Fibrinogen Kích Thích Sự Tiết Chemokine Của Đại Thực Bào Thông Qua Thụ Thể Toll-Like 4
Tóm tắt
Sự lắng đọng fibrin ngoài mạch là một đặc điểm sớm và liên tục của các phản ứng viêm. Fibrin được tạo ra từ fibrinogen có nguồn gốc từ huyết tương, thoát ra khỏi hệ mạch để phản ứng với sự co rút của tế bào nội mô tại các vị trí viêm. Những nỗ lực của chúng tôi trong việc xác định chức năng sinh lý của fibrin(ogen) đã dẫn đến phát hiện, được báo cáo ở đây, rằng fibrinogen kích thích sự tiết chemokine của đại thực bào. Phân tích biểu hiện mRNA khác nhau và thử nghiệm bảo vệ RNase đã tiết lộ rằng protein viêm đại thực bào-1α (MIP-1α), MIP-1β, MIP-2, và protein chemotactic monocyte-1 đều được fibrinogen kích thích trong dòng tế bào tương tự đại thực bào chuột RAW264.7, và ELISA xác nhận rằng cả tế bào RAW264.7 và đại thực bào màng phúc mạc chuột nguyên thủy do thioglycolate kích thích đều tăng cường sự tiết protein chemotactic monocyte-1 hơn 100 lần khi tiếp xúc với fibrinogen. Các dòng tế bào đơn nhân người U937 và THP-1 precursor-1 (THP-1) cũng tiết ra chemokine để phản ứng với fibrinogen, khi được kích hoạt bằng IFN-γ và phân hóa với vitamin D3, tương ứng. Ô nhiễm LPS không thể giải thích cho những quan sát của chúng tôi, vì sự tiết chemokine do fibrinogen kích thích nhạy cảm với quá trình biến tính nhiệt và không bị ảnh hưởng bởi đối kháng thuốc LPS polymyxin B. Tuy nhiên, sự tiết chemokine do fibrinogen và LPS đều rõ ràng yêu cầu biểu hiện của thụ thể Toll-like 4 chức năng, vì mỗi phản ứng đều giảm ở các đại thực bào từ chuột C3H/HeJ. Do đó, các phản ứng bẩm sinh đối với fibrinogen và nội độc tố vi khuẩn có thể hội tụ tại các phân tử nhận diện Toll-like đã được bảo tồn trong tiến hóa. Dữ liệu của chúng tôi gợi ý rằng fibrin(ogen) ngoài mạch kích thích biểu hiện chemokine của đại thực bào, do đó thúc đẩy sự giám sát miễn dịch tại các vị trí viêm.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Dvorak, H. N., D. R. Senger, A. M. Dvorak, V. S. Harvey, J. McDonagh. 1985. Regulation of extravascular coagulation by microvascular permeability. Science 227: 1059
Colvin, R. B., R. A. Johnson, M. C. Mihm, Jr, H. F. Dvorak. 1973. Role of the clotting system in cell-mediated hypersensitivity. I. Fibrin deposition in delayed skin reactions in man. J. Exp. Med. 138: 686
Levy, G. A., J. L. Leibowitz, T. S. Edgington. 1981. Induction of monocyte procoagulant activity by murine hepatitis virus type 3 parallels disease susceptibility in mice. J. Exp. Med. 154: 1150
Neale, T. J., P. G. Tipping, S. D. Carson, S. R. Holdsworth. 1988. Participation of cell-mediated immunity in deposition of fibrin in glomerulonephritis. Lancet 2: 421
Labarrere, C. A., D. R. Nelson, W. P. Faulk. 1998. Myocardial fibrin deposits in the first month after transplantation predict subsequent coronary artery disease and graft failure in cardiac allograft recipients. Am. J. Med. 105: 207
Pytela, R., M. D. Pierschbacher, M. H. Ginsberg, E. F. Plow, E. Ruoslahti. 1986. Platelet membrane glycoprotein IIb/IIIa: member of a family of Arg-Gly-Asp-specific adhesion receptors. Science 231: 1559
Wright, S. D., J. I. Weitz, A. J. Huang, S. M. Levin, S. C. Silverstein, J. D. Loike. 1988. Complement receptor type three (CD11b/CD18) of human polymorphonuclear leukocytes recognizes fibrinogen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 7734
Altieri, D. C., R. Bader, P. M. Mannucci, T. S. Edgington. 1988. Oligospecificity of the cellular adhesion receptor Mac-1 encompasses an inducible recognition specificity for fibrinogen. J. Cell Biol. 107: 1893
