Fibrinogen Kích Thích Sự Tiết Chemokine Của Đại Thực Bào Thông Qua Thụ Thể Toll-Like 4

Journal of Immunology - Tập 167 Số 5 - Trang 2887-2894 - 2001
Stephen T. Smiley1, Jennifer King2, Wayne W. Hancock2,3
1*Trudeau Institute, Saranac Lake, NY 12983;
2†Transplantation, Millennium Pharmaceuticals, Cambridge, MA 02139; and
3‡Department of Pathology, Beth Israel Deaconess Medical Center and Harvard Medical School, Boston, MA 02215

Tóm tắt

Tóm tắt Sự lắng đọng fibrin ngoài mạch là một đặc điểm sớm và liên tục của các phản ứng viêm. Fibrin được tạo ra từ fibrinogen có nguồn gốc từ huyết tương, thoát ra khỏi hệ mạch để phản ứng với sự co rút của tế bào nội mô tại các vị trí viêm. Những nỗ lực của chúng tôi trong việc xác định chức năng sinh lý của fibrin(ogen) đã dẫn đến phát hiện, được báo cáo ở đây, rằng fibrinogen kích thích sự tiết chemokine của đại thực bào. Phân tích biểu hiện mRNA khác nhau và thử nghiệm bảo vệ RNase đã tiết lộ rằng protein viêm đại thực bào-1α (MIP-1α), MIP-1β, MIP-2, và protein chemotactic monocyte-1 đều được fibrinogen kích thích trong dòng tế bào tương tự đại thực bào chuột RAW264.7, và ELISA xác nhận rằng cả tế bào RAW264.7 và đại thực bào màng phúc mạc chuột nguyên thủy do thioglycolate kích thích đều tăng cường sự tiết protein chemotactic monocyte-1 hơn 100 lần khi tiếp xúc với fibrinogen. Các dòng tế bào đơn nhân người U937 và THP-1 precursor-1 (THP-1) cũng tiết ra chemokine để phản ứng với fibrinogen, khi được kích hoạt bằng IFN-γ và phân hóa với vitamin D3, tương ứng. Ô nhiễm LPS không thể giải thích cho những quan sát của chúng tôi, vì sự tiết chemokine do fibrinogen kích thích nhạy cảm với quá trình biến tính nhiệt và không bị ảnh hưởng bởi đối kháng thuốc LPS polymyxin B. Tuy nhiên, sự tiết chemokine do fibrinogen và LPS đều rõ ràng yêu cầu biểu hiện của thụ thể Toll-like 4 chức năng, vì mỗi phản ứng đều giảm ở các đại thực bào từ chuột C3H/HeJ. Do đó, các phản ứng bẩm sinh đối với fibrinogen và nội độc tố vi khuẩn có thể hội tụ tại các phân tử nhận diện Toll-like đã được bảo tồn trong tiến hóa. Dữ liệu của chúng tôi gợi ý rằng fibrin(ogen) ngoài mạch kích thích biểu hiện chemokine của đại thực bào, do đó thúc đẩy sự giám sát miễn dịch tại các vị trí viêm.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Dvorak, H. N., D. R. Senger, A. M. Dvorak, V. S. Harvey, J. McDonagh. 1985. Regulation of extravascular coagulation by microvascular permeability. Science 227: 1059

Furie, B., B. C. Furie. 1988. The molecular basis of blood coagulation. Cell 53: 505

Colvin, R. B., R. A. Johnson, M. C. Mihm, Jr, H. F. Dvorak. 1973. Role of the clotting system in cell-mediated hypersensitivity. I. Fibrin deposition in delayed skin reactions in man. J. Exp. Med. 138: 686

Levy, G. A., J. L. Leibowitz, T. S. Edgington. 1981. Induction of monocyte procoagulant activity by murine hepatitis virus type 3 parallels disease susceptibility in mice. J. Exp. Med. 154: 1150

Neale, T. J., P. G. Tipping, S. D. Carson, S. R. Holdsworth. 1988. Participation of cell-mediated immunity in deposition of fibrin in glomerulonephritis. Lancet 2: 421

Labarrere, C. A., D. R. Nelson, W. P. Faulk. 1998. Myocardial fibrin deposits in the first month after transplantation predict subsequent coronary artery disease and graft failure in cardiac allograft recipients. Am. J. Med. 105: 207

Pytela, R., M. D. Pierschbacher, M. H. Ginsberg, E. F. Plow, E. Ruoslahti. 1986. Platelet membrane glycoprotein IIb/IIIa: member of a family of Arg-Gly-Asp-specific adhesion receptors. Science 231: 1559

