Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Mô hình tiến hóa của các vùng đặc hiệu trong chuỗi nhẹ của immunoglobulin
Tóm tắt
Một cuộc khảo sát về sự phân bố của các biến đổi của các acid amin đơn trong các vùng đặc hiệu (S) của chuỗi nhẹ của immunoglobulin G cho thấy rằng các thay đổi, xét về mặt số biến đổi căn bản tối thiểu tại mỗi vị trí, tương ứng khá tốt với phân phối Poisson, nếu giả định rằng khoảng mười vị trí là không thay đổi và năm vị trí trong vùng "bản lề" là siêu biến thiên. Các phát hiện này phù hợp với các bằng chứng khác rằng các vùng S của chuỗi nhẹ đang tiến hóa theo cách tương tự như trong các chuỗi protein đồng hình khác, chẳng hạn như cytochromes c và hemoglobins, thông qua việc tích hợp các đột biến điểm ngẫu nhiên thích nghi hoặc trung lập vào bộ gen và loại bỏ các đột biến điểm có hại. Được gợi ý rằng các đột biến trong các vùng S chủ yếu là thích nghi và những đột biến trong các vùng C thường có hại, do đó giải thích cho sự biến đổi của các chuỗi S và tính ổn định của các chuỗi C.
Từ khóa
#immunoglobulin G #chuỗi nhẹ #biến đổi amino acid #phân phối Poisson #đột biến thích nghi #vùng S #vùng CTài liệu tham khảo
Brenner, S., and Milstein, C. (1966). Origin of antibody variability. Nature 211 242.
Britten, R. J., and Kohne, D. E. (1965–66). Nucleotide sequence repetition in DNA. Carnegie Inst. Wash. Year Book 65 78.
Cantor, C. R., and Jukes, T. H. (1966). Repetitions in the polypeptide sequence of cytochromes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 23 319.
Cunningham, B. A., Gottlieb, P. D., Konigsberg, W. H., and Edelman, G. M. (1968). The covalent structure of a human γG-immunoglobulin, V. Partial amino acid sequence of the light chain. Biochemistry 7 1983.
Dreyer, W. J., Gray, W. R., and Hood, L. (1967). The genetic, molecular, and cellular basis of antibody formation: some facts and a unifying hypothesis. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 32 353.
Fitch, W. M., and Margoliash, E. (1967). A method for estimating the number of invariant amino acid coding positions in a gene using cytochrome c as a model case. Biochem. Genet. 1 65.
Gottlieb, P. D., Cunningham, B. A., Waxdal, M. J., Konigsberg, W. H., and Edelman, G. M. (1968). Variable regions of heavy and light polypeptide chains of the same γG-immunoglobulin molecule. Proc. Natl. Acad. Sci. 61 168.
Gray, W. R., Dreyer, W. J., and Hood, L. (1967). Mechanism of antibody synthesis: size differences between mouse kappa chains. Science 155 465.
Hilschmann, N. (1967). Amino acid sequence studies with Bence-Jones proteins. Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem. 348 1070.
Hood, L., and Ein, D. (1968). Genetic implications of common region sequence comparisons of lambda immunoglobulin chains differing at position 190. Science 162 679.
Hood, L., Gray, W. R., Sanders, B. G., and Dreyer, W. J. (1967). Light chain evolution. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 32 133.
Jukes, T. H. (1966). Molecules and Evolution. Columbia University Press, New York.
Jukes, T. H., and Cantor, C. R. (1968). Evolution of protein molecules. In H. N. Munro (ed.), Mammalian Protein Evolution. Academic Press, New York, Vol. 3, p. 21.
Kabat, E. A. (1967). A comparison of invariant residues in the variable and constant regions of human K, human L, and mouse K Bence-Jones proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. 58 229.
Kimura, M. (1969). Evolutionary rate at the molecular level. Nature 217 624.
King, J. L., and Jukes, T. H. (1969). Non-Darwinian evolution. Science (in press).
Milstein, C. (1966). Nature 209 370.
Milstein, C. (1967a). Linked groups of residues in immunoglobulin chains. Nature 216 330.
Milstein, C. (1967b). Variations in the C-terminal half of immunoglobulin λ chains. Biochem. J. 104: 28C.
Muller, H. J. (1947). The production of mutations by X-rays. Proc. Roy. Soc. B. 134 1.
Perutz, M. F. (1965). Structure and function of haemoglobin I. A tentative atomic model of horse oxyhaemoglobin. J. Mol. Biol. 13 646.
Putnam, F. W., Titani, K., and Whitley, E., Jr. (1966). Chemical structure of light chains: amino acid sequence of type K. Proc. Roy. Soc. B. 166 124.
Putnam, F. W., Shinoda, T., Titani, K., and Wikler, M. (1967a). Immunoglobin structure: variation in amino acid sequence and length of human lambda light chains. Science 157 1050.
Putnam, F. W., Titani, K., Wikler, M., and Shinoda, T. (1967b). Structure and evolution of kappa and lambda light chains. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 32 9.
Singer, S. J., and Thorpe, N. O. (1968). On the location and structure of the active sites of antibody molecules. Proc. Natl. Acad. Sci. 60 1371.
Smith, E. L. (1967). The evolution of proteins. Harvey Lectures 62 231.
Smithies, O. (1963). Gamma globulin variability: a genetic hypothesis. Nature 199 1231.
Smithies, O. (1967). Antibody variability. Science 157 267.
Talmage, D. W. (1965). Single point mutations or chromosomal rearrangement? Science 150 1484.
Titani, K., Whitley, E., Jr., Avogardo, L., and Putnam, F. W. (1965). Immunoglobulin structure: partial amino acid sequence of a Bence-Jones protein. Science 149 1090.
Titani, K., Wikler, M., and Putnam, F. W. (1967). Evolution of immunoglobulins: structural homology of kappa and lambda Bence-Jones proteins. Science 155 828.
Waxdal, M. J., Konigsberg, W. H., and Edelman, G. M. (1967). The structure of a human gamma G immunoglobulin. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 32 53.
Wikler, M., Titani, K., Shinoda, T., and Putnam, F. W. (1967). The complete amino acid sequence of a lambda type Bence-Jones protein. J. Biol. Chem. 242 1668.