Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Xác định kháng thể đơn dòng nhắm mục tiêu vào epitop trên đỉnh trimer p72 của virus gây sốt dịch tả heo châu Phi
Tóm tắt
Virus gây sốt dịch tả heo châu Phi (ASFV) có khả năng lây lan cao và có thể gây bệnh chết người ở lợn. Protein p72 của ASFV là một protein vỏ chính xuất hiện dưới dạng trimer trong virion. Các epitop trên bề mặt của trimer p72 được coi là các kháng nguyên bảo vệ. Trong nghiên cứu này, protein p72 tái tổ hợp và baculovirus p72 đã được xây dựng và thu được. Ba kháng thể đơn dòng (mAbs) đặc hiệu với protein p72 của ASFV, được đặt tên là 1A3, 2B5 và 4A5, đã được tạo ra. Trong số đó, 4A5 cho thấy sự phản ứng mạnh mẽ với các tế bào nhiễm ASFV. Sau đó, epitop được nhận diện bởi 4A5 đã được xác định và định vị thông qua một loạt các peptide chồng chéo được tạo ra từ protein p72. Phân tích IFA và western blot cho thấy 4A5 nhận diện epitop tuyến tính của monomer p72 nằm giữa các axit amin 245–285 và nhận diện epitop conformational nằm ở bề mặt và đỉnh của trimer p72. Những phát hiện này sẽ làm giàu thêm kiến thức của chúng ta về epitop trên protein p72 và cung cấp thông tin quý giá cho việc phân tích thêm về tính kháng nguyên và chức năng phân tử của protein p72.
Từ khóa
#virus gây sốt dịch tả heo châu Phi #protein p72 #kháng thể đơn dòng #epitop #kháng nguyênTài liệu tham khảo
Dixon LK, Stahl K, Jori F, Vial L, Pfeiffer DU (2020) African swine fever epidemiology and control. Annu Rev Anim Biosci 8:221–246. https://doi.org/10.1146/annurev-animal-021419-083741
Ata EB, Li ZJ, Shi CW, Yang GL, Yang WT, Wang CF (2022) African swine fever virus: a raised global upsurge and a continuous threaten to pig husbandry. Microb Pathog 167:105561. https://doi.org/10.1016/j.micpath.2022.105561
Sanchez-Cordon PJ, Montoya M, Reis AL, Dixon LK (2018) African swine fever: a re-emerging viral disease threatening the global pig industry. Vet J 233:41–48. https://doi.org/10.1016/j.tvjl.2017.12.025
Zhou X, Li N, Luo Y, Liu Y, Miao F, Chen T, Zhang S, Cao P, Li X, Tian K, Qiu HJ, Hu R (2018) Emergence of African swine fever in China. Transbound Emerg Dis 65(6):1482–1484. https://doi.org/10.1111/tbed.12989
Alonso C, Borca M, Dixon L, Revilla Y, Rodriguez F, Escribano JM, Ictv Report C (2018) ICTV virus taxonomy profile: Asfarviridae. J Gen Virol 99(5):613–614. https://doi.org/10.1099/jgv.0.001049
Dixon LK, Chapman DA, Netherton CL, Upton C (2013) African swine fever virus replication and genomics. Virus Res 173(1):3–14. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.10.020
Alejo A, Matamoros T, Guerra M, Andres G (2018) A proteomic atlas of the African swine fever virus particle. J Virol. https://doi.org/10.1128/JVI.01293-18
Salas ML, Andres G (2013) African swine fever virus morphogenesis. Virus Res 173(1):29–41. https://doi.org/10.1016/j.virusres.2012.09.016
Wang N, Zhao D, Wang J, Zhang Y, Wang M, Gao Y, Li F, Wang J, Bu Z, Rao Z, Wang X (2019) Architecture of African swine fever virus and implications for viral assembly. Science 366(6465):640–644. https://doi.org/10.1126/science.aaz1439
Revilla Y, Perez-Nunez D, Richt JA (2018) African swine fever virus biology and vaccine approaches. Adv Virus Res 100:41–74. https://doi.org/10.1016/bs.aivir.2017.10.002
Kollnberger SD, Gutierrez-Castaneda B, Foster-Cuevas M, Corteyn A, Parkhouse RME (2002) Identification of the principal serological immunodeterminants of African swine fever virus by screening a virus cDNA library with antibody. J Gen Virol 83(Pt 6):1331–1342. https://doi.org/10.1099/0022-1317-83-6-1331
Yu M, Morrissy CJ, Westbury HA (1996) Strong sequence conservation of African swine fever virus p72 protein provides the molecular basis for its antigenic stability. Arch Virol 141(9):1795–1802. https://doi.org/10.1007/BF01718302
Geng R, Sun Y, Li R, Yang J, Ma H, Qiao Z, Lu Q, Qiao S, Zhang G (2022) Development of a p72 trimer-based colloidal gold strip for detection of antibodies against African swine fever virus. Appl Microbiol Biotechnol 106(7):2703–2714. https://doi.org/10.1007/s00253-022-11851-z
