Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân tích in silico về phát sinh loài, cấu trúc và chức năng của arsenite oxidase từ hệ vi sinh vật không nuôi cấy trong đất nhiễm arsenic
Tóm tắt
Arsenite oxidase (EC 1.20.2.1) là một enzyme metallo, xúc tác quá trình oxy hóa arsenite thành arsenate ít độc hơn. Trong nghiên cứu này, 78 chuỗi axit amin của arsenite oxidase từ các vi khuẩn không nuôi cấy có sẵn trong dữ liệu gen của đất nhiễm arsenic đã được đặc trưng bằng cách sử dụng các công cụ tin sinh học tiêu chuẩn để điều tra mối quan hệ tiến hóa, cấu trúc ba chiều và các tham số chức năng của nó. Mối quan hệ tiến hóa của tất cả arsenite oxidase từ các vi sinh vật không nuôi cấy cho thấy sự gần gũi với bộ khuẩn Rhizobiales. Hàm lượng aliphatic cao hơn cho thấy các enzyme này có tính ổn định nhiệt và có thể được sử dụng cho quá trình xử lý ô nhiễm tại chỗ. Một protein đại diện từ mỗi phân nhánh tiến hóa đã được phân tích để xác định sự sắp xếp cấu trúc bậc hai, cho thấy sự hiện diện của α-helix (~63%), β-gấp (57–60%) và các đoạn xoắn (13–15%). Các mô hình 3D đã được xác thực cho thấy các protein này có cấu trúc hetero-dimeric với hai chuỗi, trong đó chuỗi alpha là đơn vị xúc tác chính liên kết với các oxit arsenic. Ba mô hình protein đại diện đã được lưu trữ trong Cơ sở dữ liệu Mô hình Protein. Các enzyme cần nghiên cứu được dự đoán có hai động cơ bảo tồn, một là Rieske 3Fe-4S và cái còn lại là protein molybdopterin. Phân tích tính toán của tương tác protein tiết lộ rằng các đối tác protein có thể tham gia vào toàn bộ quá trình khử độc arsenic bởi Rhizobiales. Báo cáo tổng thể này là độc đáo theo kiến thức tốt nhất của chúng tôi, và tầm quan trọng của nghiên cứu này là để hiểu các khía cạnh lý thuyết về cấu trúc và chức năng của arsenite oxidase trong các vi khuẩn không nuôi cấy sinh sống ở các địa điểm nhiễm arsenic.
Từ khóa
#Kỹ thuật Y sinh và Kỹ thuật Sinh họcTài liệu tham khảo
Quinn JP, McMullan G (1995) Carbon-arsenic bond cleavage by a newly isolated Gram-negative bacterium, strain ASV2. Microbiology 141(3):721–727. https://doi.org/10.1099/13500872-141-3-721
Bahar MM, Megharaj M, Naidu R (2012) Arsenic bioremediation potential of a new arsenite-oxidizing bacterium Stenotrophomonas sp. MM-7 isolated from soil. Biodegradation 23(6):803–812. https://doi.org/10.1007/s10532-012-9567-4
Abbas G, Murtaza B, Bibi I, Shahid M, Niazi N, Khan M, Amjad M, Hussain M, Natasha (2018) Arsenic uptake, toxicity, detoxification, and speciation in plants: physiological, biochemical, and molecular aspects. Int J Environ Res Public Health 15(1):59. https://doi.org/10.3390/ijerph15010059
Chi L, Bian X, Gao B, Tu P, Ru H, Lu K (2017) The effects of an environmentally relevant level of arsenic on the gut microbiome and its functional metagenome. Toxicol Sci 160(2):193–204. https://doi.org/10.1093/toxsci/kfx174
Watson C, Niks D, Hille R, Vieira M, Schoepp-Cothenet B, Marques AT, Romão MJ, Santos-Silva T, Santini JM (1858) Electron transfer through arsenite oxidase: insights into Rieske interaction with cytochrome c. Biochim Biophys Acta - Bioenerg 2017(10):865–872. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2017.08.003
Warelow TP, Oke M, Schoepp-Cothenet B, Dahl JU, Bruselat N, Sivalingam GN, Leimkühler S, Thalassinos K, Kappler U, Naismith JH, Santini JM (2013) The respiratory arsenite oxidase: structure and the role of residues surrounding the rieske cluster. PLoS One 8(8):e72535. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0072535
Phillips SE, Taylor ML (1976) Oxidation of arsenite to arsenate by Alcaligenes faecalis. Appl Environ Microbiol 32(3):392–399. https://doi.org/10.1128/aem.32.3.392-399.1976