Altieri, D. C., F. R. Agbanyo, J. Plescia, M. H. Ginsberg, T. S. Edgington, E. F. Plow. 1990. A unique recognition site mediates the interaction of fibrinogen with the leukocyte integrin Mac-1 (CD11b/CD18). J. Biol. Chem. 265: 12119
Loike, J. D., B. Sodeik, L. Cao, S. Leucona, J. I. Weitz, P. A. Detmers, S. D. Wright, S. C. Silverstein. 1991. CD11c/CD18 on neutrophils recognizes a domain at the N terminus of the Aα chain of fibrinogen. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88: 1044
Altieri, D. C., J. Plescia, E. F. Plow. 1993. The structural motif glycine 190-valine 202 of the fibrinogen γ chain interacts with CD11b/CD18 integrin (αMβ2, Mac-1) and promotes leukocyte adhesion. J. Biol. Chem. 268: 1847
Diamond, M. S., T. A. Springer. 1993. A subpopulation of Mac-1 (CD11b/CD18) molecules mediates neutrophil adhesion to ICAM-1 and fibrinogen. J. Cell Biol. 120: 545
Simon, D. I., A. M. Ezratty, S. A. Francis, H. Rennke, J. Loscalzo. 1993. Fibrin(ogen) is internalized and degraded by activated human monocytoid cells via Mac-1 (CD11b/CD18): a nonplasmin fibrinolytic pathway. Blood 82: 2414
Ugarova, T. P., D. A. Solovjov, L. Zhang, D. I. Loukinov, V. C. Yee, L. V. Medved, E. F. Plow. 1998. Identification of a novel recognition sequence for integrin αMβ2 within the γ-chain of fibrinogen. J. Biol. Chem. 273: 22519
Nham, S. U.. 1999. Characteristics of fibrinogen binding to the domain of CD11c, an α subunit of p150,95. Biochem. Biophys. Res. Commun. 264: 630
Weber, C., T. A. Springer. 1997. Neutrophil accumulation on activated, surface-adherent platelets in flow is mediated by interaction of Mac-1 with fibrinogen bound to αIIbβ3 and stimulated by platelet-activating factor. J. Clin. Invest. 100: 2085
Hernandez, M. R., G. Escolar, J. Bozzo, A. M. Galan, A. Ordinas. 1997. Inhibition of fibrin deposition on the subendothelium by a monoclonal antibody to polymorphonuclear leukocyte integrin CD11b: studies in a flow system. Haematologica 82: 566
Sitrin, R. G., P. M. Pan, S. Srikanth, R. F. Todd, III. 1998. Fibrinogen activates NF-κB transcription factors in mononuclear phagocytes. J. Immunol. 161: 1462
Perez, R. L., J. Roman. 1995. Fibrin enhances the expression of IL-1β by human peripheral blood mononuclear cells: implications in pulmonary inflammation. J. Immunol. 154: 1879
Fan, S. T., T. S. Edgington. 1993. Integrin regulation of leukocyte inflammatory functions. CD11b/CD18 enhancement of the tumor necrosis factor-α responses of monocytes. J. Immunol. 150: 2972
Schwende, H., E. Fitzke, P. Ambs, P. Dieter. 1996. Differences in the state of differentiation of THP-1 cells induced by phorbol ester and 1,25-dihydroxyvitamin D3. J. Leukocyte Biol. 59: 555
Plow, E. F., T. A. Haas, L. Zhang, J. Loftus, J. W. Smith. 2000. Ligand binding to integrins. J. Biol. Chem. 275: 21785
Fenton, J. W. d., G. B. Villanueva, F. A. Ofosu, J. M. Maraganore. 1991. Thrombin inhibition by hirudin: how hirudin inhibits thrombin. Haemostasis 21: 27
Poltorak, A., X. He, I. Smirnova, M. Y. Liu, C. V. Huffel, X. Du, D. Birdwell, E. Alejos, M. Silva, C. Galanos, et al 1998. Defective LPS signaling in C3H/HeJ and C57BL/10ScCr mice: mutations in Tlr4 gene. Science 282: 2085
Vogel, S. N., D. Johnson, P. Y. Perera, A. Medvedev, L. Lariviere, S. T. Qureshi, D. Malo. 1999. Functional characterization of the effect of the C3H/HeJ defect in mice that lack an Lpsn gene: in vivo evidence for a dominant negative mutation. J. Immunol. 162: 5666
