Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tầm quan trọng của thành phần axit amin trong việc cải thiện tỷ lệ tổng hợp protein collagen da ở chuột bị chiếu xạ UV
Tóm tắt
Những bất thường trong quá trình chuyển hóa collagen da do bức xạ cực tím (UV) gây ra là nguyên nhân chính dẫn đến lão hóa da do ánh sáng. Đã có nghiên cứu cho thấy việc tiếp xúc một lần với bức xạ UV làm giảm sự biểu hiện mRNA procollagen trong lớp trung bì và bức xạ UV mãn tính làm giảm lượng collagen và gây ra sự hình thành nếp nhăn. Axit amin thường được biết đến như là yếu tố điều chỉnh quá trình chuyển hóa protein. Do đó, chúng tôi đã nghiên cứu ảnh hưởng của bức xạ UV và các axit amin được cung cấp qua đường uống đến tỷ lệ tổng hợp collagen da. Các nhóm chuột HR-1 không lông, 8 tuần tuổi, có từ 4-5 con được chiếu xạ UVB (66 mJ/cm2) hai lần mỗi ngày cách nhau và sau đó nhịn ăn trong 16 giờ. Tỷ lệ tổng hợp phân đoạn (FSR; %/h) của tropocollagen da được đánh giá bằng cách đưa vào l-[ring-2H5]-phenylalanine. Chúng tôi xác nhận rằng FSR của tropocollagen trong lớp trung bì giảm sau khi chiếu xạ UVB. FSR của tropocollagen trong lớp trung bì được đo 30 phút sau khi cho chuột uống đơn lẻ các axit amin (1 g/kg) ở các nhóm 5-16 con chuột bị chiếu xạ UVB. Các axit amin chuỗi phân nhánh (BCAA, 1.34 ± 0.32), arginine (Arg, 1.66 ± 0.39), glutamine (Gln, 1.75 ± 0.60), và proline (Pro, 1.48 ± 0.26) không làm tăng FSR của tropocollagen da so với nước cất, được sử dụng làm đối chứng (1.56 ± 0.30). Tuy nhiên, các hỗn hợp axit amin thiết yếu (BCAA + Arg + Gln, BCAA + Gln, và BCAA + Pro) đã làm tăng đáng kể FSR (2.07 ± 0.58, 2.04 ± 0.54, 2.01 ± 0.50 và 2.07 ± 0.59, tương ứng). Kết quả này gợi ý rằng sự kết hợp của BCAA và glutamine hoặc proline là rất quan trọng để phục hồi quá trình tổng hợp protein collagen da bị suy giảm do bức xạ UV.
Từ khóa
#collagen da #bức xạ UV #axit amin #sinh tổng hợp protein #chuột HR-1Tài liệu tham khảo
Anthony JC, Anthony TG, Kimball SR, Vary TC, Jefferson LS (2000) Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. J Nutr 130:139–145
Badiu DL, Luque R, Dumitrescu E, Craciun A, Dinca D (2010) Amino acids from Mytilus galloprovincialis (L.) and Rapana venosa molluscs accelerate skin wounds healing via enhancement of dermal and epidermal neoformation. Protein J 29:81–92
Bellon G, Monboisse JC, Randoux A, Borel JP (1987) Effects of preformed proline and proline amino acid precursors (including glutamine) on collagen synthesis in human fibroblast cultures. Biochim Biophys Acta 930:39–47
Bellon G, Chaqour B, Wegrowski Y, Monboisse JC, Borel JP (1995) Glutamine increases collagen gene transcription in cultured human fibroblasts. Biochim Biophys Acta 1268:311–323
Boyer B, Fourtanier A, Kern P, Labat-Robert J (1992) UVA- and UVB-induced changes in collagen and fibronectin biosynthesis in the skin of hairless mice. J Photochem Photobiol B 14:247–259
Corsetti G, D’Antona G, Dioguardi FS, Rezzani R (2010) Topical application of dressing with amino acids improves cutaneous wound healing in aged rats. Acta Histochem (Germany) 112(5):497–507
Dioguardi FS (2008) Nutrition and skin Collagen integrity: a dominant role for amino acids. Clin Dermatol (United States) 26(6):636–640
Farges MC, Berard MP, Raul F, Cezard JP, Joly B, Davot P, Vasson MP, Cynober L (1999) Oral administration of a glutamine-enriched diet before or after endotoxin challenge in aged rats has limited effects. J Nutr 129:1799–1806
Fisher GJ (2005) The pathophysiology of photoaging of the skin. Cutis 75:5–8 (discussion 8–9)
Fisher GJ, Datta S, Wang Z, Li XY, Quan T, Chung JH, Kang S, Voorhees JJ (2000) c-Jun-dependent inhibition of cutaneous procollagen transcription following ultraviolet irradiation is reversed by all-trans retinoic acid. J Clin Invest 106:663–670
