Sự tiến hóa của họ thụ thể IL17 ở động vật có xương sống: một tiểu họ mới IL17REL

Immunogenetics - Tập 63 - Trang 835-845 - 2011
Baojun Wu1,2, Meng Jin1,2, Yi Zhang3, Tiandi Wei4, Zengliang Bai1,2
1Laboratory of Developmental Immunology, School of Life Science, Shandong University, Jinan, China
2Shandong Provincial Key Laboratory of Animal Cells and Developmental Biology, School of Life Science, Shandong University, Jinan, China
3Department of Plastic Surgery, Jinan Central Hospital of Shandong University, Jinan, China
4State Key Laboratory of Microbiological Technology, School of Life Science, Shandong University, Jinan, China

Tóm tắt

Gia đình thụ thể interleukin 17 (IL17R) ở người đóng vai trò quan trọng trong các đáp ứng viêm nhiễm và góp phần vào sự bệnh lý của nhiều bệnh tự miễn. Đến nay, đã xác định được năm thành viên, từ IL17RA đến IL17RE. Gần đây, một số gen IL17R đã được xác định ở các loài không phải động vật có vú, chẳng hạn như IL17RD ở cá ngựa; tuy nhiên, chưa có báo cáo nào về lịch sử tiến hóa của gia đình gen phức tạp này thông qua các phương pháp phân tích tiến hóa so sánh. Ở đây, chúng tôi tập trung vào sự tiến hóa của IL17R ở động vật có dây sống. Có hai thụ thể IL17R trong bộ gen của động vật có dây sống cơ sở là loài cá chình: IL17RA và IL17RD. Sau hai lần sao chép toàn bộ bộ gen, hai gen IL17R này đã mở rộng thành năm gen IL17R ở động vật có xương sống sớm, từ IL17RA đến IL17RE. IL17RA và IL17RD được tìm thấy ở hầu hết các động vật có xương sống, trong khi ba gen còn lại, IL17RB, ILR17RC và IL17RE, đã trải qua một số tổn thất trong quá trình tiến hóa ở động vật có xương sống. Phân tích chuỗi và cấu trúc của chúng tôi cho thấy những nét tương đồng và khác biệt chức năng giữa các IL17R khác nhau. Dựa trên các tìm kiếm tương đồng cho các protein giống IL17R trong các chuỗi động vật có dây sống, một nhóm protein giống IL17RE (IL17REL) đã được xác định từ động vật có vú đến động vật có xương sống thấp hơn. Các phân tích in silico và biểu hiện trên các IL17REL mới cho thấy rằng nhóm thụ thể này được bảo tồn cao giữa các loài, chỉ ra rằng IL17REL có thể đại diện cho một tiểu họ độc đáo của các IL17R.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Aggarwal S, Gurney AL (2002) IL-17: prototype member of an emerging cytokine family. J Leukoc Biol 71:1–8 Davies CC, Mak TW, Young LS, Eliopoulos AG (2005) TRAF6 is required for TRAF2-dependent CD40 signal transduction in nonhemopoietic cells. Mol Cell Biol 25:9806–9819 Edgar RC (2004) MUSCLE: a multiple sequence alignment method with reduced time and space complexity. BMC Bioinformatics 5:113 Franke A, Balschun T, Sina C, Ellinghaus D, Hasler R, Mayr G, Albrecht M, Wittig M, Buchert E, Nikolaus S, Gieger C, Wichmann HE, Sventoraityte J, Kupcinskas L, Onnie CM, Gazouli M, Anagnou NP, Strachan D, McArdle WL, Mathew CG, Rutgeerts P, Vermeire S, Vatn MH, Krawczak M, Rosenstiel P, Karlsen TH, Schreiber S (2010) Genome-wide association study for ulcerative colitis identifies risk loci at 7q22 and 22q13 (IL17REL). Nat Genet 42:292–294 Gaffen SL (2009) Structure and signalling in the IL-17 receptor family. Nat Rev Immunol 9:556–567 Gardam S, Sierro F, Basten A, Mackay F, Brink R (2008) TRAF2 and TRAF3 signal adapters act cooperatively to control the maturation and survival signals delivered to B cells by the BAFF receptor. Immunity 28:391–401 Ho AW, Shen F, Conti HR, Patel N, Childs EE, Peterson AC, Hernandez-Santos N, Kolls JK, Kane LP, Ouyang W, Gaffen SL (2010) IL-17RC is required for immune signaling via an extended SEF/IL-17R signaling domain in the cytoplasmic tail. J Immunol 185:1063–1070 Hymowitz SG, Filvaroff EH, Yin JP, Lee J, Cai L, Risser P, Maruoka M, Mao W, Foster J, Kelley RF, Pan G, Gurney AL, de Vos AM, Starovasnik MA (2001) IL-17s adopt a cystine knot fold: structure and activity of a novel cytokine, IL-17F, and implications for receptor binding. EMBO J 20:5332–5341 Kelley LA, Sternberg MJ (2009) Protein structure prediction on the Web: a case study using the Phyre server. Nat Protoc 4:363–371 Kramer JM, Yi L, Shen F, Maitra A, Jiao X, Jin T, Gaffen SL (2006) Evidence for ligand-independent multimerization of the IL-17 receptor. J Immunol 176:711–715 Kramer JM, Hanel W, Shen F, Isik N, Malone JP, Maitra A, Sigurdson W, Swart D, Tocker J, Jin T, Gaffen SL (2007) Cutting edge: identification of a pre-ligand assembly domain (PLAD) and ligand binding site in the IL-17 receptor. J Immunol 179:6379–6383 LeBouder