Chow, J. C., D. W. Young, D. T. Golenbock, W. J. Christ, F. Gusovsky. 1999. Toll-like receptor-4 mediates lipopolysaccharide-induced signal transduction. J. Biol. Chem. 274: 10689
Walzog, B., P. Weinmann, F. Jeblonski, K. Scharffetter-Kochanek, K. Bommert, P. Gaehtgens. 1999. A role for β2 integrins (CD11/CD18) in the regulation of cytokine gene expression of polymorphonuclear neutrophils during the inflammatory response. FASEB J. 13: 1855
Fan, S. T., T. S. Edgington. 1991. Coupling of the adhesive receptor CD11b/CD18 to functional enhancement of effector macrophage tissue factor response. J. Clin. Invest. 87: 50
Gautam, N., H. Herwald, P. Hedqvist, L. Lindbom. 2000. Signaling via β2 integrins triggers neutrophil-dependent alteration in endothelial barrier function. J. Exp. Med. 191: 1829
Rezzonico, R., R. Chicheportiche, V. Imbert, J. M. Dayer. 2000. Engagement of CD11b and CD11c β2 integrin by antibodies or soluble CD23 induces IL-1β production on primary human monocytes through mitogen-activated protein kinase-dependent pathways. Blood 95: 3868
Ramsby, M. L., D. L. Kreutzer. 1994. Fibrin induction of interleukin-8 expression in corneal endothelial cells in vitro. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 35: 3980
Qi, J., D. L. Kreutzer. 1995. Fibrin activation of vascular endothelial cells: induction of IL-8 expression. J. Immunol. 155: 867
Qi, J., S. Goralnick, D. L. Kreutzer. 1997. Fibrin regulation of interleukin-8 gene expression in human vascular endothelial cells. Blood 90: 3595
Harley, S. L., J. T. Powell. 1999. Fibrinogen up-regulates the expression of monocyte chemoattractant protein 1 in human saphenous vein endothelial cells. Biochem. J. 341: 739
Liu, X., T. H. Piela-Smith. 2000. Fibrin(ogen)-induced expression of ICAM-1 and chemokines in human synovial fibroblasts. J. Immunol. 165: 5255
Languino, L. R., J. Plescia, A. Duperray, A. A. Brian, E. F. Plow, J. E. Geltosky, D. C. Altieri. 1993. Fibrinogen mediates leukocyte adhesion to vascular endothelium through an ICAM-1-dependent pathway. Cell 73: 1423
Suh, T. T., K. Holmback, N. J. Jensen, C. C. Daugherty, K. Small, D. I. Simon, S. Potter, J. L. Degen. 1995. Resolution of spontaneous bleeding events but failure of pregnancy in fibrinogen-deficient mice. Genes Dev. 9: 2020
Lemaitre, B., J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann. 1997. Drosophila host defense: differential induction of antimicrobial peptide genes after infection by various classes of microorganisms. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94: 14614
Williams, M. J., A. Rodriguez, D. A. Kimbrell, E. D. Eldon. 1997. The 18-wheeler mutation reveals complex antibacterial gene regulation in Drosophila host defense. EMBO J. 16: 6120
Yang, R. B., M. R. Mark, A. Gray, A. Huang, M. H. Xie, M. Zhang, A. Goddard, W. I. Wood, A. L. Gurney, P. J. Godowski. 1998. Toll-like receptor-2 mediates lipopolysaccharide-induced cellular signalling. Nature 395: 284
Kirschning, C. J., H. Wesche, T. Merrill Ayres, M. Rothe. 1998. Human toll-like receptor 2 confers responsiveness to bacterial lipopolysaccharide. J. Exp. Med. 188: 2091
Faure, E., O. Equils, P. A. Sieling, L. Thomas, F. X. Zhang, C. J. Kirschning, N. Polentarutti, M. Muzio, M. Arditi. 2000. Bacterial lipopolysaccharide activates NF-κB through toll-like receptor 4 (TLR-4) in cultured human dermal endothelial cells: differential expression of TLR-4 and TLR-2 in endothelial cells. J. Biol. Chem. 275: 11058