Fisher GJ, Choi HC, Bata-Csorgo Z, Shao Y, Datta S, Wang ZQ, Kang S, Voorhees JJ (2001) Ultraviolet irradiation increases matrix metalloproteinase-8 protein in human skin in vivo. J Invest Dermatol 117:219–226
Garlick PJ, McNurlan MA (1998) Measurement of protein synthesis in human tissues by the flooding method. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 1:455–460
Johnstone CC, Farley A (2005) The physiological basics of wound healing. Nurs Stand 19:59–65 (quiz 66)
Karna E, Miltyk W, Wolczynski S, Palka JA (2001) The potential mechanism for glutamine-induced collagen biosynthesis in cultured human skin fibroblasts. Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol 130:23–32
Kimball SR, Jefferson LS (2004) Regulation of global and specific mRNA translation by oral administration of branched-chain amino acids. Biochem Biophys Res Commun 313:423–427
Krause U, Bertrand L, Hue L (2002a) Control of p70 ribosomal protein S6 kinase and acetyl-CoA carboxylase by AMP-activated protein kinase and protein phosphatases in isolated hepatocytes. Eur J Biochem 269:3751–3759
Krause U, Bertrand L, Maisin L, Rosa M, Hue L (2002b) Signalling pathways and combinatory effects of insulin and amino acids in isolated rat hepatocytes. Eur J Biochem 269:3742–3750
McAnulty RJ, Laurent GJ (1987) Collagen synthesis and degradation in vivo. Evidence for rapid rates of collagen turnover with extensive degradation of newly synthesized collagen in tissues of the adult rat. Coll Relat Res 7:93–104
Meijer AJ (2003) Amino acids as regulators and components of nonproteinogenic pathways. J Nutr 133:2057S–2062S
Oehler R, Roth E (2003) Regulative capacity of glutamine. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 6:277–282
Proud CG (2004) mTOR-mediated regulation of translation factors by amino acids. Biochem Biophys Res Commun 313:429–436
Rittie L, Fisher GJ (2002) UV-light-induced signal cascades and skin aging. Ageing Res Rev 1:705–720
Shi HP, Fishel RS, Efron DT, Williams JZ, Fishel MH, Barbul A (2002) Effect of supplemental ornithine on wound healing. J Surg Res (United States) 106(2):299–302
Shi HP, Most D, Efron DT, Witte MB, Barbul A (2003) Supplemental l-arginine enhances wound healing in diabetic rats. Wound Repair Regen (United States) 11(3):198–203
Smriga M, Torii K (2003) l-Lysine acts like a partial serotonin receptor 4 antagonist and inhibits serotonin-mediated intestinal pathologies and anxiety in rats. Proc Natl Acad Sci USA (United States) 100(26):15370–15375
Stechmiller JK, Childress B, Cowan L (2005) Arginine supplementation and wound healing. Nutr Clin Pract 20:52–61
Stoll B, Gerok W, Lang F, Haussinger D (1992) Liver cell volume and protein synthesis. Biochem J 287(Pt 1):217–222
Takema Y, Hattori M, Aizawa K (1996) The relationship between quantitative changes in collagen and formation of wrinkles on hairless mouse skin after chronic UV irradiation. J Dermatol Sci 12:56–63
Tipton KD, Gurkin BE, Matin S, Wolfe RR (1999) Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem 10:89–95
Volpi E, Jeschke MG, Herndon DN, Wolfe RR (2000) Measurement of skin protein breakdown in a rat model. Am J Physiol Endocrinol Metab 279:E900–E906
Williams, JZ, Abumrad, N, Barbul, A (2002) Effect of a specialized amino acid mixture on human collagen deposition. Ann Surg 236:369–374 (discussion 374–365)
Xu G, Kwon G, Cruz WS, Marshall CA, McDaniel ML (2001) Metabolic regulation by leucine of translation initiation through the mTOR-signaling pathway by pancreatic beta-cells. Diabetes 50:353–360
Zhang XJ, Chinkes DL, Wolfe RR (2004) Leucine supplementation has an anabolic effect on proteins in rabbit skin wound and muscle. J Nutr 134:3313–3318