Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Định vị miễn dịch tế bào học của Prohormone Convertase 1/3 và 2 trong các tế bào C tuyến giáp và các khối u ác tính tủy tuyến giáp
Tóm tắt
Prohormone convertases (PCs) là các enzyme chủ yếu trong các con đường được điều chỉnh cho quá trình chuyển hóa sau phiên mã của hormone peptide và tham gia vào việc chuyển đổi các prohormone lớn thành các hormone nhỏ hơn và có hoạt tính sinh học. Việc định vị miễn dịch của PC1/3 và PC2 đã được thực hiện trên các tế bào C tuyến giáp từ các tuyến giáp bình thường và các khối u ác tính tủy tuyến giáp (MTCs); các tế bào C tuyến giáp không tích cực dương tính với PCs một cách nhất quán, trong khi các MTCs lại luôn dương tính với PCs. Sự nhuộm dương tính cho PCs bao gồm các tổn thương tế bào khối u nằm sát cạnh các MTC chính trong các trường hợp của u nội tiết đa loại 2. Procalcitonin đã được phát hiện lần đầu tiên trong các MTCs và một lượng lớn procalcitonin có mặt cùng với nhiều PCs trong các MTCs. Do đó, việc nhuộm miễn dịch tế bào học cho PCs có thể là một đặc điểm khác của các MTCs.
Từ khóa
#Prohormone convertases #tế bào C tuyến giáp #khối u ác tính tủy tuyến giáp #procalcitonin #định vị miễn dịch tế bào họcTài liệu tham khảo
Steiner DF, Oyer PE. The biosynthesis for insulin and a probable precursor of insulin by a human islet cell adenoma. Proc Natl Acad Sci USA 57:473–480, 1967.
Steiner DF, Cunningham D, Spigelman L, Aten B. Insulin biosynthesis: Evidence for a precursor. Science 157:697–700, 1967.
Kitabchi A. Proinsulin and C-peptide. In: Ellenberg M, Rifkin, H, eds. Diabetes mellitus. New York: Medical Examination Publisher, 1983; 97–117.
Conlon JM. In: Unger RH, Orci L, eds. Glucagon. The diabetes annual. New York: Elselvier, 1981; 56–75.
Schields D. In vitro biosynthesis of somatostatin. J Biol Chem 255:11,625–11,628, 1980.
Leiter AB, Keutmann HT, Goodman RH. Structure of a precursor to human pancreatic peptide. J Biol Chem 259:14,702–14,705, 1984.
Boel E, Vuust J, Norris F, Norris K, Wind A, Rehfield JF, Marcker KA. Molecular cloning of human gastrin cDNA: evidence for evolution of gastrin by gene duplication. Proc Natl Acad Sci USA 80:2866–2869, 1983.
Varicek TJ, McDevitt BE, Freeman MW, Fennick BJ, Hendy GN, Potts JT Jr, Rick A, Kruneberg HM. Nucleotide sequence of the human parathyroid hormone gene. Proc Natl Acad Sci USA 80:2127–2131, 1983.
Seidah N, Chretien M. Pro-protein convertases of subtilisin/kexin family. Methods Enzymol 244:175–188, 1994.
Davidson HW, Rhodes CJ, Hutton JC. Intragranular calcium and pH control proinsulin cleavage in the pancreatic B cell via two distinct site-specific endopeptidases. Nature 333:93–96, 1988.
Smeekens SP, Steiner DF. Identification of human insulinoma cDNA encoding a novel mammalian protein structurally related to the yeast dibelic processing protease Kex 2. J Biol Chem 265:2997–3000, 1990.
Smeekens SP, Avruch AS, LaMendola J, Chan SJ, Steiner DF. Identification of a cDNA encoding a second putative prohormone convertase related to PC 2 in AtT20 cells and islets of Langerhans. Proc Natl Acad Sci USA 88:340–344, 1988.
Smeekens SP, Montag AG, Thomas G, Albiges-Rizo C, Carrol R, Benig M, Steiner DF: Proinsulin processing by the sublilis-inrelated proprotein convertases furin, PC 2 and PC 3. Proc Natl Acad Sci USA 89:8822–8826, 1989.
Roth J, Kloppel G, Madsen O, Storch M, Heitz PU. Distribution pattern of proinsulin and insulin in human insulinomas: an immunocytochemical analysis in 76 tumors. Virchows Arch B Cell Molec Pathol 63:51–61, 1992.
Roth J, Komminoth P, Heitz PU. Topographic abnormalities of proinsulin-insulin conversion in functioning human insulinomas: correlation of immunoelectron microscopic and clinical data. Am J Pathol 147:489–502, 1995.
Roulle Y, Bianachi M, Irminger JC, Halbin PA. Role of the prohormone convertase PC2 in the processing of proglucagon to glucagon. FEBS Lett 413:119–123, 1997.