Faure, E., L. Thomas, H. Xu, A. Medvedev, O. Equils, M. Arditi. 2001. Bacterial lipopolysaccharide and IFN-γ induce Toll-like receptor 2 and Toll-like receptor 4 expression in human endothelial cells: role of NF-κB activation. J. Immunol. 166: 2018
Tabeta, K., K. Yamazaki, S. Akashi, K. Miyake, H. Kumada, T. Umemoto, H. Yoshie. 2000. Toll-like receptors confer responsiveness to lipopolysaccharide from Porphyromonas gingivalis in human gingival fibroblasts. Infect. Immun. 68: 3731
Wang, P. L., Y. Azuma, M. Shinohara, K. Ohura. 2000. Toll-like receptor 4-mediated signal pathway induced by Porphyromonas gingivalis lipopolysaccharide in human gingival fibroblasts. Biochem. Biophys. Res. Commun. 273: 1161
Perera, P. Y., T. N. Mayadas, O. Takeuchi, S. Akira, M. Zaks-Zilberman, S. M. Goyert, S. N. Vogel. 2001. CD11b/CD18 acts in concert with CD14 and Toll-like receptor (TLR) 4 to elicit full lipopolysaccharide and taxol-inducible gene expression. J. Immunol. 166: 574
Barber, S. A., M. J. Fultz, C. A. Salkowski, S. N. Vogel. 1995. Differential expression of interferon regulatory factor 1 (IRF-1), IRF- 2, and interferon consensus sequence binding protein genes in lipopolysaccharide (LPS)-responsive and LPS-hyporesponsive macrophages. Infect. Immun. 63: 601
Medzhitov, R., P. Preston-Hurlburt, C. A. Janeway, Jr. 1997. A human homologue of the Drosophila Toll protein signals activation of adaptive immunity. Nature 388: 394
Medzhitov, R., C. A. Janeway, Jr. 1998. Self-defense: the fruit fly style. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95: 429
O’Neill, L. A., C. Greene. 1998. Signal transduction pathways activated by the IL-1 receptor family: ancient signaling machinery in mammals, insects, and plants. J. Leukocyte Biol. 63: 650
Govind, S., R. Steward. 1991. Dorsoventral pattern formation in Drosophila: signal transduction and nuclear targeting. Trends Genet. 7: 119
Lemaitre, B., E. Nicolas, L. Michaut, J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann. 1996. The dorsoventral regulatory gene cassette Spatzle/Toll/Cactus controls the potent antifungal response in Drosophila adults. Cell 86: 973
Levashina, E. A., E. Langley, C. Green, D. Gubb, M. Ashburner, J. A. Hoffmann, J. M. Reichhart. 1999. Constitutive activation of toll-mediated antifungal defense in serpin-deficient Drosophila. Science 285: 1917
Bergner, A., V. Oganessyan, T. Muta, S. Iwanaga, D. Typke, R. Huber, W. Bode. 1996. Crystal structure of a coagulogen, the clotting protein from horseshoe crab: a structural homologue of nerve growth factor. EMBO J. 15: 6789
Mizuguchi, K., J. S. Parker, T. L. Blundell, N. J. Gay. 1998. Getting knotted: a model for the structure and activation of Spatzle. Trends Biochem. Sci. 23: 239
Bang, F. B.. 1967. Serological responses among invertebrates other than insects. Fed. Proc. 26: 1680
Armstrong, P. B., F. R. Rickles. 1982. Endotoxin-induced degranulation of the Limulus amebocyte. Exp. Cell Res. 140: 15
Iwanaga, S., T. Miyata, F. Tokunaga, T. Muta. 1992. Molecular mechanism of hemolymph clotting system in Limulus. Thromb. Res. 68: 1
Gallucci, S., P. Matzinger. 2001. Danger signals: SOS to the immune system. Curr. Opin. Immunol. 13: 114
Chen, W., U. Syldath, K. Bellmann, V. Burkart, H. Kolb. 1999. Human 60-kDa heat-shock protein: a danger signal to the innate immune system. J. Immunol. 162: 3212
Basu, S., R. J. Binder, R. Suto, K. M. Anderson, P. K. Srivastava. 2000. Necrotic but not apoptotic cell death releases heat shock proteins, which deliver a partial maturation signal to dendritic cells and activate the NF-κB pathway. Int. Immunol. 12: 1539