Mối quan hệ tiến hóa và các hệ quả về sự điều tiết của phospholipase A2 từ nọc rắn đến các dạng tiết ra ở người

Journal of Molecular Evolution - Tập 31 - Trang 228-238 - 1990
Florence F. Davidson1, Edward A. Dennis1
1Department of Chemistry and the Center for Molecular Genetics, University of California at San Diego, La Jolla, USA

Tóm tắt

Chuỗi axit amin của 40 phospholipase A2 bài tiết (PLA2) đã được căn chỉnh và một cây phát sinh chủng loại đã được xây dựng với ba nhánh chính tương ứng với loại elapid (nhóm I), loại viperid (nhóm II) và loại nọc độc côn trùng PLA2. Chuỗi trong tuyến tụy của người và các chuỗi không phải tuyến tụy được xác định gần đây trong phép so sánh tương ứng với các loại elapid và viperid, cho thấy rằng ít nhất hai gen PLA2 đã tồn tại trong dòng động vật có xương sống trước khi có sự phân hóa giữa bò sát và động vật có vú khoảng 200-300 triệu năm trước. Điều này cho phép xác định, lần đầu tiên, các sự kiện di truyền chính trong quá trình tiến hóa của PLA2 hiện tại cũng như mối quan hệ của PLA2 ở người với các loại PLA2 từ nọc rắn, nhiều trong số đó là độc tố mạnh. Những hệ quả về các cơ chế có thể điều tiết PLA2 nội bào và ngoại bào ở động vật có vú được thảo luận, cũng như các vấn đề liên quan đến việc tìm kiếm các enzym kiểm soát trong việc giải phóng axit arachidonic, tạo prostaglandin và truyền tín hiệu.