Austin LA, Heath H III: Calcitonin: physiology and pathophysiology. N Eng J Med 304:269–278, 1981.
Hilaud G. Clinical and functional aspects of a unique tumor marker, calcitonin. In: Pecile A, ed. Calcitonin. Amsterdam: Excepta Media, 1994; 449–455.
Civitelli R, Avioli LV. The biochemistry and function of calcitropic hormones. In: Crass MF, Avioli MF, eds. Calcium regulating hormones and cardiovascular function. Boca Raton: CRC Press, 1995; 1–44.
Meisner M, Tschaikowsky K, Schnabel S, Schmidt J, Katalinic A, Schuttler J. Procalcitonin—influence of temperature, storage, anticoagulation and arterial or venous assertion of blood sample on procalcitonin concentration. Eur J Clin Chem Clin Biochem 35:597–601, 1997.
Tomita T, Millard DM C-cell hyperplasia in secondary hyperparathyroidism. Histopathology 21:469–474, 1992.
Wolfe HJ, Woekel EF, Tashjian AH Jr. Distribution of calcitonin-containing cells in normal adult thyroid gland: a correlation of morphology with peptide content. J Clin Endocrinol Metab 38:688–694, 1974.
Dermody WC, Ananthawamy R, Rosen MA, Perini F, Levy AG. Immunological, biochemical, and enzymatic valdation of radioimmunoassays specific to the amino and carboxy terminal of human calcitonin. Clin Chem 26:235–242, 1980.
Tomita T, Friesen SR, Kimmel JR, Doull V, Pollock HG. Pancreatic polypeptide-secreting islet cell tumors. Am J Pathol 113:134–142, 1983.
Trouillas J, Girod C, Sassolas G, Vitte PA, Glaustrat B, Perrin G. A human beta-endor-phin pituitary adenoma. J Clin Endocrinol Metab 58:242–249, 1984.
Weber CJ, Russel J, Chryssochos JT, Hagler M, McGarity WC. Parathyroid hormone concentration distinguishes true normal parathyroid from parathyroids for patients with primary hyperparathyroidism. World J Surg 20:1010–1015, 1996.
Cottoretti G, Becker MGM, Key G, Duckrow, M, Schutter C, Galle J, Gerdes J. Monoclonal antibodies against recombinant parts of Ki-67 antigen detect proliferating cells in microwave-processed formalin-fixed paraffin sections. J Pathol 168:357–363, 1992.
Neerman-Arbez M, Cirulli V, Halban PA. Levels of conversion endopeptidases PC 1 and PC 2 distinguish between insulin-producing pancreatic islet beta cells and non-beta cells. Biochem J 300:57–61, 1994.
Itoh Y, Tanaka S, Takekoshi S, Itoh J, Osamura Y. Prohormone convertases (PC 1/3 and PC 2) in rat and human pancreas and islet cell tumors: subcellular immunohistochemical analysis. Pathol Int 46:726–737, 1996.
Takumi I, Steiner DF, Sanno N, Teramoto A, Osamura RY. Localization of prohormone convertases 1/3 and 2 in the human pituitary gland and pituitary adenomas: analysis by immunohistochemistry, immunoelectron microscopy, and laser scanning microscopy. Modern Pathol 11:232–238, 1998.
Rosai J. Thyroid gland. In: Rosai J, ed., Ackerman’s surgical pathology. 8th ed. St. Louis: Mosby, 1996; 493–567.
Franssiola KO. The thyroid. In: Lechago J, Gould VE, eds. Bloodworth’s endocrine pathology. 3rd ed., Baltimore: Williams & Wilkins, 1997; 171–247.
Tomita T. Matrix metalloproteinases and tissue inhibitors of metalloproteinases in thyroid C-cells and medullary thyroid carcinomas. Histopathology 31:150–156, 1997.
Bustros AC, Baylin SB. Medullary carcinoma of the thyroid. In: Braverman LE, Utiger RD, ed. The thyroid. 7th ed. Philadelphia: JB Lippincott, 1996; 1166–1183.
Lloyd RV, Jin L, Qian X, Scheithauser BW, Young WF Jr, Davis DH. Analysis of the chromogranin A post-translational cleavage product pancreastatin and the prohormone convertases PC2 and PC3 in normal and neoplastic human pituitaries. Am J Pathol 146:1188–1198, 1995.
Osamura RY, Yasuda O, Kawakami I, Itoh Y, Inada K, Kakudo K. Immunoreactive microscopic demonstration of regulated pathway for calcitonin and constitutive pathway of CEA in the same cells of human MTC of thyroid gland. Modern Pathol 10:7–11, 1997.
Whang KT, Steinwald PM, White JC, Snider RH, Simon GL, Goldberg RL, Becker KL. Serum calcitonin precursors in sepsis and systemic inflammation. J Clin Endocinol Metab 83:296–301, 1998.