Sản xuất formate từ methanol bởi formaldehyde dismutase kết hợp với hệ thống oxy hóa methanol

Springer Science and Business Media LLC - Tập 27 - Trang 567-571 - 1988
Nobuo Kato1, Sumiko Mizuno2, Yukio Imada2, Masayuki Shimao1, Chikahiro Sakazawa1
1Department of Environmental Chemistry and Technology, Tottori University, Tottori, Japan
2Research Center, Mitsubishi Chemical Industries, Yokohama, Japan.

Tóm tắt

Enzyme formaldehyde dismutase đã được ổn định đáng kể khi được cố định trong một prepolymer urethane (PU-6). Enzyme được cố định thể hiện sự biến đổi stoichiometrically của formaldehyde thành methanol và formate trong một số phản ứng lặp lại. Sự chuyển đổi methanol thành formate diễn ra trong một phản ứng với hệ thống enzyme cố định bao gồm alcohol oxidase, catalase và formaldehyde dismutase, cũng như với sự kết hợp tế bào toàn bộ của Hansenula polymorpha và Pseudomonas putida. Hơn nữa, độ ổn định của sự kết hợp tế bào trong các phản ứng lặp lại đã được cải thiện đáng kể nhờ việc cố định, với 600 mM methanol được thêm vào theo định kỳ đã được chuyển thành formate với hiệu suất 75% trong 12 giờ. Hệ thống tế bào cố định cũng hiệu quả trong việc chuyển đổi một số alcohol aliphatic, từ C1 đến C4, thành các axit tương ứng.

Từ khóa

#formaldehyde dismutase #enzyme cố định #biến đổi methanol #formate #oxy hóa alcohol #hệ thống enzyme

Tài liệu tham khảo

Baratti J, Couderc R, Cooney CL, Wang DIC (1978) Preparation and properties of immobilized methanol oxidase. Biotech Bioeng 20:333–348 Bergmeyer HC, Gewehn K, Grassl M (1974) Enzymes as biochemical reagents. In: Bergmeyer HC (ed) Methods in Enzymatic Analysis, vol 1. Academic Press Inc., New York, pp 425–522 Eggeling L, Sahm H (1980) Regulation of alcohol oxidase synthesis in Hansenula polymorpha; over synthesis during growth on mixed substrates and induction by methanol. Arch Microbiol 127:119–124 Kato N, Omori Y, Tani Y, Ogata K (1976) Alcohol oxidases of Kloeckera sp. and Hansenula polymorpha. Eur J Biochem 64:341–350 Kato N, Shirakawa K, Kobayashi H, Sakazawa C (1983) The dismutation of aldehydes by a bacterial enzyme. Agric Biol Chem 47:39–46 Kato N, Kobayashi H, Shimao M, Sakazawa C (1984a) Properties of formaldehyde dismutation catalyzing enzyme of Pseudomonas putida F61. Agric Biol Chem 48:2017–2023 Kato N, Yamagami T, Kitayama Y, Shimao M, Sakazawa C (1984b) Dismutation and cross-dismutation of aldehydes, and alcohol: aldehyde oxidoreduction by resting-cells of Pseudomonas putida F61-a. J Biotechnol 1:295–306 Kato N, Kobayashi H, Shimao M, Sakazawa C (1986a) Dihydroxyacetone production from methanol by a dihydroxyacetone kinase deficient mutant of Hansenula polymorpha. Appl Microbiol Biotechnol 23:180–186 Kato N, Yamagami T, Shimao M, Sakazawa C (1986b) Formaldehyde dismutase, a novel NAD-binding oxidoreductase from Pseudomonas putida F61. Eur J Biochem 156:59–64 Mizuno S, Imada Y (1986) Conversion of methanol to formic acid through the coupling of the reactions of alcohol oxidase, catalase and formaldehyde dismutase. Biotechnol Lett 8:79–84 Nash T (1953) The colorimetric estimation of formaldehyde by means of the Hatzsh reaction. Biochem J 55:416–421 Pollak A, Baughn RL, Adalsteinsson O, Whitesides GM (1978) Immobilization of synthetically useful enzymes by condensation polymerization. J Am Chem Soc 100:302–304 Sonomoto K, Jin I-N, Tanaka, A, Fukui S (1980) Application of urethane prepolymers to immobilization of biocatalysts: Δ1-dehydrogenation of hydrocortisone by Arthrobacter simplex cells entrapped with urethane prepolymers. Agric Biol Chem 44: 1119–1126 Tani Y, Sakai Y, Yamada H (1985) Isolation and characterization of a mutant of a methanol yeast, Candida boidinii S2, with higher formaldehyde productivity. Agric Biol Chem 49:2699–2706