Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Nghiên cứu sự tương tác giữa Cu(II) và HSA hoặc BSA bằng phương pháp thẩm tách cân bằng
Tóm tắt
Sự tương tác giữa Cu(II) và albumin huyết thanh người (HSA) hoặc albumin huyết thanh bò (BSA) ở pH sinh lý được nghiên cứu thông qua phương pháp thẩm tách cân bằng. Các hằng số ổn định kế tiếp được thu được bằng phương pháp bình phương tối thiểu phi tuyến phù hợp công thức Bjerrum. Đối với cả hệ Cu(II)-HSA và Cu(II)-BSA, bậc của K1 và K2 được xác định là khoảng ≈104 mol−1·dm3. Có khoảng hai mươi vị trí liên kết stoichiometry được tìm thấy trong một phân tử HSA hoặc BSA. Chúng có thể được chia thành hai hoặc ba tập hợp. Kết quả từ các thí nghiệm thẩm tách cân bằng cho thấy tồn tại một vị trí liên kết kim loại mạnh trong cả hai hệ Cu(II)-HSA và Cu(II)-BSA. Đó chính là các nguyên tử nitơ trong nhóm imidazol của His3 chủ yếu liên quan đến vị trí liên kết đồng. Sau khi đạt được cân bằng thẩm tách, có sự tương tác giữa các vị trí liên kết khác nhau, các giá trị của K đều sai lệch so với hiệu ứng thống kê đơn giản, ngoại trừ K1 và K2 trong cả hai hệ thống Cu(II)-HSA và Cu(II)-BSA, và hiệu ứng hợp tác tích cực được phát hiện.
Từ khóa
#Cu(II) #albumin huyết thanh người #albumin huyết thanh bò #thẩm tách cân bằng #hằng số ổn định #vị trí liên kết kim loại #hiệu ứng hợp tácTài liệu tham khảo
Zhou, Y. Q., Wang, Y. W., Hu, X. Y.el al., Equilibrium dialysis of metal-serum albumin, I. Successive stability constants of Zn(II)-serum albumin and the Zn2+-induced cross-linking self-association,Biophysical Chemistry, 1994, 51: 81.
Zhou, Y. Q., Tai, J. Z., Liang, H.et al., Structure studies on metal-serum albumin (IV)—A novel hypochromic effect in Ni(II)-HSA and Ni(II)-BSA,Chemical Journal of Chinese Universities (in Chinese), 1996, 17(9): 1331.
Shen, P. W., Zhou, Y. Q., Wang, S. Y.et al., Structural studies on metal-serum albumin, I. An ultraviolet spectroscopic study of copper (II)-human serum albumin complexes,Inorg. Chim. Acta, 1990, 169(2): 161.
Zhou, Y. Q., Liang, H., Shen, P. W.et al., Structural studies on metal-serum albumin VI. Structure of the Cu(II) and Ni(II) metal centre in HSA and BSA nearby isoionic point,Journal of Inorganic Chemistry (in Chinese), 1992, 8(4): 382.
Adad, C., Trueba, M., Macaralla, J. M.et al., Structural studies of copper protein systems by dilatometry, differential refractometry, and viscometry,An. Quim., Ser. A, 1980, 76(2): 171.
Korsenoer, V. M., Oratz, M., Rothchild, M. A.,Albumin Structure Functions and Uses, Oxford: Pergamon Press, 1977.
Masuoka, J., Hegenauer, J., Van Dyke, B. R.et al., Intrinsic stoichiometric equilibrium constants for the binding of zinc (II) to the high affinity site of serum albumin,J. Biol. Chem., 1993, 268 (29): 21 533.
Wells, J. W.,In Receptor-ligand Interactions (ed Hulme, E. C.), Oxford: Oxford University Press, 1992.
Edsall, J. T., Felsenfeld, G., Goodman, D. S.et al., The association of imidazole with the ions of zinc and cupric copper,J. Am. Chem. Soc., 1954, 76: 3054.
Putnam, F. W.,The Plasma Protein Structure, Functions and Genetic Control, 2nd ed., New York: Academic Press, 1975.
Rubin, M. M., Changeux, I. P., On the nature of allosteric transitions: Implications of non-exclusive ligand binding,J. Mol. Biol., 1966, 21(2): 265.