Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Haloquadratum walsbyi tạo ra một enzyme alcohol dehydrogenase (HwADH) với khả năng linh hoạt, có độ ưa bền nhiệt và đặc tính liên kết đồng chất NAD+/NADP+
Tóm tắt
Nghiên cứu này trình bày ví dụ đầu tiên về một enzyme alcohol dehydrogenase (ADH) từ vi sinh vật cổ đái ưa muối Haloquadratum walsbyi (HwADH). HwADH tái tổ hợp được gắn nhãn hexahistidine đã được biểu hiện quá mức bằng phương pháp dị hợp tử trong Haloferax volcanii. HwADH đã được tinh chế chỉ trong một bước và được phát hiện có khả năng chịu nhiệt với hoạt động tối ưu ở 65 °C. HwADH vẫn hoạt động trong điều kiện có 10% (v/v) dung môi hữu cơ. Enzyme này thể hiện tính đặc hiệu đồng chất kép và cho thấy phạm vi cơ chất rộng, với hoạt động tối đa được phát hiện với benzyl alcohol và 2-phenyl-1-propanol. HwADH cũng chấp nhận các ketone thơm, acetophenone và phenylacetone như những cơ chất. Enzyme này cũng chấp nhận cyclohexanol và các alcohol thơm thứ cấp, 1-phenylethanol và 4-phenyl-2-butanol. H. walsbyi có thể mang lại một sự thay thế tuyệt vời cho các nguồn cổ đái khác để mở rộng bộ công cụ của các xúc tác sinh học ưa muối.
Từ khóa
#alcohol dehydrogenase #Haloquadratum walsbyi #nhiệt độ tối ưu #đặc hiệu đồng chất #xúc tác sinh học ưa muốiTài liệu tham khảo
Allers, T., Barak, S., Liddell, S., Wardell, K., & Mevarech, M. (2010). Improved strains and plasmid vectors for conditional overexpression of His-tagged proteins in Haloferax volcanii. Appl. Environ. Microbiol., 76, 1759–1769.
Alsafadi, D., & Paradisi, F. (2013). Effect of organic solvents on the activity and stability of halophilic alcohol dehydrogenase (ADH2) from Haloferax volcanii. Extremophiles, 17, 115–122.
Alsafadi, D., & Paradisi, F. (2014). Covalent immobilization of alcohol dehydrogenase (ADH2) from Haloferax volcanii: how to maximize activity and optimize performance of halophilic enzymes. Mol. Biotechnol., 56, 240–247.
Alsafadi, D., Alsalman, S., & Paradisi, F. (2017). Extreme halophilic alcohol dehydrogenase mediated highly efficient syntheses of enantiopure aromatic alcohols. Org. Biomol. Chem., 15, 9169–9175.
Becker, E. A., et al. (2014). Phylogenetically driven sequencing of extremely halophilic archaea reveals strategies for static and dynamic osmo-response. PLoS Genet., 10(11), e1004784.
Bolhuis, H., et al. (2006). The genome of the square archaeon Haloquadratum walsbyi: life at the limits of water activity. BMC Genom., 7, 169.
Borowitzka, M. A., & Siva, C. J. (2007). The taxonomy of the genus Dunaliella (Chlorophyta, Dunaliellales) with emphasis on the marine and halophilic species. J. Appl. Phycol., 19, 567–590.
Burns, D. G., Camakaris, H. M., Janssen, P. H., & Dyall-Smith, M. L. (2004). Cultivation of Walsby’s square haloarchaeon. FEMS Microbiol. Lett., 238, 469–473.
Cao, Y., Liao, L., Xu, X. W., Oren, A., Wang, C., Zhu, X. F., et al. (2008). Characterization of alcohol dehydrogenase from the haloalkaliphilic archaeon Natronomonas pharaonis. Extremophiles, 12, 471–476.
Cassidy, J., Bruen, L., Rosini, E., Molla, G., Pollegioni, L., & Paradisi, F. (2017). Engineering substrate promiscuity in halophilic alcohol dehydrogenase (HvADH2) by in silico design. PLoS ONE, 12(11), e0187482.
Chellapandi, P., & Balachandramohan, J. (2011). Molecular evolution-directed approach for designing archaeal formyltetrahydrofolate ligase. Turk. J. Biochem., 36, 122–135.