Sultana M, Mou TJ, Sanyal SK, Diba F, Mahmud ZH, Parvez AK, Hossain MA (2017) Investigation of arsenotrophic microbiome in arsenic-affected Bangladesh groundwater. Groundwater 55(5):736–746. https://doi.org/10.1111/gwat.12520
Walczak AB, Yee N, Young LY (2018) Draft genome sequence of Bosea sp. WAO an arsenite and sulfide oxidizer isolated from a pyrite rock outcrop in New Jersey. Stand Genomic Sci 13(1):6. https://doi.org/10.1186/s40793-018-0312-4
Prasad KS, Subramanian V, Paul J (2009) Purification and characterization of arsenite oxidase from Arthrobacter sp. BioMetals 22(5):711–721. https://doi.org/10.1007/s10534-009-9215-6
Hamamura N, Macur RE, Korf S, Ackerman G, Taylor WP, Kozubal M, Reysenbach AL, Inskeep WP (2009) Linking microbial oxidation of arsenic with detection and phylogenetic analysis of arsenite oxidase genes in diverse geothermal environments. Environ Microbiol 11(2):421–431. https://doi.org/10.1111/j.1462-2920.2008.01781.x
Sultana M, Vogler S, Zargar K, Schmidt AC, Saltikov C, Seifert J, Schlömann M (2012) New clusters of arsenite oxidase and unusual bacterial groups in enrichments from arsenic-contaminated soil. Arch Microbiol 194(7):623–635. https://doi.org/10.1007/s00203-011-0777-7
Sanyal SK, Mou TJ, Chakrabarty RP, Hoque S, Hossain MA, Sultana M (2016) Diversity of arsenite oxidase gene and arsenotrophic bacteria in arsenic affected Bangladesh soils. AMB Express 6(1):21. https://doi.org/10.1186/s13568-016-0193-0
Jiang D, Li P, Jiang Z, Dai X, Zhang R, Wang Y, Guo Q, Wang Y (2015) Chemolithoautotrophic arsenite oxidation by a thermophilic Anoxybacillus flavithermus strain TCC9-4 from a hot spring in Tengchong of Yunnan China. Front Microbiol 6:360. https://doi.org/10.3389/fmicb.2015.00360
Urbanek AK, Mirończuk AM, García-Martín A, Saborido A, de la Mata I, Arroyo M (1868) Biochemical properties and biotechnological applications of microbial enzymes involved in the degradation of polyester-type plastics. Biochim Biophys Acta - Proteins Proteomics 2020(2):140315. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.140315
Lee MH, Lee S-W (2013) Bioprospecting potential of the soil metagenome: novel enzymes and bioactivities. Genomics Inform 11(3):114–120. https://doi.org/10.5808/gi.2013.11.3.114
Kumar S, Stecher G, Li M, Knyaz C, Tamura K (2018) MEGA X: Molecular evolutionary genetics analysis across computing platforms. Mol Biol Evol 35(6):1547–1549. https://doi.org/10.1093/molbev/msy096
Pramanik K, Soren T, Mitra S, Maiti TK (2017) In silico structural and functional analysis of Mesorhizobium ACC deaminase. Comput Biol Chem 68:12–21. https://doi.org/10.1016/j.compbiolchem.2017.02.005
Waterhouse A, Bertoni M, Bienert S, Studer G, Tauriello G, Gumienny R, Heer FT, de Beer TAP, Rempfer C, Bordoli L, Lepore R, Schwede T (2018) SWISS-MODEL: homology modelling of protein structures and complexes. Nucleic Acids Res 46(W1):W296–W303. https://doi.org/10.1093/nar/gky427
Johansson MU, Zoete V, Michielin O, Guex N (2012) Defining and searching for structural motifs using DeepView/Swiss-PdbViewer. BMC Bioinformatics 13(1):173. https://doi.org/10.1186/1471-2105-13-173
Laskowski RA, MacArthur MW, Moss DS, Thornton JM (1993) PROCHECK: a program to check the stereochemical quality of protein structures. J Appl Crystallogr 26(2):283–291. https://doi.org/10.1107/s0021889892009944
Jendele L, Krivak R, Skoda P, Novotny M, Hoksza D (2019) PrankWeb: a web server for ligand binding site prediction and visualization. Nucleic Acids Res 47(W1):W345–W349. https://doi.org/10.1093/nar/gkz424
