Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Động lực học trạng thái kích thích của protein huỳnh quang có khả năng quang chuyển Kaede được phát hiện qua quang phổ siêu nhanh
Tóm tắt
Động lực học trạng thái kích thích siêu nhanh của protein huỳnh quang Kaede đã được nghiên cứu thông qua việc sử dụng huỳnh quang thời gian phân giải và hấp thụ tạm thời. Khi chiếu sáng trạng thái trung tính của nó, protein trải qua sự chuyển đổi hiệu quả sang một trạng thái phát huỳnh quang ở bước sóng dài hơn. Cơ sở phân tử của quá trình quang chuyển liên quan đến sự mở rộng của sự đồng phân π của chromophore thông qua việc loại bỏ β chính thức, nhưng chi tiết về con đường phản ứng vẫn còn đang tranh cãi. Dựa trên động lực học quan sát được trong các thí nghiệm trên mẫu protein trong hai dung dịch đệm H2O và D2O, chúng tôi cho rằng một cơ chế cắt liên kết do ánh sáng khởi đầu (20 ps) có thể xảy ra, tạo ra trạng thái trung tính màu đỏ mà chromophore đỏ tồn tại. Sự kích thích của dạng trung tính màu đỏ dẫn đến sự hình thành các loài anion màu đỏ thông qua hai kênh truyền năng lượng cộng hưởng Förster (FRET). FRET giữa các dạng trung tính đỏ và anion đỏ xảy ra trong tetramer với các hằng số thời gian là 13.4 ps và 210 ps. Ngược lại với các đề xuất trong tài liệu, không có hiện tượng ESPT nào được quan sát.
Từ khóa
#protein huỳnh quang #Kaede #động lực học trạng thái kích thích #quang chuyển #quá trình FRET #hấp thụ tạm thời #huỳnh quang thời gian phân giảiTài liệu tham khảo
A. Miyawaki, Nat. Biotechnol., 2004, 22, 1374–1376.
K. A. Lukyanov, D. M. Chudakov, S. Lukyanov, V. V. Verkhusha, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2005, 6, 885–891.
J. Lippincott-Schwartz, N. Altan-Bonnet, G. H. Patterson, Nat. Cell Biol., 2003, S7–S14.
R. Ando, H. Mizuno, A. Miyawaki, Science, 2004, 306, 1370–1373.
M. Andresen, A. C. Stiel, J. Folling, D. Wenzel, A. Schonle, A. Egner, C. Eggeling, S. W. Hell, S. Jakobs, Nat. Biotechnol., 2008, 26, 1035–1040.
R. Ando, H. Hama, M. Yamamoto-Hino, H. Mizuno, A. Miyawaki, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 12651–12656.
J. Fuchs, S. Bohme, F. Oswald, P. N. Hedde, M. Krause, J. Wiedenmann, G. U. Nienhaus, Nat. Methods, 2010, 7, 627–U635.
V. Adam, M. Lelimousin, S. Boehme, G. Desfonds, K. Nienhaus, M. J. Field, J. Wiedenmann, S. McSweeney, G. U. Nienhaus, D. Bourgeois, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 18343–18348.
V. Adam, B. Moeyaert, C. C. David, H. Mizuno, M. Lelimousin, P. Dedecker, R. Ando, A. Miyawaki, J. Michiels, Y. Engelborghs, J. Hofkens, Chem. Biol., 2011, 18, 1241–1251.
T. Sato, M. Takahoko, H. Okamoto, Genesis, 2006, 44, 136–142.
S. Aramaki, K. Hatta, Dev. Dyn., 2006, 235, 2192–2199.
T. Mutoh, T. Miyata, S. Kashiwagi, A. Miyawaki, M. Ogawa, Exp. Neurol., 2006, 200, 430–437.
V. Adam, H. Mizuno, A. Grichine, J. I. Hotta, Y. Yamagata, B. Moeyaert, G. U. Nienhaus, A. Miyawaki, D. Bourgeois, J. Hofkens, J. Biotechnol., 2010, 149, 289–298.
