Protein sốc nhiệt 70 (Hsp70) kích thích deoxycytidine deaminases từ tế bào u lympho người nhưng không phải deaminase cytidine được kích hoạt (AID) từ tế bào u lympho Burkitt Ramos 6.4

Cell Stress and Chaperones - Tập 16 - Trang 91-96 - 2010
Robert Bases1
1Radiology and Radiation Oncology, Albert Einstein College of Medicine, Montefiore Medical Center, Bronx, USA

Tóm tắt

Hoạt động của enzyme deoxycytidine deaminase bị giảm trong lysate của tế bào bạch cầu người THP1 24 giờ sau khi chuyển gen bằng siRNA được thiết kế để ức chế tổng hợp protein sốc nhiệt 70 (Hsp70)1a và Hsp701b. Hoạt động enzyme cytidine deaminase từ lysate tế bào đã được tinh chế từ cột affin chứa axit oligodeoxycytidylic đơn chuỗi liên kết. Hoạt động enzyme thiếu hụt ở một số phân đoạn rửa từ các tế bào đã chuyển gen bằng siRNA đã được phục hồi bằng cách thêm HSP 70 tái tổ hợp vào thử nghiệm. Hoạt động enzyme ở một số phân đoạn khác đã được tăng lên sau quá trình chuyển gen bằng siRNA. Deaminase cytidine được kích hoạt (AID) là yếu tố trung tâm trong phản ứng miễn dịch. Một phương pháp thử nghiệm cụ thể hơn cho AID đã được sử dụng để nghiên cứu ảnh hưởng của Hsp70 đến hoạt động của AID. Không giống như khả năng kích thích của Hsp70 đối với một số enzyme của sửa chữa cơ bản DNA và các deaminases cytidine khác, nó có ít tác động đến hoạt động của AID trong ống nghiệm, hoặc chỉ có ảnh hưởng ức chế yếu.

Từ khóa

#Hsp70 #enzyme deoxycytidine deaminase #AID #phản ứng miễn dịch #tế bào u lympho Burkitt

Tài liệu tham khảo

Bases R (2005) Clonogenicity of human leukemic cells protected from cell lethal agents by heat shock protein 70. Cell Stress Chaperones 10:37–45 Bases R (2006) Heat shock protein 70 enhanced deoxyribonucleic acid base excision repair in human leukemic cells after ionizing radiation. Cell Stress Chaperones 11:240–249 Binder RJ, Vatner R, Srivastava P (2004) The heat shock protein receptors: some answers and more questions. Tissue Antigens 64:442–451 Bradford MM (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 72:248–254 Bransteitter R, Pham P, Scharff MD, Goodman MF (2003) Activation-induced cytidine deaminase deaminates deoxycytidine on single-stranded DNA but requires the action of RNase. Proc Natl Acad Sci USA 100:4102–4107 Brar S, Sacho E, Tessmer I, Croteau D, Erie D, Diaz M (2008) Activation-induced deaminase, AID, is catalytically active as a monomer on single stranded DNA. DNA REPAIR 7:77–87 Calderwood S, Gong J (2006) Enhanced immunogenicity of heat shock protein 70 peptide complexes from dendritic cell-tumor fusion cells. J Immunol 177:5946–5955 Daugaard M, Jäättela M, Rohde M (2005) HSP 70-2 is required for tumor cell growth and survival. Cell Cycle 4:877–880 Enomoto Y, Bharti A, Khaleque A, Song S, Liu C, Apostolopoulos V, Xing P, Fujihara SM, Nadler SG (1999) Intranuclear targeted delivery of functional NF-κB by 70 kDa heat shock protein. EMBO J 18:411–419 Fujihara SM, Nadler SG (1999) Intranuclear targeted delivery of functional NF-κB by 70 kDa heat shock protein. EMBO J 18:411–419 Hagen L, Peňa-Diaz J, Kavli B, Otterlei M, Slupphaug G, Krokan H (2006) Genomic uracil and human disease. Expt Cell Res 312:2666–2672 Jackson AL, Burchard J, Schelter J, Chau N, Cleary M, Lim L, Linsley PS (2006) Widespread si RNA “off target” transcript silencing mediated by seed region sequence complementarity. RNA 12:1179–1187 Kenny MK, Mendez F, Sandigursky M, Kureekattil RP, Goldman JD, Franklin WA, Bases R (2001) Heat shock protein 70 binds to human apurinic/apyrimidinic endonucleases and stimulates endonuclease activity at abasic sites. J Biol Chem 276:9532–9536 Li Z, Peled JU, Zhao C, Svetlanov A, Ronai D, Cohen PE, Scharff MD (2006) A role for Mlh3 in somatic hypermutation. DNA Repair 5:675–682 Liu B, DeFillippo AM (2002) Overcoming immune tolerance to cancer by heat shock vaccines. Mol Cancer Ther 1:1147–1151 Mac Ginnitie AJ, Anant S, Davidson NO (1995) Mutagenesis of apobec 1, the catalytic subunit of the mammalian apolipoprotein B mRNA editing enzyme, reveals distinct domains that mediate cytosine nucleoside deaminase, RNA binding and RNA editing activity. J Biol Chem 270:14768–14775 Martin A, Scharff MD (2002) Somatic hypermutation of the AID transgene in B and nonB cells. Proc Natl Acad Sci USA 99:12304–12308 Martin A, Bardwell PD, Woo CJ, Fan M, Shulman MJ, Scharff MD (2002) Activation- induced cytidine deaminase turns on somatic hypermutation in hybridomas. Nature 415:802–806 Mendez F, Kozin E, Bases R (2003a) Heat shock protein 70 stimulation of the deoxyribonucleic acid base excision repair enzyme polymerase β. Cell Stress Chaperones 8:153–161 Mendez F, Sandigursky M, Kureekattil RP, Kenny MK, Franklin WA, Bases R (2003b) Specific stimulation of human apurinic/apyrimidinic endonuclease by heat shock protein 70. DNA Repair 2:259–271 Moroi Y, Mayhew M, Trcka J, Hoe MH, Takechi Y, Hartl FW, Rothman JE, Houghton AN (2000) Induction of cellular immunity by immunization with novel hybrid peptides complexed to heat shock protein 70. Proc Natl Acad Sci USA 97:3485–3490 Muramatsu M, Kinoshita K, Fagarasan S, Yamada I, Shinkai Y, Honojo T (2000) Class switch recombination and hypermutation require activation-induced cytidine deaminase (AID), a potential RNA editing enzyme. Cell 102:553–563 Revy P, Muto T, Levy Y, Geissmann F, Plebani A, Sanal O, Catalan N, Forreille M, Dufourca-Lagelouse R, Gennery A, Tezcan I, Ersoy F, Kayserili H, Ugazio AG, Brousse N, Muramatsu M, Notarangelo LD, Kinoshita K, Honjo T, Fischer A, Durandy A (2000) Activation-induced cytidine deaminase (AID) deficiency causes the autosomal recessive form of the hyper-IgM syndrome (HIGM2). Cell 102:565–575 Rohde M, Dangaard M, Jensen MH, Helin K, Nylandsted J, Jäättelä (2006) Members of the heat shock protein 70 family promote cancer cell growth by distinct mechanisms. Genes Dev 19:570–582 Son YM, Lee JH, Kim DR (2008) Modulation of RAG/DNA complex by Hsp70 in V(D)J recombination. Biochem Biophys Res Commun 365:113–117 Wu X, Stavnezer J (2007) DNA olymerase β is able to repair breaks in switch regions and plays an inhibitory role during immunoglobulin class switch recombination. J Exp Med 204:1677–1689