Zhu W, Meng K, Zhang Y, Bu Z, Zhao D, Meng G (2021) Lateral flow assay for the detection of African swine fever virus antibodies using gold nanoparticle-labeled acid-treated p72. Front Chem 9:804981. https://doi.org/10.3389/fchem.2021.804981
Chen D, Wang D, Wang C, Wei F, Zhao H, Lin X, Wu S (2021) Application of an AlphaLISA method for rapid sensitive detection of African swine fever virus in porcine serum. Appl Microbiol Biotechnol 105(11):4751–4759. https://doi.org/10.1007/s00253-021-11339-2
Gomez-Puertas P, Rodriguez F, Oviedo JM, Ramiro-Ibanez F, Ruiz-Gonzalvo F, Alonso C, Escribano JM (1996) Neutralizing antibodies to different proteins of African swine fever virus inhibit both virus attachment and internalization. J Virol 70(8):5689–5694. https://doi.org/10.1128/jvi.70.8.5689-5694.1996
Liu S, Luo Y, Wang Y, Li S, Zhao Z, Bi Y, Sun J, Peng R, Song H, Zhu D, Sun Y, Li S, Zhang L, Wang W, Sun Y, Qi J, Yan J, Shi Y, Zhang X, Wang P, Qiu HJ, Gao GF (2019) Cryo-EM structure of the African swine fever virus. Cell Host Microbe 26(6):836–843. https://doi.org/10.1016/j.chom.2019.11.004
Liu Q, Ma B, Qian N, Zhang F, Tan X, Lei J, Xiang Y (2019) Structure of the African swine fever virus major capsid protein p72. Cell Res 29(11):953–955. https://doi.org/10.1038/s41422-019-0232-x
Achenbach JE, Gallardo C, Nieto-Pelegrin E, Rivera-Arroyo B, Degefa-Negi T, Arias M, Jenberie S, Mulisa DD, Gizaw D, Gelaye E, Chibssa TR, Belaye A, Loitsch A, Forsa M, Yami M, Diallo A, Soler A, Lamien CE, Sanchez-Vizcaino JM (2017) Identification of a new genotype of African swine fever virus in domestic pigs from Ethiopia. Transbound Emerg Dis 64(5):1393–1404. https://doi.org/10.1111/tbed.12511
Yin D, Geng R, Shao H, Ye J, Qian K, Chen H, Qin A (2022) Identification of novel linear epitopes in P72 protein of African swine fever virus recognized by monoclonal antibodies. Front Microbiol 13:1055820. https://doi.org/10.3389/fmicb.2022.1055820
Borca MV, Irusta P, Carrillo C, Afonso CL, Burrage T, Rock DL (1994) African swine fever virus structural protein p72 contains a conformational neutralizing epitope. Virology 201(2):413–418. https://doi.org/10.1006/viro.1994.1311
Wardley RC, Wilkinson PJ (1978) The growth of virulent African swine fever virus in pig monocytes and macrophages. J Gen Virol 38(1):183–186. https://doi.org/10.1099/0022-1317-38-1-183
Liu Y, Li Y, Xie Z, Ao Q, Di D, Yu W, Lv L, Zhong Q, Song Y, Liao X, Song Q, Wang H, Chen H (2021) Development and in vivo evaluation of MGF100–1R deletion mutant in an African swine fever virus Chinese strain. Vet Microbiol 261:109208. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2021.109208
Liu J, Mei N, Wang Y, Shi X, Chen H (2021) Identification of a novel immunological epitope on Hexon of fowl adenovirus serotype 4. AMB Express 11(1):153. https://doi.org/10.1186/s13568-021-01309-2
Muangkram Y, Sukmak M, Wajjwalku W (2015) Phylogeographic analysis of African swine fever virus based on the p72 gene sequence. Genet Mol Res 14(2):4566–4574. https://doi.org/10.4238/2015.May.4.15
Cobbold C, Windsor M, Wileman T (2001) A virally encoded chaperone specialized for folding of the major capsid protein of African swine fever virus. J Virol 75(16):7221–7229. https://doi.org/10.1128/JVI.75.16.7221-7229.2001
Epifano C, Krijnse-Locker J, Salas ML, Rodriguez JM, Salas J (2006) The African swine fever virus nonstructural protein pB602L is required for formation of the icosahedral capsid of the virus particle. J Virol 80(24):12260–12270. https://doi.org/10.1128/JVI.01323-06
Heimerman ME, Murgia MV, Wu P, Lowe AD, Jia W, Rowland RR (2018) Linear epitopes in African swine fever virus p72 recognized by monoclonal antibodies prepared against baculovirus-expressed antigen. J Vet Diagn Invest 30(3):406–412. https://doi.org/10.1177/1040638717753966