Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Hoạt Động Kháng Khuẩn In Vitro Của Chất Ức Chế Proteinase Cysteine Từ Trái Kiwi (Actinidia deliciosa)
Tóm tắt
Nhu cầu thay thế thuốc trừ sâu truyền thống bằng các tác nhân thay thế để quản lý các tác nhân gây hại trong nông nghiệp đang gia tăng trên toàn cầu. Trong nghiên cứu này, một chất ức chế proteinase cysteine (CPI), có kích thước 11 kDa, đã được tinh chế từ trái kiwi xanh đến độ tinh khiết cao. Chúng tôi đã kiểm tra khả năng ức chế sự phát triển của ba dòng vi khuẩn Gram âm gây bệnh thực vật bằng CPI từ kiwi và cố gắng làm rõ cơ chế tiềm năng của sự ức chế này. CPI đã ảnh hưởng đến sự phát triển của vi khuẩn gây bệnh thực vật Agrobacterium tumefaciens (ức chế 76,2% sự phát triển khi sử dụng 15 μM CPI), Burkholderia cepacia (ức chế 75,6% sự phát triển) và, ở mức độ thấp hơn, Erwinia carotovora (ức chế 44,4% sự phát triển) bằng cách ức chế các proteinase được tiết ra bởi các vi khuẩn này. Việc xác định và đặc trưng hóa các phân tử phòng thủ tự nhiên của thực vật là bước đầu tiên hướng tới việc tạo ra các phương pháp cải tiến cho việc kiểm soát sâu bệnh dựa trên các phân tử tự nhiên.
Từ khóa
#chất ức chế proteinase cysteine #kiwi #vi khuẩn gây bệnh thực vật #Agrobacterium tumefaciens #Burkholderia cepacia #Erwinia carotovoraTài liệu tham khảo
Ortelli D, Edder P, Corvi C (2005) Pesticide residues survey in citrus fruits. Food Addit Contam 22(5):423–428
White DG, Zhao S, Simjee S, Wagner DD, McDermott PF (2002) Antimicrobial resistance of foodborne pathogens. Microbes Infect 4(4):405–412
Pimentel DE (1997) Techniques for reducing pesticide use, economic and environmental benefits. Wiley, London
Jackson AO, Taylor CB (1996) Plant–microbe interactions: life and death at the interface. Plant Cell 8(10):1651–1668
War AR, Paulraj MG, Buhroo AA, Ahmad T, Hussain B, Ignacimuthu S, Sharma HC (2012) Mechanisms of plant defense against insect herbivores. Plant Signal Behav 7(10)
Anastasi A, Brown MA, Kembhavi AA, Nicklin MJ, Sayers CA, Sunter DC, Barrett AJ (1983) Cystatin, a protein inhibitor of cysteine proteinases. Improved purification from egg white, characterization, and detection in chicken serum. Biochem J 211(1):129–138
Margis R, Reis EM, Villeret V (1998) Structural and phylogenetic relationships among plant and animal cystatins. Arch Biochem Biophys 359(1):24–30
Martinez M, Abraham Z, Gambardella M, Echaide M, Carbonero P, Diaz I (2005) The strawberry gene Cyf1 encodes a phytocystatin with antifungal properties. J Exp Bot 56(417):1821–1829
Benchabane M, Schluter U, Vorster J, Goulet MC, Michaud D (2010) Plant cystatins. Biochimie 92(11):1657–1666
Volpicella M, Leoni C, Costanza A, De Leo F, Gallerani R, Ceci LR (2011) Cystatins, serpins and other families of protease inhibitors in plants. Curr Protein Pept Sci 12(5):386–398
Kuroda M, Kiyosaki T, Matsumoto I, Misaka T, Arai S, Abe K (2001) Molecular cloning, characterization, and expression of wheat cystatins. Biosci Biotechnol Biochem 65(1):22–28
Abe M, Abe K, Kuroda M, Arai S (1992) Corn kernel cysteine proteinase inhibitor as a novel cystatin superfamily member of plant origin. Molecular cloning and expression studies. Eur J Biochem 209(3):933–937
Pernas M, Lopez-Solanilla E, Sanchez-Monge R, Salcedo G, Rodriguez-Palenzuela P (1999) Antifungal activity of a plant cystatin. Mol Plant Microbe Interact 12(7):624–627
Senthilkumar R, Cheng C-P, Yeh K-W (2010) Genetically pyramiding protease-inhibitor genes for dual broad-spectrum resistance against insect and phytopathogens in transgenic tobacco. Plant Biotechnol J 8(1):65–75
Urwin PE, Lilley CJ, McPherson MJ, Atkinson HJ (1997) Characterization of two cDNAs encoding cysteine proteinases from the soybean cyst nematode Heterodera glycines. Parasitology 114:605–613
Pernas M, Sanchez-Monge R, Gomez L, Salcedo G (1998) A chestnut seed cystatin differentially effective against cysteine proteinases from closely related pests. Plant Mol Biol 38(6):1235–1242
Popovic MM, Milovanovic M, Burazer L, Vuckovic O, Hoffmann-Sommergruber K, Knulst AC, Lindner B, Petersen A, Jankov R, Gavrovic-Jankulovic M (2010) Cysteine proteinase inhibitor Act d 4 is a functional allergen contributing to the clinical symptoms of kiwifruit allergy. Mol Nutr Food Res 54(3):373–380
Rassam M, Laing WA (2004) Purification and characterization of phytocystatins from kiwifruit cortex and seeds. Phytochemistry 65(1):19–30
Berandine S (2005) Growing kiwifruit. A Pacific Nortwest Extension Publications, Corvallis
Thomashow MF, Panagopoulos CG, Gordon MP, Nester EW (1980) Host range of Agrobacterium tumefaciens is determined by the Ti plasmid. Nature 283(5749):794–796
Laplace F (1989) G. N. Agrios, Plant Pathology (3rd Edition). Academic Press Inc. ISBN: 0-12-044563-8. J Basic Microbiol 29(8):500
Harboe N, Ingild A (1973) Immunization, isolation of immunoglobulins, estimation of antibody titre. Scand J Immunol Suppl 1:161–164
Liener IE, Friedensen B (1970) Ficin (E.C. 3.4.4.12.). Methods Enzymol 19:261–273
Wesierska E, Saleh Y, Trziszka T, Kopec W, Siewinski M, Korzekwa K (2005) Antimicrobial activity of chicken egg white cystatin. World J Microbiol Biotechnol 21(1):59–64
Boyes S, Strubi P, Marsh H (1997) Actinidin levels in fruit of Actinidia species and some Actinidia arguta rootstock scion combinations. LWT—food science and technology 30(4):379–389
Nieuwenhuizen NJ, Beuning LL, Sutherland PW, Sharma NN, Cooney JM, Bieleski LRF, Schroder R, MacRae EA, Atkinson RG (2007) Identification and characterisation of acidic and novel basic forms of actinidin, the highly abundant cysteine protease from kiwifruit. Funct Plant Biol 34(10):946–961
Leplé JC, Bonadé-Bottino M, Augustin S, Pilate G, Lê Tân VD, Delplanque A, Cornu D, Jouanin L (1995) Toxicity to Chrysomela tremulae (Coleoptera: Chrysomelidae) of transgenic poplars expressing a cysteine proteinase inhibitor. Mol Breed 1(4):319–328