Wright, S. D., J. I. Weitz, A. J. Huang, S. M. Levin, S. C. Silverstein, J. D. Loike. 1988. Complement receptor type three (CD11b/CD18) of human polymorphonuclear leukocytes recognizes fibrinogen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 7734

Altieri, D. C., R. Bader, P. M. Mannucci, T. S. Edgington. 1988. Oligospecificity of the cellular adhesion receptor Mac-1 encompasses an inducible recognition specificity for fibrinogen. J. Cell Biol. 107: 1893

Altieri, D. C., F. R. Agbanyo, J. Plescia, M. H. Ginsberg, T. S. Edgington, E. F. Plow. 1990. A unique recognition site mediates the interaction of fibrinogen with the leukocyte integrin Mac-1 (CD11b/CD18). J. Biol. Chem. 265: 12119

Loike, J. D., B. Sodeik, L. Cao, S. Leucona, J. I. Weitz, P. A. Detmers, S. D. Wright, S. C. Silverstein. 1991. CD11c/CD18 on neutrophils recognizes a domain at the N terminus of the Aα chain of fibrinogen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88: 1044

Altieri, D. C., J. Plescia, E. F. Plow. 1993. The structural motif glycine 190-valine 202 of the fibrinogen γ chain interacts with CD11b/CD18 integrin (αMβ2, Mac-1) and promotes leukocyte adhesion. J. Biol. Chem. 268: 1847

Diamond, M. S., T. A. Springer. 1993. A subpopulation of Mac-1 (CD11b/CD18) molecules mediates neutrophil adhesion to ICAM-1 and fibrinogen. J. Cell Biol. 120: 545

Simon, D. I., A. M. Ezratty, S. A. Francis, H. Rennke, J. Loscalzo. 1993. Fibrin(ogen) is internalized and degraded by activated human monocytoid cells via Mac-1 (CD11b/CD18): a nonplasmin fibrinolytic pathway. Blood 82: 2414

Ugarova, T. P., D. A. Solovjov, L. Zhang, D. I. Loukinov, V. C. Yee, L. V. Medved, E. F. Plow. 1998. Identification of a novel recognition sequence for integrin αMβ2 within the γ-chain of fibrinogen. J. Biol. Chem. 273: 22519

Nham, S. U.. 1999. Characteristics of fibrinogen binding to the domain of CD11c, an α subunit of p150,95. Biochem. Biophys. Res. Commun. 264: 630

Weber, C., T. A. Springer. 1997. Neutrophil accumulation on activated, surface-adherent platelets in flow is mediated by interaction of Mac-1 with fibrinogen bound to αIIbβ3 and stimulated by platelet-activating factor. J. Clin. Invest. 100: 2085

Hernandez, M. R., G. Escolar, J. Bozzo, A. M. Galan, A. Ordinas. 1997. Inhibition of fibrin deposition on the subendothelium by a monoclonal antibody to polymorphonuclear leukocyte integrin CD11b: studies in a flow system. Haematologica 82: 566

Giancotti, F. G., E. Ruoslahti. 1999. Integrin signaling. Science 285: 1028

Sitrin, R. G., P. M. Pan, S. Srikanth, R. F. Todd, III. 1998. Fibrinogen activates NF-κB transcription factors in mononuclear phagocytes. J. Immunol. 161: 1462

Perez, R. L., J. Roman. 1995. Fibrin enhances the expression of IL-1β by human peripheral blood mononuclear cells: implications in pulmonary inflammation. J. Immunol. 154: 1879

Fan, S. T., T. S. Edgington. 1993. Integrin regulation of leukocyte inflammatory functions. CD11b/CD18 enhancement of the tumor necrosis factor-α responses of monocytes. J. Immunol. 150: 2972

Schwende, H., E. Fitzke, P. Ambs, P. Dieter. 1996. Differences in the state of differentiation of THP-1 cells induced by phorbol ester and 1,25-dihydroxyvitamin D3. J. Leukocyte Biol. 59: 555

Plow, E. F., T. A. Haas, L. Zhang, J. Loftus, J. W. Smith. 2000. Ligand binding to integrins. J. Biol. Chem. 275: 21785

Fenton, J. W. d., G. B. Villanueva, F. A. Ofosu, J. M. Maraganore. 1991. Thrombin inhibition by hirudin: how hirudin inhibits thrombin. Haemostasis 21: 27

Poltorak, A., X. He, I. Smirnova, M. Y. Liu, C. V. Huffel, X. Du, D. Birdwell, E. Alejos, M. Silva, C. Galanos, et al 1998. Defective LPS signaling in C3H/HeJ and C57BL/10ScCr mice: mutations in Tlr4 gene. Science 282: 2085

