Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Bằng chứng miễn dịch học về sự phosphoryl hóa của một protein cơ bản mới 23K trong myelin não chuột chũi
Tóm tắt
Myelin từ não chuột đang phát triển (chuột 8-44 ngày tuổi) đã được ủ trong môi trường in vitro với [γ-32P]ATP để xác định số lượng protein cơ bản được phosphoryl hóa. Các protein myelin được tách biệt bằng phương pháp điện di gel polyacrylamide và chuyển sang các tấm nitrocellulose. Các tấm nitrocellulose đã được nhuộm bằng kháng thể đối với protein cơ bản của con người bằng kỹ thuật blot miễn dịch. Năm protein cơ bản với trọng lượng phân tử lần lượt là 23K, 21.5K, 18.5K, 17K và 14K đã được nhuộm một cách rõ ràng. Những protein cơ bản này được phát hiện là đã bị phosphoryl hóa khi các tấm nitrocellulose tương ứng được chiếu xạ phim X. Sự phosphoryl hóa in vitro của các protein cơ bản 23K và 21.5K dường như giảm đi khi não trưởng thành. Kết quả của nghiên cứu này gợi ý rằng sự phosphoryl hóa mạnh mẽ của các dạng protein cơ bản khác nhau, đặc biệt là các protein cơ bản 23K và 21.5K, trong giai đoạn đầu của sự hình thành myelin, có thể đóng một vai trò quan trọng trong việc nén màng myelin.
Từ khóa
#myelin #phosphoryl hóa #protein cơ bản #chuột #điện di gel polyacrylamideTài liệu tham khảo
Miyamoto, E., andKakiuchi, S. 1974. In vitro and in vivo phosphorylation of myelin basic protein by exogenous and endogenous adenosine 3′∶5′ monophosphate-dependent protein kinases in brain. J. Biol. Chem. 249:1769–1777.
Steck, A. J., andAppel, S. H. 1974. Phosphorylation of myelin basic protein. J. Biol. Chem. 249:5416–5420.
Agrawal, H. C., Randle, C. L. andAgrawal, D. 1981. In vivo phosphorylation of two myelin basic proteins of developing rabbit brain. J. Biol. Chem. 256:12243–12246.
Agrawal, H. C., O'Connell, K., Randle, C. L. andAgrawal, D. 1982. Phosphorylation in vivo of four basic proteins of rat brain myelin. Biochem. J. 201:39–47.
Gilbert, W. R., Garwood, M. M., Agrawal, D., Schmidt, R. E., andAgrawal, H. C. 1982. Immunoblot identification of phosphorylated basic proteins of rat and rabbit CNS myelin. Evidence for four phosphorylated basic proteins and P2 in rat PNS myelin. Neurochemical Research. 7:1495–1505.
Martenson, R. E., Law M. J., andDeibler, G. E. 1983. Identification of multiple in vivo phosphorylation sites in rabbit myelin basic protein. J. Biol. Chem. 258:930–937.
DesJardins, K. C., andMorell P. 1983. Phosphate groups modifying myelin basic proteins are metabolically labile; methyl groups are stable. J. Cell Biol. 97:438–446.
Carnegie, P. R., Dunkley, P. P., Kemp, B. E., andMurray, A. W. 1974. Phosphorylation of selected serine and threonine residues in myelin basic protein by endogenous and exogenous protein kinases. Nature 249:147–150.
Miyamoto, E. 1975. Protein kinases in myelin of rat brain: solubilization and characterization. J. Neurochem. 24:503–512.
Miyamoto, E. 1976. Phosphorylation of endogenous proteins in myelin of rat brain. J. Neurochem. 26:573–577.
Sulakhe, P. V., Petrali, E. H., Davis, E. R., andThiessen, B. J. 1980. Calcium ion stimulated endogenous protein kinase catalyzed phosphorylation of basic proteins in myelin subfractions and myelin-like membrane fraction from rat brain. Biochemistry 19:5363–5371.
Petrali, E. H., andSulakhe, P. V. 1982. Calcium ion stimulated protein kinases in myelin. Prog. Brain Res. 56:125–144.
Endo, T., andMidaka, H. 1980. Ca+-calmodulin dependent phosphorylation of myelin isolated from rabbit brain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 97:553–558.
Turner, R. S., Chou, C.-H., Kibler, R. F. andKuo, J. F. 1982. Basic protein in brain myelin is phosphorylated by endogenous phospholipid-sensitive Ca+-dependent protein kinase. J. Neurochem. 39:1397–1404.
Agrawal, H. C., Burton, R. M., Fishman, M. A., Mitchell, R. F., andPrensky, A. L. 1972. Partial characterization of a new myelin protein component. J. Neurochem. 19:2083–2089.
Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., andRandall, R. J. 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol Chem. 193:265–275.
Martenson, R. E., Deibler, G. E., andKies, M. W. 1970. Myelin basic protein of rat central nervous system. Purification, encephalitogenic properties and amino acid composition. Biochim. Biophys. Acta 200:353–362.
Laemmli, U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature (London) 227:680–685.
Towbin, H., Staehelin, T., andGordon, J. 1979. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: Procedure and some applications. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 76:4350–4354.
Agrawal, H. C., Clark, H. B., Agrawal, D., Seil, F. J., andQuarles, R. H. 1984. Identification of antibodies in anti-CNS and anti-PNS myelin sera by immunoblot, characterization by immunohistochemistry and their effect on tissue culture. Brain Res. 307:181–200.
Newcombe, J., Glynn, P. andCuzner M. L. 1982. The immunological identification of brain proteins on cellulose nitrate in human demyelinating disease. J. Neurochem. 38:267–274.
Comings, D. E., andPekkula-Flagan. 1982. Two-dimensional gel electrophoresis of human brain proteins. V. Non-equilibrium gel electrophoresis with detection of a myelin basic protelin mutation-MBL-Duarte. Clin. Chem. 28:813–818.
Berlet, H. H., Ilzenhöfer, H., andSchulz, G. 1984. Cleavage of myelin basic protein by neutral protease activity of human white matter and myelin. J. Neurochem. 43:627–633.
Deibler, G. E., Boyd, L. F. andKies, M. W. 1984. Enzymatic and nonenzymatic degradation of myelin basic protein. Neurochem. Res. 9:1371–1385.
Kerkero DeRosbo, N., Carnegie, P., Bernard, C. A., andScott Linthicum, D. 1984. Detection of various forms of brain myelin basic protein in vertebrates by electroimmunoblotting. Neurochem. Res. 9:1359–1369.
Schwab, V. S., Clark, H. B., Agrawal, D. andAgrawal, H. C. 1985. Electron microscopic immunocytochemical localization of myelin proteolipid protein and myelin basic protein to oligodendrocytes in rat brain during myelination. J. Neurochem. 45:559–571.
Yu Y. T., andCampagnoni A. T. 1982. In vitro synthesis of the four mouse myelin basic protein: evidence for the lack of a metabolic relationship. J. Neurochem. 39:1559–1568.
Colman, D. R., Kreibich, G., Frey, A. B., andSabatini, D. D. 1982. Synthesis and incorporation of myelin polypeptides into CNS myelin. J. Cell Biol. 95:598–608.