. Neuropathol. Exp. Neurol. 58:740–747.

Chia, L. S., Thompson, J. E., and Moscarello, M. A. 1984. X-ray diffraction evidence for myelin disorder in brain from human with Alzheimer' disease, Biochim. Biophys. Acta 775:308–312.

Zubenko, G. S. 1986. Hippocampal membrane alteration in Alzheimer' disease, Brain Res. 385:115–121.

Dawson, R. M. C., and Eichberg, J. 1965. Diphosphoinositide and triphosphoinositide in animal tissues: extraction, estimation and changes post mortem. Biochem. J. 96:634–643.

Simons, M., Keller, P., De Strooper, B., Beyreuther, K., Dotti, C. G., and Simons, K. 1998. Cholesterol depletion inhibits the generation of beta-amyloid in hippocampal neurons, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95:6460–6464.

Perichon, R., Moser, A. B., Wallace, W. C., Cunningham, S. C., Roth, G. S., and Moser, H. W. 1998. Peroxisomal disease cell lines with cellular plasmalogen deficiency have impaired muscarinic cholinergic signal transduction activity and amyloid precursor protein secretion, Biochem. Biophys. Res. Commun. 248:57–61.

McLaurin, J., Franklin, T., Chakrabarty, A., and Fraser, P. E. 1998. Phosphatidylinositol and inositol involvement in Alzheimer amyloid-beta fibril growth and arrest, J. Mol. Biol. 278:183–194.

Chauhan, A., Chauhan, V. P. S., Brockerhoff, H. and Wisniewski, H. M. Effect of amyloid beta-protein on membrane properties. Pages 431–439, in Corain, B., Iqbal, K. Nicolini, M., Winblad, B., Wisniewski, H., and Zatta, P. (eds.), Alzheimer' disease: Advances in Clinical and Basic Research, John Wiley & Sons, Inc., New York.

Muller, W. E., Eckert, G. P., Scheuer, K., Cairns, N. J., Maras, A., and Gattaz, W. F. 1998. Effects of beta-amyloid peptides on the fluidity of membranes from frontal and parietal lobes of human brain: High potencies of A??1-42 and A??1-43, Amyloid 5:10–15.

Chauhan, A., Chauhan, V. P. S., Singh, S. S., Brockerhoff, H., and Wisniewski, H. M. 1994. Amyloid ?-protein induces membrane fusion. Structure-function studies, Neurobiol. Aging 15:555.

Pillot, T., Goethals, M., Vanloo, B., Talussot, C., Brasseur, R., Vandekerckhove, J., Rosseneu, M., and Lins, L. 1996. Fusogenic properties of the C-terminal domain of the Alzheimer beta-amyloid peptide, J. Biol. Chem. 271:28757–28765.

Terzi, E., Holzemann, G., and Seelig, J. 1997. Interaction of Alzheimer beta-amyloid peptide (1-40) with lipid membranes, Biochemistry 36:14845–14852.

LeVine, III, H. 1993. Thioflavin T interaction with synthetic Alzheimer' disease ?-amyloid peptides: Detection of amyloid aggregation in solution, Protein Sci. 2:404–410.

Chauhan, A., Chauhan, V. P. S., Wegiel, J., and Wisniewski, H. M. 1996. Impact of normal and heat-inactivated serum on in vitro aggregation and fibrillization of synthetic amyloid betaprotein, Alzheimer' Res. 2:243–248.

Chauhan, V. P. S., and Brockerhoff, H. 1984. Ca (phosphatidate)2 can traverse liposomal bilayers, Life Sci. 35:1395–1399.

Halverson, K., Fraser, P. E., Kirschner, D. A., and Lansbury, P. T., 1990. Molecular determinants of amyloid deposition in Alzheimer' disease: conformational studies of synthetic ?-protein fragments, Biochemistry 29:2639–2644.

Lansbury, P. T., Costa, P. R., Griffiths, J. M., Simon, E. J., Auger, M., Halverosn, K. J., Kocisko, D. A., Hendsch, Z. S., Ashburn, T. T., Spencers, R. G. S., Tidor, B., and Griffin, R. G. 1995. Structural model for the ?-amyloid fibril based on interstrand alignment of an anti-parallel-sheet comprising a C-terminal peptide, Nature Struct. Biol. 2:990–997.

Lomakin, A., Chung, D. S., Benedek, G. B., Kirschner, D. A., and Teplow, D. B. 1996. Detection of nuclei, and quantitation of rate constants on the nucleation and growth of amyloid ?-protein fibrils, Proc. Natl. Acad. Sci. 93:1125–1129.

Jain, S. K. 1984. The accumulation of malonyldialdehyde, a product of fatty acid peroxidation, can disturb aminophospholipid organization in the membrane bilayer of human erythrocytes, J. Biol. Chem. 259:3391–3394.

Martin, S. J., Reutelingsperger, C. P., McGahon, A. J., Rader, J. A., van Schie R. C., Laface, D. M., and Green, D. R. 1995. Early redistribution of plasma membrane phosphatidylserine is a general feature of apoptosis regardless of the initiating stimulus: Inhibition by over expression of Bcl 2 and Abl, J. Exp. Med. 182:1545–1556.

Behl, C., Davis, J. B., Lesley, R., and Schubert, D. 1994. Hydrogen peroxide mediates amyloid ?-protein toxicity, Cell 77:817–827.

Smith, M. A., Hirai, K., Pappolla, M. A., Harris, P. L. R., Siedlak, S. L., Tabaton, M., and Perry, G. 1998. Amyloid-? deposition in Alzheimer transgenic mice is associated with oxidative stress, J. Neurochem. 70:2212–2215.

Cotman, C. W., and Anderson, A. J. 1995. A potential role for apoptosis in neurodegeneration and Alzheimer' disease, Mol. Neurobiol. 10:19–45.

LeBlanc, A. 1997. Apoptosis and Alzheimer' disease. Pages 57–71, in Wasco, W. and Tanzi, R. E. (eds.), Molecular Mechanism of Dementia, Human Press, New Jersey.

Thông tin
Thông tin xuất bản

Neurochemical Research

Tập 25

423-429

Thông tin tác giả