Từ khóa

#phospholipase A2 #nọc rắn #sinh học phân tử #tiến hóa #động vật có xương sống

Tài liệu tham khảo

Bougis PE, Marchot P, Rochat H (1987) In vivo synergy of cardiotoxin and phospholipase A2 from the elapid snakeNaja mossambica mossambica. Toxicon 25:427–431 Brunie S, Bolin J, Gewirth D, Sigler PB (1985) The refined crystal structure of dimeric phospholipase A2 at 2.5 Å: access to a shielded catalytic center. J Biol Chem 260:9742–9749 Chang CC (1979) The action of snake venoms on nerve and muscle. In: Lee CY (ed) Snake venoms. Springer Verlag, Berlin, pp 309–376 Damerau B, Lege L, Oldigs HD, Vogt W (1975) Histamine release, formation of prostaglandin-lik activity (SRS-C) and mast cell degranulation by the direct lytic factor (DLF) and phospholipase A2 of cobra venom. Naunyn-Schmiedeberg's Arch Pharmacol 287:141–156 Davidson FF, Dennis EA (1990a) Amino acid sequence and circular dichroism of Indian cobra (N. naja naja) venom acidic phospholipase A2. Biochim Biophys Acta 1037:7–15 Davidson FF, Dennis EA (1990b) Structure, function and mode of action of snake venom and other phospholipase A2's. In: Tu AT (ed) Handbook of natural toxins, vol 5. Reptile and amphibian venoms. Marcel Dekker, New York (in press) Dennis EA (1983) Phospholipases. In: Boyer P (ed) The enzymes, ed 3, vol 16. Academic Press, New York, pp 307–353 Dennis EA (1987) The regulation of eicosanoid production: role of phospholipases and inhibitors. Bio/Technology 5:1294–1300 Dennis EA, Hunter A, Berridge M (eds) (1989) Cell activation and signal initiation: receptor and phospholipase control of inositol phosphate, PAF, and eicosanoid production. UCLA symposia on molecular and cellular biology-new series, vol 106. Liss, New York, pp 1–387 Dijkstra BW, Kalk KH, Hol WGJ, Drenth J (1981) Structure of bovine pancreatic phospholipase A2 at 1.7 Å resolution. J Mol Biol 147:97–123 Dijkstra BW, Renetseder R, Kalk KH, Hol WGJ, Drenth J (1983) Structure of porcine pancreatic phospholipase A2 at 2.6 Å resolution and comparison with bovine phospholipase A2. J Mol Biol 168:163–179 Ducacel F, Guignery-Frelat G, Bouchier C, Menez A, Boulain JC (1988) Complete amino acid sequence of a phospholipase A2 from the tiger snakeNotechis scutatus scutatus as deduced from a complementary DNA. Nucleic Acids Res 16:9048 Dufton MJ, Hider RC (1983) Classification of phospholipase A2 according to sequence: evolutionary and pharmacological implications. Eur J Biochem 137:545–551 Feng DF, Doolittle RF (1987) Progressive sequence alignment as a prerequisite to correct phylogenetic trees. J Mol Evol 25: 351–360 Feng DF, Johnson MS, Doolittle RF (1985) Aligning amino acid sequences: comparison of commonly used methods J Mol Evol 21:112–125 Fitch WM, Margoliash E (1967) Construction of phylogenetic trees. Science 155:279–284 Forst S, Weiss J, Blackburn P, Frangione B, Goni F, Elsbach P (1986a) Amino acid sequence of a basicAgkistrodon halys blomhoffi phospholipase A2. Possible role of NH2-terminal lysines in action on phospholipids ofEscherichia coli. Biochemistry 25:4309–4314 Forst S, Weiss J, Elsbach P, Maraganore JM, Reardon I, Heinrikson RL (1986b) Structural and functional properties of a phospholipase A2 purified from an inflammatory exudate. Biochemistry 25:8381–8385 Forst S, Weiss J, Elsbach P, Maraganore JM, Readon I, Heinrikson RL (1987) Phospholipase A2: variations on a structural theme and their implications as to mechanism. J Prot Chem 6:173–189 Harding KA, Welch KRG (1980) Venomous snakes of the world. Pergamon Press, Oxford, pp 1–153 Hayakawa M, Kudo I, Tomita M, Nojima S, Inoue K (1988) The primary structure of rat platelet phospholipase A. J Biochem 104:767–772 Heinrikson RL, Kreuger ET, Keim PS (1977) Amino acid sequence of phospholipase A2-α from the venom ofCrotalus adamanteus. J Biol Chem 252:4913–4921 Joubert FJ (1987) Purification, some properties of two phospholipases A2 (CM-I and CM-II) and the amino acid sequence of CM-II fromAspidelaps scutatus (shield or shield-nose) venom. Biol Chem Hoppe-Seyler 368:1597–1602 Joubert FJ, Townshend GS, Botes DP (1983) Purification, some properties of two phospholipases A2 (CM-I and CM-II) and the amino acid sequence of CM-II fromBitis nascicornis (horned adder) venom. Hoppe-Seyler's Z Physiol Chem 364: 1717–1726 Karlsson E (1979) Chemistry of protein toxins in snake venoms. In: Lee CY (ed) Snake venoms. Springer Verlag, Berlin, pp 159–212 Kramer RM, Hession C, Johansen B, Hayes G, McGray P, Chow P, Tizard R, Pepinsky RB (1989) Structure and properties of a human non-pancreatic phospholipase A2. J Biol Chem 264:5768–5775 Kuipers OP, Thunnissen MMGM, De Geus P, Dijkstra BW, Drenth J, Verheij HM, DeHass GH (1989) Enhanced activity and altered specificity of PLA2 by deletion of a surface loop. Science 244:82–85 Lister MD, Glaser KB, Ulevitch RJ, Dennis EA (1989) Inhibition studies on the membrane-associated phospholipase A2 in vitro and prostaglandin E2 production in vivo of the macrophage-like P388D1 cells: effects of manoalide, 7,7-dimethyl-5,8-eicosadienoic acid, andp-bromophenacyl bromide. J Biol Chem 264:8520–8528 Mancheva I, Kleinschemidt T, Aleksiev B, Braunitzer G (1987) The primary structure of phospholipase A2 of vipoxin from the venom of the Bulgarian viper (Vipera ammodytes ammodytes, Serpentes). Biol Chem Hoppe-Seyler 368:343–352 Maraganore JM, Heinrikson RL (1985) The role of lysyl residues of phospholipase A2 in the formation of the catalytic complex. Biochem Biophys Res Commun 131:129–138 Maraganore JM, Heinrikson RL (1986) The lysine-49 phospholipase A2 from the venom ofAgkistrodon piscivorus piscivorus: relation of structure and function to other phospholipases A2. J Biol Chem 261:4797–4804 Maraganore JM, Merutka G, Cho W, Welches W, Kezdy FJ, Heinrikson RJ (1984) A new class of phospholipases A2 with lysine in place of aspartate 49: functional consequences for calcium and substrate binding. J Biol Chem 259:13839–13843 Rothschild AM, Rothschild Z (1979) Liberation of pharmacologically active substances by snake venoms. In: Lee CY (ed) Snake venoms. Springer Verlag, Berlin, pp 591–628 Seilhamer JL, Randall TL, Yamanaka M, Johnson LK (1986) Pancreatic phospholipase A2: isolation of the human gene and cDNAs from porcine pancreas and human lung. DNA 5:519–527 Sosa BP, Alagon AC, Martin BM, Possani LD (1986) Biochemical characterization of the phospholipase A2 purified from the venom of the Mexican becided lizard (Heloderma horridum horridum Wiegmann). Biochemistry 25:2927–2933 Stafford RE, Dennis EA (1988) Lysophospholipids as biosurfactants. Colloids and Surfaces 30:47–64 Strydom DJ (1979) The evolution of toxins found in snake venoms. In: Lee CY (ed) Snake venoms. Springer Verlag, Berlin, pp 258–275 Takasaki C, Kuramochi H, Shimazu T, Tamiya N (1988) Correction of amino acid sequence of phospholipase A2 I from the venom ofLaticauda semifasciata (Erabu sea snake). Toxicon 26:747–749 Tu AT (1977) Venoms. Wiley-Interscience, New York, pp 501–515 van den Bergh CJ, Slotboom AJ, Verheij HM, de Haas GH (1989) The role of Asp-49 and other conserved amino acids in phospholipase A2 and their importance for enzymatic activity. J Cell Biochem 39:379–390 Verheij HM, Slotboom AJ, de Haas GH (1981) Structure and function of phospholipase A2. Rev Physiol Biochem Pharmacol 91:92–203