E, Rey-Nores JE, Rushmere NK, Grigorov M, Lawn SD, Affolter M, Griffin GE, Ferrara P, Schiffrin EJ, Morgan BP, Labeta MO (2003) Soluble forms of Toll-like receptor (TLR)2 capable of modulating TLR2 signaling are present in human plasma and breast milk. J Immunol 171:6680–6689 Lee J, Ho WH, Maruoka M, Corpuz RT, Baldwin DT, Foster JS, Goddard AD, Yansura DG, Vandlen RL, Wood WI, Gurney AL (2001) IL-17E, a novel proinflammatory ligand for the IL-17 receptor homolog IL-17Rh1. J Biol Chem 276:1660–1664 Li WH (1993) Unbiased estimation of the rates of synonymous and nonsynonymous substitution. J Mol Evol 36:96–99 Li H, Chen J, Huang A, Stinson J, Heldens S, Foster J, Dowd P, Gurney AL, Wood WI (2000) Cloning and characterization of IL-17B and IL-17C, two new members of the IL-17 cytokine family. Proc Natl Acad Sci USA 97:773–778 Maitra A, Shen F, Hanel W, Mossman K, Tocker J, Swart D, Gaffen SL (2007) Distinct functional motifs within the IL-17 receptor regulate signal transduction and target gene expression. Proc Natl Acad Sci USA 104:7506–7511 Miossec P, Korn T, Kuchroo VK (2009) Interleukin-17 and type 17 helper T cells. N Engl J Med 361:888–898 Novatchkova M, Leibbrandt A, Werzowa J, Neubuser A, Eisenhaber F (2003) The STIR-domain superfamily in signal transduction, development and immunity. Trends Biochem Sci 28:226–229 Onishi RM, Gaffen SL (2010) Interleukin-17 and its target genes: mechanisms of interleukin-17 function in disease. Immunology 129:311–321 Onishi RM, Park SJ, Hanel W, Ho AW, Maitra A, Gaffen SL (2010) SEF/IL-17R (SEFIR) is not enough: an extended SEFIR domain is required for il-17RA-mediated signal transduction. J Biol Chem 285:32751–32759 Rickel EA, Siegel LA, Yoon BRP, Rottman J, Kugler D, Swart D, Anders P, Tocker JE, Comeau MR, Budelsky AL (2008) Identification of functional roles for both IL-17RB and IL-17RA in mediating IL-25 induced activities. Cytokine 43:291–291 Rong Z, Wang A, Li Z, Ren Y, Cheng L, Li Y, Wang Y, Ren F, Zhang X, Hu J, Chang Z (2009) IL-17RD (Sef or IL-17RLM) interacts with IL-17 receptor and mediates IL-17 signaling. Cell Res 19:208–215 Rouvier E, Luciani MF, Mattei MG, Denizot F, Golstein P (1993) CTLA-8, cloned from an activated T cell, bearing AU-rich messenger RNA instability sequences, and homologous to a herpesvirus saimiri gene. J Immunol 150:5445–5456 Sasai M, Tatematsu M, Oshiumi H, Funami K, Matsumoto M, Hatakeyama S, Seya T (2010) Direct binding of TRAF2 and TRAF6 to TICAM-1/TRIF adaptor participates in activation of the Toll-like receptor 3/4 pathway. Mol Immunol 47:1283–1291 Shi Y, Ullrich SJ, Zhang J, Connolly K, Grzegorzewski KJ, Barber MC, Wang W, Wathen K, Hodge V, Fisher CL, Olsen H, Ruben SM, Knyazev I, Cho YH, Kao V, Wilkinson KA, Carrell JA, Ebner R (2000) A novel cytokine receptor-ligand pair. Identification, molecular characterization, and in vivo immunomodulatory activity. J Biol Chem 275:19167–19176 Sidow A (1996) Gen(om)e duplications in the evolution of early vertebrates. Curr Opin Genet Dev 6:715–722 Starnes T, Robertson MJ, Sledge G, Kelich S, Nakshatri H, Broxmeyer HE, Hromas R (2001) Cutting edge: IL-17F, a novel cytokine selectively expressed in activated T cells and monocytes, regulates angiogenesis and endothelial cell cytokine production. J Immunol 167:4137–4140 Tamura K, Peterson D, Peterson N, Stecher G, Nei M, Kumar S (2011) MEGA5: Molecular evolutionary genetics analysis using maximum likelihood, evolutionary distance, and maximum parsimony methods. Mol Biol Evol (in press) Toy D, Kugler D, Wolfson M, Vanden Bos T, Gurgel J, Derry J, Tocker J, Peschon J (2006) Cutting edge: interleukin 17 signals through a heteromeric receptor complex. J Immunol 177:36–39 Tsang M, Friesel R, Kudoh T, Dawid IB (2002) Identification of Sef, a novel modulator of FGF signalling. Nat Cell Biol 4:165–169 Xiong S, Zhao Q, Rong Z, Huang G, Huang Y, Chen P, Zhang S, Liu L, Chang Z (2003) hSef inhibits PC-12 cell differentiation by interfering with Ras-mitogen-activated protein kinase MAPK signaling. J Biol Chem 278:50273–50282 Zhang W, Zhang X, Wu XL, He LS, Zeng XF, Crammer AC, Lipsky PE (2010) Competition between TRAF2 and TRAF6 regulates NF-kappaB activation in human B lymphocytes. Chin Med Sci J 25:1–12 Zhu S, Pan W, Shi P, Gao H, Zhao F, Song X, Liu Y, Zhao L, Li X, Shi Y, Qian Y (2010) Modulation of experimental autoimmune encephalomyelitis through TRAF3-mediated suppression of interleukin 17 receptor signaling. J Exp Med 207:2647–2662