Geertz-Hansen HM, Blom N, Feist AM, Brunak S, Petersen TN (2014) Cofactory: sequence-based prediction of cofactor specificity of Rossmann folds. Proteins Struct Funct Bioinforma 82(9):1819–1828. https://doi.org/10.1002/prot.24536
Szklarczyk D, Gable AL, Lyon D, Junge A, Wyder S, Huerta-Cepas J, Simonovic M, Doncheva NT, Morris JH, Bork P, Jensen LJ, Mering C (2019) STRING v11: Protein-protein association networks with increased coverage, supporting functional discovery in genome-wide experimental datasets. Nucleic Acids Res 47(D1):D607–D613. https://doi.org/10.1093/nar/gky1131
Bucher P, Karplus K, Moeri N, Hofmann K (1996) A flexible motif search technique based on generalized profiles. Comput Chem 20(1):3–23. https://doi.org/10.1016/S0097-8485(96)80003-9
Li X, Zhang L, Wang G (2014) Genomic evidence reveals the extreme diversity and wide distribution of the arsenic-related genes in Burkholderiales. PLoS One 9(3):e92236. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0092236
Sousa T, Branco R, Piedade AP, Morais PV (2015) Hyper Accumulation of arsenic in mutants of ochrobactrum tritici silenced for arsenite efflux pumps. PLoS One 10(7):e0131317. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0131317
Zhang J, Xu Y, Cao T, Chen J, Rosen BP, Zhao FJ (2017) Arsenic methylation by a genetically engineered Rhizobium-legume symbiont. Plant Soil 416(1-2):259–269. https://doi.org/10.1007/s11104-017-3207-z
Ellis PJ, Conrads T, Hille R, Kuhn P (2001) Crystal structure of the 100 kDa arsenite oxidase from Alcaligenes faecalis in two crystal forms at 1.64 Å and 2.03 Å. Structure 9(2):125–132. https://doi.org/10.1016/S0969-2126(01)00566-4
Kohrs F, Heyer R, Magnussen A, Benndorf D, Muth T, Behne A, Rapp E, Kausmann R, Heiermann M, Klocke M, Reichl U (2014) Sample prefractionation with liquid isoelectric focusing enables in depth microbial metaproteome analysis of mesophilic and thermophilic biogas plants. Anaerobe 29:59–67. https://doi.org/10.1016/j.anaerobe.2013.11.009
Pramanik K, Ghosh PK, Ray S, Sarkar A, Mitra S, Maiti TK (2017) An in silico structural, functional and phylogenetic analysis with three dimensional protein modeling of alkaline phosphatase enzyme of Pseudomonas aeruginosa. J Genet Eng Biotechnol 15(2):527–537. https://doi.org/10.1016/j.jgeb.2017.05.003
Yu F, Cangelosi VM, Zastrow ML, Tegoni M, Plegaria JS, Tebo AG, Mocny CS, Ruckthong L, Qayyum H, Pecoraro VL (2014) Protein design: toward functional metalloenzymes. Chem Rev 114(7):3495–3578. https://doi.org/10.1021/cr400458x
Berman HM, Westbrook J, Feng Z, Gilliland G, Bhat TN, Weissig H, Shindyalov IN, Bourne PE (2000) The protein data bank. Nucleic Acids Res 28(1):235–242. https://doi.org/10.1093/nar/28.1.235
Villa TG, Feijoo-Siota L, Sánchez-Pérez A, Rama JR, Sieiro C (2019) Horizontal gene transfer in bacteria, an overview of the mechanisms involved. Horiz Gene Transf., Springer International Publishing:3–76. https://doi.org/10.1007/978-3-030-21862-1_1
Duval S, Ducluzeau AL, Nitschke W, Schoepp-Cothenet B (2008) Enzyme phylogenies as markers for the oxidation state of the environment: the case of respiratory arsenate reductase and related enzymes. BMC Evol Biol 8(1):206. https://doi.org/10.1186/1471-2148-8-206
Zargar K, Conrad A, Bernick DL, Lowe TM, Stolc V, Hoeft S, Oremland RS, Stolz J, Saltikov CW (2012) ArxA, a new clade of arsenite oxidase within the DMSO reductase family of molybdenum oxidoreductases. Environ Microbiol 14(7):1635–1645. https://doi.org/10.1111/j.1462-2920.2012.02722.x
Lebrun E, Brugna M, Baymann F, Muller D, Lièvremont D, Lett MC, Nitschke W (2003) Arsenite oxidase, an ancient bioenergetic enzyme. Mol Biol Evol 20(5):686–693. https://doi.org/10.1093/molbev/msg071