Vogel, S. N., D. Johnson, P. Y. Perera, A. Medvedev, L. Lariviere, S. T. Qureshi, D. Malo. 1999. Functional characterization of the effect of the C3H/HeJ defect in mice that lack an Lpsn gene: in vivo evidence for a dominant negative mutation. J. Immunol. 162: 5666

Chow, J. C., D. W. Young, D. T. Golenbock, W. J. Christ, F. Gusovsky. 1999. Toll-like receptor-4 mediates lipopolysaccharide-induced signal transduction. J. Biol. Chem. 274: 10689

Walzog, B., P. Weinmann, F. Jeblonski, K. Scharffetter-Kochanek, K. Bommert, P. Gaehtgens. 1999. A role for β2 integrins (CD11/CD18) in the regulation of cytokine gene expression of polymorphonuclear neutrophils during the inflammatory response. FASEB J. 13: 1855

Fan, S. T., T. S. Edgington. 1991. Coupling of the adhesive receptor CD11b/CD18 to functional enhancement of effector macrophage tissue factor response. J. Clin. Invest. 87: 50

Gautam, N., H. Herwald, P. Hedqvist, L. Lindbom. 2000. Signaling via β2 integrins triggers neutrophil-dependent alteration in endothelial barrier function. J. Exp. Med. 191: 1829

Rezzonico, R., R. Chicheportiche, V. Imbert, J. M. Dayer. 2000. Engagement of CD11b and CD11c β2 integrin by antibodies or soluble CD23 induces IL-1β production on primary human monocytes through mitogen-activated protein kinase-dependent pathways. Blood 95: 3868

Ramsby, M. L., D. L. Kreutzer. 1994. Fibrin induction of interleukin-8 expression in corneal endothelial cells in vitro. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 35: 3980

Qi, J., D. L. Kreutzer. 1995. Fibrin activation of vascular endothelial cells: induction of IL-8 expression. J. Immunol. 155: 867

Qi, J., S. Goralnick, D. L. Kreutzer. 1997. Fibrin regulation of interleukin-8 gene expression in human vascular endothelial cells. Blood 90: 3595

Harley, S. L., J. T. Powell. 1999. Fibrinogen up-regulates the expression of monocyte chemoattractant protein 1 in human saphenous vein endothelial cells. Biochem. J. 341: 739

Liu, X., T. H. Piela-Smith. 2000. Fibrin(ogen)-induced expression of ICAM-1 and chemokines in human synovial fibroblasts. J. Immunol. 165: 5255

Languino, L. R., J. Plescia, A. Duperray, A. A. Brian, E. F. Plow, J. E. Geltosky, D. C. Altieri. 1993. Fibrinogen mediates leukocyte adhesion to vascular endothelium through an ICAM-1-dependent pathway. Cell 73: 1423

Suh, T. T., K. Holmback, N. J. Jensen, C. C. Daugherty, K. Small, D. I. Simon, S. Potter, J. L. Degen. 1995. Resolution of spontaneous bleeding events but failure of pregnancy in fibrinogen-deficient mice. Genes Dev. 9: 2020

Lemaitre, B., J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann. 1997. Drosophila host defense: differential induction of antimicrobial peptide genes after infection by various classes of microorganisms. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94: 14614

Williams, M. J., A. Rodriguez, D. A. Kimbrell, E. D. Eldon. 1997. The 18-wheeler mutation reveals complex antibacterial gene regulation in Drosophila host defense. EMBO J. 16: 6120

Yang, R. B., M. R. Mark, A. Gray, A. Huang, M. H. Xie, M. Zhang, A. Goddard, W. I. Wood, A. L. Gurney, P. J. Godowski. 1998. Toll-like receptor-2 mediates lipopolysaccharide-induced cellular signalling. Nature 395: 284

Kirschning, C. J., H. Wesche, T. Merrill Ayres, M. Rothe. 1998. Human toll-like receptor 2 confers responsiveness to bacterial lipopolysaccharide. J. Exp. Med. 188: 2091

Faure, E., O. Equils, P. A. Sieling, L. Thomas, F. X. Zhang, C. J. Kirschning, N. Polentarutti, M. Muzio, M. Arditi. 2000. Bacterial lipopolysaccharide activates NF-κB through toll-like receptor 4 (TLR-4) in cultured human dermal endothelial cells: differential expression of TLR-4 and TLR-2 in endothelial cells. J. Biol. Chem. 275: 11058

Faure, E., L. Thomas, H. Xu, A. Medvedev, O. Equils, M. Arditi. 2001. Bacterial lipopolysaccharide and IFN-γ induce Toll-like receptor 2 and Toll-like receptor 4 expression in human endothelial cells: role of NF-κB activation. J. Immunol. 166: 2018

