Sự cố định và hoạt động enzym của β-glucosidase trên silicate SBA-15 có cấu trúc trung bình

Springer Science and Business Media LLC - Tập 17 - Trang 657-662 - 2009
J. M. Gómez1, M. D. Romero1, T. M. Fernández1, S. García1
1Faculty of Chemistry, Department of Chemical Engineering, Complutense University of Madrid, Madrid, Spain

Tóm tắt

Silicate mezopor SBA-15 đã chứng minh là một chất hỗ trợ tốt cho việc cố định β-glucosidase từ hạnh nhân, một enzyme có trọng lượng phân tử cao (khoảng 130 kDa cho dạng chỉ dimere). Một lượng enzyme là 430 mg trên mỗi gram chất hỗ trợ (3.2 ± 0.2 μmol g−1 của SBA-15) đã đạt được sau 7 giờ. pH tối ưu cho việc cố định là 3.5. Các tương tác tĩnh điện giữa bề mặt của SBA-15 và các phân tử enzyme là lực đẩy chính của quá trình hấp phụ. β-glucosidase được cố định thể hiện hoạt động enzym trong quá trình thủy phân 4-nitrophenyl-β-d-glucopyranoside tại pH 3.5. Hoạt động xúc tác tương tự như enzyme tự do trong thời gian phản ứng 30 phút. Khi pH phản ứng cao hơn (pH 5.5), enzyme đã bị giải phóng.

Từ khóa

#β-glucosidase #SBA-15 #cố định enzyme #hoạt động enzym #tương tác tĩnh điện

Tài liệu tham khảo

H.H. Weetall, Appl. Biochem. Biotech. 41, 157 (1993) W. Jin, J.D. Brennan, Anal. Chim. Acta, 1 (2002) J.S. Beck, J.C. Vartuli, W.J. Roth, M.E. Leonowicz, C.T. Kresge, K.D. Schmitt, C.T.-W. Chu, D.H. Olson, E.W. Sheppard, S.B. McCullen, J.B. Higgins, J.L. Schlenker, J. Am. Chem. Soc. 114, 10834 (1992) J.S. Becks, C.T. Kresge, M.E. Leonowicz, W.J. Roth, J.C. Vartuli, Nature 356, 710 (1992) J.F. Díaz, K.J. Balkus Jr., J. Mol. B Catal. Enzym. 2, 115 (1996) H.H.P. Yiu, P.A. Wright, N.P. Botting, Mcroporous Mesoporous Mater. 44–45, 763 (2001) A. Vinu, V. Murugesan, O. Tangermann, M. Hartmann, Chem. Mater. 16, 3056 (2004) H. Essa, E. Magner, J. Cooney, B.K. Hodnett, J. Mol. B Catal. Enzym. 49, 61 (2007) W. Na, Q. Wei, Z.-C. Zou, Q.-Y. Li, Z.-R. Nie, Mater. Lett. 3707–3709, 62 (2008) A.Z. Abdullah, N.S. Sulaiman, A.H. Kamaruddin, Biochem. Eng. J. 263–270, 44 (2009) J.M. Gómez, M.D. Romero, T.M. Fernández, Catal. Lett. 101, 275 (2005) T. Ponrasu, R. Einstein, R. Sivakumar, S. Divagar, Biotechnol. Lett. 30, 1431 (2008) N. Hamada, S.I. Sawada, A. Oshiyama, Phys. Rev. Lett. 68, 1579 (1992) E. Dumitriu, F. Secundo, J. Patarin, I. Fechete, J. Mol. B Catal. Enzym. 22, 119 (2003) H. Takahashi, B. Li, T. Sassaki, C. Miyazaki, T. Kajino, S. Inagaki, Microporous Mesoporous Mater. 44–45, 755 (2001) D.Y. Zhao, J.L. Feng, Q.S. Huo, N. Melosh, G.H. Fredrickson, B.F. Chmelka, G.D. Stucky, Science 279, 548 (1998) G. Geiger, H. Brandl, G. Furrer, R. Schulin, Soil Biol. Biochem. 30, 1537 (1998) S. Hudson, E. Magner, J. Cooney, B.K. Hodnett, J. Phys. Chem. B 109, 10496 (2005) T. Kopac, K. Bozgeyik, J. Yener, Colloids Surf. A Physicochem. Eng. Asp. 322, 19 (2008)