T. Grotjohann, I. Testa, M. Leutenegger, H. Bock, N. T. Urban, F. Lavoie-Cardinal, K. I. Willig, C. Eggeling, S. Jakobs, S. W. Hell, Nature, 2011, 478, 204–208.
E. Betzig, G. H. Patterson, R. Sougrat, O. W. Lindwasser, S. Olenych, J. S. Bonifacino, M. W. Davidson, J. Lippincott-Schwartz, H. F. Hess, Science, 2006, 313, 1642–1645.
S. T. Hess, T. P. K. Girirajan, M. D. Mason, Biophys. J., 2006, 91, 4258–4272.
H. Mizuno, M. Abe, P. Dedecker, A. Makino, S. Rocha, Y. Ohno-Iwashita, J. Hofkens, T. Kobayashi, A. Miyawaki, Chem. Sci., 2011, 2, 1548–1553.
T. Brakemann, A. C. Stiel, G. Weber, M. Andresen, I. Testa, T. Grotjohann, M. Leutenegger, U. Plessmann, H. Urlaub, C. Eggeling, M. C. Wahl, S. W. Hell, S. Jakobs, Nat. Biotechnol., 2011, 29, 942–U132.
H. Mizuno, T. K. Mal, K. I. Tong, R. Ando, T. Furuta, M. Ikura, A. Miyawaki, Mol. Cell, 2003, 12, 1051–1058.
K. Nienhaus, G. U. Nienhaus, J. Wiedenmann, H. Nar, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2005, 102, 9156–9159.
I. Hayashi, H. Mizuno, K. I. Tong, T. Furuta, F. Tanaka, M. Yoshimura, A. Miyawaki, M. Ikura, J. Mol. Biol., 2007, 372, 918–926.
H. Tsutsui, H. Shimizu, H. Mizuno, N. Nukina, T. Furuta, A. Miyawaki, Chem. Biol., 2009, 16, 1140–1147.
X. Li, L. W. Chung, H. Mizuno, A. Miyawaki, K. Morokuma, J. Phys. Chem. B, 2010, 114, 16666–16675.
M. Lelimousin, V. Adam, G. U. Nienhaus, D. Bourgeois, M. J. Field, J. Am. Chem. Soc., 2009, 131, 16814–16823.
R. Y. Tsien, Annu. Rev. Biochem., 1998, 67, 509–544.
H. Hosoi, H. Mizuno, A. Miyawaki, T. Tahara, J. Phys. Chem. B, 2006, 110, 22853–22860.
E. Fron, C. Flors, G. Schweitzer, S. Habuchi, H. Mizuno, R. Ando, F. C. De Schryver, A. Miyawaki, J. Hofkens, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 4870–4871.
E. Fron, M. Van der Auweraer, B. Moeyaert, J. Michiels, H. Mizuno, J. Hofkens, V. Adam, Revealing the Excited-State Dynamics in the Fluorescent Protein Dendra2, J. Phys. Chem. B, 2013, 117, 2300–2313.
C. Fang, R. R. Frontiera, R. Tran, R. A. Mathies, Nature, 2009, 462, 200–204.
A. R. Horrocks, A. Kearvell, K. Tickle, F. Wilkinso, Trans. Faraday Soc., 1966, 62, 3393–3399.
D. Yarbrough, R. M. Wachter, K. Kallio, M. V. Matz, S. J. Remington, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2001, 98, 462–467.
M. Chattoraj, B. A. King, G. U. Bublitz, S. G. Boxer, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1996, 93, 8362–8367.
T. B. McAnaney, E. S. Park, G. T. Hanson, M. E. P. Rende, S. J. Remington, S. G. Boxer, Biophys. J., 2002, 82, 314a–314a.
S. R. Meech, Chem. Soc. Rev., 2009, 38, 2922–2934.
M. Maus, E. Rousseau, M. Cotlet, G. Schweitzer, J. Hofkens, M. Van der Auweraer, F. C. De Schryver, A. Krueger, Rev. Sci. Instrum., 2001, 72, 36–40.
D. R. Lide, CRC Handbook of Chemistry and Physics, CRC Press, Boca Raton, FL, 1992.