Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tyrosinase của Người Được Sản Xuất Trong Tế Bào Côn Trùng: Một Mốc Quan Trọng Cho Việc Sàng Lọc Các Thuốc Mới Nhắm Đến Hoạt Động Của Nó
Tóm tắt
Tyrosinase của con người là enzyme đầu tiên trong quá trình tổng hợp melanin nhiều bước. Nó xúc tác phản ứng hydroxyl hóa l-tyrosine thành l-dihydroxyphenylalanine và phản ứng oxy hóa o-diphenol thành quinone tương ứng, l-dopaquinone. Mặc dù có liên quan đến sinh học y tế, tính phản ứng của nó vẫn chưa được hiểu rõ, chủ yếu là do thiếu một hệ thống biểu hiện phù hợp. Thực tế, cho đến nay, các nghiên cứu về chất nền và các chất ức chế của tyrosinase chủ yếu được thực hiện in vitro chỉ bằng các enzyme từ nấm hoặc vi khuẩn. Chúng tôi báo cáo về việc sản xuất tyrosinase người tái tổ hợp trong tế bào côn trùng (dòng Sf9). Kỹ thuật hóa protein, cải thiện điều kiện nuôi cấy tế bào và thiết lập một quy trình tinh chế thích hợp đã tối ưu hóa sản lượng sản phẩm. Enzyme hoạt động thu được đã được xác định một cách trung thực với một số phân tử chất nền và chất ức chế. Các kết quả này đã được so sánh với các kết quả thu được từ một phân tích song song của enzyme vi khuẩn (Streptomyces antibioticus) và những kết quả thu được từ tài liệu về tyrosinase nấm, cho thấy rằng tính phản ứng của enzyme người có vẻ độc đáo và chỉ ra sự thiên lệch lớn khi sử dụng tyrosinase không phải người để đo lường hiệu quả ức chế của những phân tử mới. Enzyme được mô tả do đó là hình mẫu không thể thiếu trong việc kiểm tra các tác nhân dược phẩm hoặc mỹ phẩm nhằm tác động đến hoạt động của tyrosinase.
Từ khóa
#Tyrosinase #enzym người #tế bào côn trùng #sàng lọc thuốc #tổng hợp melaninTài liệu tham khảo
Solano, F., Briganti, S., Picardo, M., & Ghanem, G. (2006). Hypopigmenting agents: An updated review on biological, chemical and clinical aspects. Pigment Cell Research, 19, 550–571.
Gillbro, J., & Olsson, M. (2011). The melanogenesis and mechanisms of skin-lightening agents–existing and new approaches. International Journal of Cosmetic Science, 33, 210–221.
Matoba, Y., Kumagai, T., Yamamoto, A., Yoshitsu, H., & Sugiyama, M. (2006). Crystallographic evidence that the dinuclear copper center of tyrosinase is flexible during catalysis. Journal of Biological Chemistry, 281, 8981–8990.
Sendovski, M., Kanteev, M., Shuster Ben-Yosef, V., Adir, N., & Fishman, A. (2010). Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a bacterial tyrosinase from Bacillus megaterium. Acta Crystallographica, Section F: Structural Biology and Crystallization Communications, 66, 1101–1103.
Ismaya, W. T., Rozeboom, H. J., Weijn, A., Mes, J. J., Fusetti, F., Wichers, H. J., et al. (2011). Crystal structure of Agaricus bisporus mushroom tyrosinase: Identity of the tetramer subunits and interaction with tropolone. Biochemistry, 50, 5477–5486.
Fujieda, N., Yabuta, S., Ikeda, T., Oyama, T., Muraki, N., Kurisu, G., et al. (2013). Crystal structures of copper-depleted and copper-bound fungal pro-tyrosinase: insights into endogenous cysteine-dependent copper incorporation. Journal of Biological Chemistry, 288, 22128–22140.
Takahashi, H., & Parsons, P. G. (1992). Rapid and reversible inhibition of tyrosinase activity by glucosidase inhibitors in human melanoma cells. Journal of Investigative Dermatology, 98, 481–487.
Kong, K.H., (2004). Method for mass-producing of a recombinant human tyrosinase in E. coli. Patent WO 2004048560 A1.
Chen, G., Chen, W., Huang, Y., & Jiang, S. (2012). Expression of recombinant mature human tyrosinase from Escherichia coli and exhibition of its activity without phosphorylation or glycosylation. Journal of Agriculture and Food Chemistry, 60, 2838–2843.
Chen, G., Wang, H., & Li, Z., (2005). Human tyrosinase expression carrier and its use. Patent CN 1603417 A.