Cuebas-Irizzarry, M. F., Irizarry-Caro, R. A., López-Morales, C., Badillo-Rivera, K. M., Rodríguez-Minguela, C. M., & Montalvo-Rodríguez, R. (2017). Cloning and molecular characterization of an alpha-glucosidase (MalH) from the halophilic archaeon Haloquadratum walsbyi. Life, 7, 46.
Fu, H. Y., Chang, Y. N., Jheng, M. J., & Yang, C. S. (2012). Ser(262) determines the chloride-dependent colour tuning of a new halorhodopsin from Haloquadratum walsbyi. Biosci. Rep., 32, 501–509.
Galletti, P., Emer, E., Gucciardo, G., Quintavalla, A., Pori, M., & Giacomini, D. (2010). Chemoenzymatic synthesis of (2S)-2-arylpropanols through a dynamic kinetic resolution of 2-arylpropanals with alcohol dehydrogenases. Org. Biomol. Chem., 8, 4117–4123.
Hartman, A. L., et al. (2010). The complete genome sequence of Haloferax volcanii DS2, a model archaeon. PLoS ONE, 5, e9605.
Kuipers, R. K., et al. (2009). Correlated mutation analyses on super-family alignments reveal functionally important residues. Proteins, 76, 608–616.
Large, A., Stamme, C., Lange, C., Duan, Z., Allers, T., Soppa, J., et al. (2007). Characterization of a tightly controlled promoter of the halophilic archaeon Haloferax volcanii and its use in the analysis of the essential cct1 gene. Mol. Microbiol., 66, 1092–1106.
Liliensiek, A. K., Cassidy, J., Gucciardo, G., Whitely, C., & Paradisi, F. (2013). Heterologous overexpression, purification and characterisation of an alcohol dehydrogenase (ADH2) from Halobacterium sp. NRC-1. Mol. Biotechnol., 55, 143–149.
Magonet, E., Hayen, P., Delforge, D., Delaive, E., & Remacle, J. (1992). Importance of the structural zinc atom for the stability of yeast alcohol dehydrogenase. Biochem. J., 287, 361–365.
Oren, A. (2002). Halophilic Microorganisms and Their Environments (Vol. 5). New York: Springer.
Oren, A. (2002). Diversity of halophilic microorganisms: environments, phylogeny, physiology, and applications. J. Ind. Microbiol. Biotechnol., 28, 56–63.
Quaglia, D., Pori, M., Galletti, P., Emer, E., Paradisi, F., & Giacomini, D. (2013). His-tagged Horse liver alcohol dehydrogenase: immobilization and application in the bio-based enantioselective synthesis of (S)-arylpropanols. Process Biochem., 48, 810–818.
Sellek, G. A., & Chaudhuri, J. B. (1999). Biocatalysis in organic media using enzymes from extremophiles. Enyzme Microbial. Technol., 25, 471–482.
Stoeckenius, W. (1981). Walsby’s square bacterium: fine structure of an orthogonal procaryote. J. Bacteriol., 148, 352–360.
Strillinger, E., Grötzinger, S. W., Allers, T., Eppinger, J., & Weuster-Botz, D. (2016). Production of halophilic proteins using Haloferax volcanii H1895 in a stirred-tank bioreactor. Appl. Microbiol. Biotechnol., 100, 1183–1195.
Sudo, Y., et al. (2011). A microbial rhodopsin with a unique retinal composition shows both sensory rhodopsin II and bacteriorhodopsin-like properties. J. Biol. Chem., 286, 5967–5976.
Timpson, L. M., Alsafadi, D., Mac Donnchadha, C., Liddell, S., Sharkey, M. A., & Paradisi, F. (2012). Characterization of alcohol dehydrogenase (ADH12) from Haloarcula marismortui, an extreme halophile from the Dead Sea. Extremophiles, 16, 57–66.
Timpson, L. M., et al. (2013). A comparison of two novel alcohol dehydrogenase enzymes (ADH1 and ADH2) from the extreme halophile Haloferax volcanii. Appl. Microbiol. Biotechnol., 97, 195–203.
Walsby, A. E. (1980). A square bacterium. Nature, 283, 69–71.
Yu, H. Y., & Li, X. (2014). Characterization of an organic solvent-tolerant thermostable glucoamylase from a halophilic isolate, Halolactibacillus sp. SK71 and its application in raw starch hydrolysis for bioethanol production. Biotechnol. Prog., 30, 1262–1268.