Sự tiến hoá của các thành viên Chitinase(-Like) trong họ 18 của Glycosyl Hydrolases ở Động vật có vú

Genetics - Tập 177 Số 2 - Trang 959-970 - 2007
Anton P. Bussink1, Dave Speijer1, Johannes M. F. G. Aerts1, Rolf G. Boot1
1Department of Medical Biochemistry, Academic Medical Center, University of Amsterdam, 1105 AZ Amsterdam, The Netherlands

Tóm tắt

Tóm tắt

Họ 18 của glycosyl hydrolases bao gồm các chitinase và các chi-lectin được gọi là thiếu hoạt tính enzym do sự thay đổi axit amin ở vị trí hoạt động của chúng. Cả hai loại protein này đều xuất hiện rộng rãi ở động vật có vú dù các sinh vật này không có chitin nội sinh. Chức năng sinh lý của chúng cũng như các mối quan hệ tiến hóa vẫn chưa được hiểu rõ. Bài báo này trình bày tổng quan về tất cả các thành viên của họ này và mô tả các mối quan hệ của chúng. Phân tích phát sinh loài phân tử cho thấy rằng cả chitinases hoạt động (chitotriosidase và AMCase) xuất phát từ một sự kiện nhân đôi gen sớm. Các sự kiện nhân đôi tiếp theo, sau đó là các đột biến dẫn đến mất hoạt động chitinase, tạo điều kiện cho sự tiến hóa của chi-lectin. Các gen tương đồng mã hóa protein chitinase(-like) nằm tập trung trong hai loci riêng biệt thể hiện mức độ tương đồng cao trong các loài động vật có vú. Mặc dù có vị trí nhiễm sắc thể chung và mức độ tương đồng cao, các gen riêng lẻ đã tiến hóa độc lập. Các ortholog gần nhau hơn paralogs, và tỷ lệ thay thế được tính toán chỉ ra rằng các chuỗi mã hóa protein đã trải qua sự chọn lọc làm sạch. Sự chuyên biệt hoá gen đáng kể đã diễn ra theo thời gian, cho phép biểu hiện đặc hiệu cho mô của các chitinase và chi-lectin tối ưu hóa pH. Cuối cùng, một số protein giống chitinase của họ 18 chỉ tồn tại ở một số dòng động vật có vú nhất định, minh chứng cho các sự kiện tiến hóa gần đây trong họ protein chitinase.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

2006, J. Biol. Chem., 281, 29583, 10.1074/jbc.M605687200

1995

1995, J. Biol. Chem., 270, 26252, 10.1074/jbc.270.44.26252

1998, J. Biol. Chem., 273, 25680, 10.1074/jbc.273.40.25680

2001, J. Biol. Chem., 276, 6770, 10.1074/jbc.M009886200

2005, J. Histochem. Cytochem., 53, 1283, 10.1369/jhc.4A6547.2005

2005, J. Immunol., 175, 2041

2002, Reproduction, 123, 355, 10.1530/rep.0.1230355

2006, Int. Rev. Cytol., 252, 71, 10.1016/S0074-7696(06)52001-7

2001, J. Biol. Chem., 276, 17497, 10.1074/jbc.M010417200

2006

2002, Biomed. Res., 23, 91, 10.2220/biomedres.23.91

2002, J. Biol. Chem., 277, 25537, 10.1074/jbc.M201636200

2003, J. Biol. Chem., 278, 37753, 10.1074/jbc.M303137200

2003, Nucleic Acids Res., 31, 3784, 10.1093/nar/gkg563

1999, Bioinformatics, 15, 305, 10.1093/bioinformatics/15.4.305

2003, Nucleic Acids Res., 31, 3320, 10.1093/nar/gkg556

1993, J. Biol. Chem., 268, 25803, 10.1016/S0021-9258(19)74461-5

1991, Biochem. J., 280, 309, 10.1042/bj2800309

1994, J. Clin. Invest., 93, 1288, 10.1172/JCI117084

2006, Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol., 291, 502, 10.1152/ajplung.00364.2005

2003, J. Biol. Chem., 278, 30206, 10.1074/jbc.M303371200

1996, J. Biol. Chem., 271, 19415, 10.1074/jbc.271.32.19415

2004, Theriogenology, 61, 1419, 10.1016/j.theriogenology.2003.08.008

2006, Am. J. Respir. Cell Mol. Biol., 35, 103, 10.1165/rcmb.2005-0134OC

1961, Nature, 192, 135, 10.1038/192135a0

1998, Genomics, 54, 316, 10.1006/geno.1998.5593

2006, Dan. Med. Bull., 53, 172

1993, Br. J. Rheumatol., 32, 949, 10.1093/rheumatology/32.11.949

1997, Nature, 385, 151, 10.1038/385151a0

1996, Nat. Struct. Biol., 3, 133, 10.1038/nsb0296-133

2005, Annu. Rev. Genet., 39, 121, 10.1146/annurev.genet.39.073003.112240

2005, J. Immunol., 174, 834, 10.4049/jimmunol.174.2.834

2002, Biochem. J., 365, 119, 10.1042/bj20020075

2007, Nature, 447, 92, 10.1038/nature05746

1995, J. Biol. Chem., 270, 2198, 10.1074/jbc.270.5.2198

1997, Eur. J. Biochem., 244, 279, 10.1111/j.1432-1033.1997.00279.x

1998, Eur. J. Biochem., 251, 504, 10.1046/j.1432-1327.1998.2510504.x

1997, Nature, 385, 111

2006, J. Struct. Biol., 156, 505, 10.1016/j.jsb.2006.05.008

2001, J. Biol. Chem., 276, 17507, 10.1074/jbc.M010416200

2002, J. Histochem. Cytochem., 50, 1081, 10.1177/002215540205000810

2001, Proc. Natl. Sci. USA, 98, 2509, 10.1073/pnas.051605998

1995, Biochemistry, 34, 15619, 10.1021/bi00048a003

2003, Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 43, 61, 10.1080/10408690390826455

1997, Nucleic Acids Res., 24, 4876

2002, J. Rheumatol., 29, 1459

2001, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 98, 8979, 10.1073/pnas.151103798

2006, Plant Physiol., 144, 662

2005, Int. Immunol., 17, 1505, 10.1093/intimm/dxh328

1997, Arthritis Rheum., 40, 1115, 10.1002/art.1780400616

2001, Am. J. Pathol., 158, 323, 10.1016/S0002-9440(10)63972-7

2002, J. Biol. Chem., 277, 42821, 10.1074/jbc.M205873200

2001, FEBS Lett., 492, 193, 10.1016/S0014-5793(01)02236-0

1997, Comput. Appl. Biosci., 13, 555

1998, Mol. Biol. Evol., 15, 568, 10.1093/oxfordjournals.molbev.a025957

2005, Mol. Biol. Evol., 22, 2472, 10.1093/molbev/msi237

2005, Proteomics, 5, 2799, 10.1002/pmic.200401169

2004, Science, 304, 1678, 10.1126/science.1095336