Dolinska, M. B., Kovaleva, E., Backlund, P., Wingfield, P. T., Brooks, B. P., & Sergeev, Y. V. (2014). Albinism-causing mutations in recombinant human tyrosinase alter intrinsic enzymatic activity. PLoS One, 9, e84494.
Branza-Nichita, N., Negroiu, G., Petrescu, A. J., Garman, E. F., Platt, F. M., Wormald, M. R., et al. (2000). Mutations at critical N-glycosylation sites reduce tyrosinase activity by altering folding and quality control. Journal of Biological Chemistry, 275, 8169–8175.
Wang, N., & Hebert, D. N. (2006). Tyrosinase maturation through the mammalian secretory pathway: Bringing color to life. Pigment Cell Research, 19, 3–18.
Popescu, C. I., Mares, A., Zdrentu, L., Zitzmann, N., Dwek, R. A., & Petrescu, S. M. (2006). Productive folding of tyrosinase ectodomain is controlled by the transmembrane anchor. Journal of Biological Chemistry, 281, 21682–21689.
Ando, H., Kondoh, H., Ichihashi, M., & Hearing, V. J. (2007). Approaches to identify inhibitors of melanin biosynthesis via the quality control of tyrosinase. Journal of Investigative Dermatology, 127, 751–761.
Cioaca, D., Ghenea, S., Spiridon, L. N., Marin, M., Petrescu, A., & Petrescu, S. M. (2011). C-terminus glycans with critical functional role in the maturation of secretory glycoproteins. PLoS One, 6, e19979.
Bubacco, L., Vijgenboom, E., Gobin, C., Tepper, A. W., Salgado, J., & Canters, G. W. (2000). Kinetic and paramagnetic NMR investigations of the inhibition of Streptomyces antibioticus tyrosinase. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 8, 27–35.
Greggio, E., Bergantino, E., Carter, D., Ahmad, R., Costin, G., Hearing, V. J., et al. (2005). Tyrosinase exacerbates dopamine toxicity but is not genetically associated with Parkinson’s disease. Journal of Neurochemistry, 93, 246–256.
Espín, J. C., Morales, M., García-Ruiz, P. A., Tudela, J., & García-Cánovas, F. (1997). Improvement of a continuous spectrophotometric method for determining the monophenolase and diphenolase activities of mushroom polyphenol oxidase. Journal of Agriculture and Food Chemistry, 45, 1084–1090.
Espín, J. C., Varón, R., Fenoll, L. G., Gilabert, M., García-Ruíz, P. A., Tudela, J., et al. (2000). Kinetic characterization of the substrate specificity and mechanism of mushroom tyrosinase. European Journal of Biochemistry, 267, 1270–1279.
Willers, J., Lucchese, A., Mittelman, A., Dummer, R., & Kanduc, D. (2005). Definition of anti-tyrosinase MAb T311 linear determinant by proteome-based similarity analysis. Experimental Dermatology, 14, 543–550.
Virador, V., Matsunaga, N., Matsunaga, J., Valencia, J., Oldham, R. J., Kameyama, K., et al. (2001). Production of melanocyte-specific antibodies to human melanosomal proteins: Expression patterns in normal human skin and in cutaneous pigmented lesions. Pigment Cell Research, 14, 289–297.
Tsukamoto, K., Jackson, I. J., Urabe, K., Montague, P. M., & Hearing, V. J. (1992). A second tyrosinase-related protein, TRP-2, is a melanogenic enzyme termed DOPAchrome tautomerase. EMBO Journal, 11, 519–526.
Bubacco, L., Salgado, J., Tepper, A. W., Vijgenboom, E., & Canters, G. W. (1999). 1H NMR spectroscopy of the binuclear Cu (II) active site of Streptomyces antibioticus tyrosinase. FEBS Letters, 442, 215–220.
Vijayan, E., Husain, I., Ramaiah, A., & Madan, N. C. (1982). Purification of human skin tyrosinase and its protein inhibitor: properties of the enzyme and the mechanism of inhibition by protein. Archives of Biochemistry and Biophysics, 217, 738–747.
Hearing, V. J, Jr. (1987). Mammalian monophenol monooxygenase (tyrosinase): Purification, properties, and reactions catalyzed. Methods in Enzymology, 142, 154–165.
Wittbjer, A., Dahlback, B., Odh, G., Rosengren, A. M., Rosengren, E., & Rorsman, H. (1989). Isolation of human tyrosinase from cultured melanoma cells. Acta Dermato Venereologica, 69, 125–131.
Yurkow, E. J., & Laskin, J. D. (1989). Purification of tyrosinase to homogeneity based on its resistance to sodium dodecyl sulfate-proteinase K digestion. Archives of Biochemistry and Biophysics, 275, 122–129.