Tabeta, K., K. Yamazaki, S. Akashi, K. Miyake, H. Kumada, T. Umemoto, H. Yoshie. 2000. Toll-like receptors confer responsiveness to lipopolysaccharide from Porphyromonas gingivalis in human gingival fibroblasts. Infect. Immun. 68: 3731

Wang, P. L., Y. Azuma, M. Shinohara, K. Ohura. 2000. Toll-like receptor 4-mediated signal pathway induced by Porphyromonas gingivalis lipopolysaccharide in human gingival fibroblasts. Biochem. Biophys. Res. Commun. 273: 1161

Perera, P. Y., T. N. Mayadas, O. Takeuchi, S. Akira, M. Zaks-Zilberman, S. M. Goyert, S. N. Vogel. 2001. CD11b/CD18 acts in concert with CD14 and Toll-like receptor (TLR) 4 to elicit full lipopolysaccharide and taxol-inducible gene expression. J. Immunol. 166: 574

Barber, S. A., M. J. Fultz, C. A. Salkowski, S. N. Vogel. 1995. Differential expression of interferon regulatory factor 1 (IRF-1), IRF- 2, and interferon consensus sequence binding protein genes in lipopolysaccharide (LPS)-responsive and LPS-hyporesponsive macrophages. Infect. Immun. 63: 601

Medzhitov, R., P. Preston-Hurlburt, C. A. Janeway, Jr. 1997. A human homologue of the Drosophila Toll protein signals activation of adaptive immunity. Nature 388: 394

Medzhitov, R., C. A. Janeway, Jr. 1998. Self-defense: the fruit fly style. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95: 429

O’Neill, L. A., C. Greene. 1998. Signal transduction pathways activated by the IL-1 receptor family: ancient signaling machinery in mammals, insects, and plants. J. Leukocyte Biol. 63: 650

Govind, S., R. Steward. 1991. Dorsoventral pattern formation in Drosophila: signal transduction and nuclear targeting. Trends Genet. 7: 119

Lemaitre, B., E. Nicolas, L. Michaut, J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann. 1996. The dorsoventral regulatory gene cassette Spatzle/Toll/Cactus controls the potent antifungal response in Drosophila adults. Cell 86: 973

Levashina, E. A., E. Langley, C. Green, D. Gubb, M. Ashburner, J. A. Hoffmann, J. M. Reichhart. 1999. Constitutive activation of toll-mediated antifungal defense in serpin-deficient Drosophila. Science 285: 1917

Bergner, A., V. Oganessyan, T. Muta, S. Iwanaga, D. Typke, R. Huber, W. Bode. 1996. Crystal structure of a coagulogen, the clotting protein from horseshoe crab: a structural homologue of nerve growth factor. EMBO J. 15: 6789

Mizuguchi, K., J. S. Parker, T. L. Blundell, N. J. Gay. 1998. Getting knotted: a model for the structure and activation of Spatzle. Trends Biochem. Sci. 23: 239

Bang, F. B.. 1967. Serological responses among invertebrates other than insects. Fed. Proc. 26: 1680

Armstrong, P. B., F. R. Rickles. 1982. Endotoxin-induced degranulation of the Limulus amebocyte. Exp. Cell Res. 140: 15

Iwanaga, S., T. Miyata, F. Tokunaga, T. Muta. 1992. Molecular mechanism of hemolymph clotting system in Limulus. Thromb. Res. 68: 1

Matzinger, P.. 1994. Tolerance, danger, and the extended family. Annu. Rev. Immunol. 12: 991

Gallucci, S., P. Matzinger. 2001. Danger signals: SOS to the immune system. Curr. Opin. Immunol. 13: 114

Chen, W., U. Syldath, K. Bellmann, V. Burkart, H. Kolb. 1999. Human 60-kDa heat-shock protein: a danger signal to the innate immune system. J. Immunol. 162: 3212

Basu, S., R. J. Binder, R. Suto, K. M. Anderson, P. K. Srivastava. 2000. Necrotic but not apoptotic cell death releases heat shock proteins, which deliver a partial maturation signal to dendritic cells and activate the NF-κB pathway. Int. Immunol. 12: 1539

Ohashi, K., V. Burkart, S. Flohe, H. Kolb. 2000. Heat shock protein 60 is a putative endogenous ligand of the Toll-like receptor-4 complex. J. Immunol. 164: 558

Thông tin
Thông tin xuất bản

Journal of Immunology

Tập 167 Số 5

2887-2894

Thông tin tác giả