Pomerantz, S. H. (1966). The tyrosine hydroxylase activity of mammalian tyrosinase. Journal of Biological Chemistry, 241, 161–168.
Olivares, C., García-Borrón, J. C., & Solano, F. (2002). Identification of active site residues involved in metal cofactor binding and stereospecific substrate recognition in mammalian tyrosinase. Implications to the catalytic cycle. Biochemistry, 41, 679–686.
Jergil, B., Lindbladh, C., Rorsman, H., & Rosengren, E. (1983). Dopa oxidation and tyrosine oxygenation by human melanoma tyrosinase. Acta Dermato Venereologica, 63, 468–475.
Husain, I., Vijayan, E., Ramaiah, A., Pasricha, J., & Madan, N. (1982). Demonstration of tyrosinase in the vitiligo skin of human beings by a sensitive fluorometric method as well as by 14C (U)-l-tyrosine incorporation into melanin. Journal of Investigative Dermatology, 78, 243–252.
Winder, A. J., & Harris, H. (1991). New assays for the tyrosine hydroxylase and dopa oxidase activities of tyrosinase. European Journal of Biochemistry, 198, 317–326.
Eleftherianos, I., & Revenis, C. (2011). Role and importance of phenoloxidase in insect hemostasis. Journal of Innate Immunity, 3, 28–33.
González-Santoyo, I., & Córdoba-Aguilar, A. (2012). Phenoloxidase: A key component of the insect immune system. Entomologia Experimentalis et Applicata, 142, 1–16.
Simmen, T., Schmidt, A., Hunziker, W., & Beermann, F. (1999). The tyrosinase tail mediates sorting to the lysosomal compartment in MDCK cells via a di-leucine and a tyrosine-based signal. Journal of Cell Science, 112(Pt 1), 45–53.
Calvo, P. A., Frank, D. W., Bieler, B. M., Berson, J. F., & Marks, M. S. (1999). A cytoplasmic sequence in human tyrosinase defines a second class of di-leucine-based sorting signals for late endosomal and lysosomal delivery. Journal of Biological Chemistry, 274, 12780–12789.
Bubacco, L., Spinazze, R., Longa, S. D., & Benfatto, M. (2007). X-ray absorption analysis of the active site of Streptomyces antibioticus tyrosinase upon binding of transition state analogue inhibitors. Archives of Biochemistry and Biophysics, 465, 320–327.
Bochot, C., Gouron, A., Bubacco, L., Milet, A., Philouze, C., Réglier, M., et al. (2014). Probing kojic acid binding to tyrosinase enzyme: Insights from a model complex and QM/MM calculations. Chemical Communications, 50, 308–310.
Olivares, C., & Solano, F. (2009). New insights into the active site structure and catalytic mechanism of tyrosinase and its related proteins. Pigment cell & melanoma research, 22, 750–760.
Masamoto, Y., Murata, Y., Baba, K., Shimoishi, Y., Tada, M., & Takahata, K. (2004). Inhibitory effects of esculetin on melanin biosynthesis. Biological and Pharmaceutical Bulletin, 27, 422–425.
Ryazanova, A. D., Alekseev, A. A., & Slepneva, I. A. (2012). The phenylthiourea is a competitive inhibitor of the enzymatic oxidation of DOPA by phenoloxidase. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry, 27, 78–83.
Goliĉnik, M., & Stojan, J. (2004). Slow-binding inhibition: A theoretical and practical course for students. Biochemistry and Molecular Biology Education, 32, 228–235.
Shi, Y., Chen, Q., Wang, Q., Song, K., & Qiu, L. (2005). Inhibitory effects of cinnamic acid and its derivatives on the diphenolase activity of mushroom (Agaricus bisporus) tyrosinase. Food Chemistry, 92, 707–712.
Nesterov, A., Zhao, J., Minter, D., Hertel, C., Ma, W., Abeysinghe, P., et al. (2008). 1-(2, 4-Dihydroxyphenyl)-3-(2, 4-dimethoxy-3-methylphenyl) propane, a novel tyrosinase inhibitor with strong depigmenting effects. Chemical & Pharmaceutical Bulletin, 56, 1292–1296.
Gasparetti, C., Nordlund, E., Jänis, J., Buchert, J., & Kruus, K. (2012). Extracellular tyrosinase from the fungus Trichoderma reeseis hows product inhibition and different inhibition mechanism from the intracellular tyrosinase from Agaricus bisporus. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1824, 598–607.
Gouzi, H., Coradin, T., Delicado, E., Ünal, M., & Benmansour, A. (2010). Inhibition kinetics of Agaricus bisporus (JE Lange) Imbach polyphenol oxidase. Open Enzyme Inhibition Journal, 3, 1–7.