Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Cải thiện hoạt động của enzyme isomerase glucose bằng cách xử lý trước với các chất nền trước khi cố định
Tóm tắt
Để cải thiện hoạt động của enzyme isomerase glucose được cố định bằng liên kết cộng hóa trị, các ảnh hưởng của việc xử lý trước enzyme isomerase với d-glucose hoặc d-xylose trước khi cố định đã được nghiên cứu. Enzyme isomerase glucose được xử lý trước bằng d-glucose hoặc d-xylose để ngăn ngừa mất hoạt tính, sau đó được cố định trên bề mặt gel silica. Enzyme isomerase glucose cố định đã được xử lý trước (PIGI) với 2.0M d-xylose (194.0 U/g nền) có hoạt động cao hơn so với PIGI với d-glucose. Nhiệt độ tối ưu, thời gian phản ứng và tốc độ khuấy trộn cho việc xử lý trước enzyme isomerase glucose lần lượt là 60 °C, 45 phút và 200 vòng/phút. Kết quả là, hoạt tính của PIGI với d-xylose là 254.9 U/g nền, gấp khoảng 2.5 lần so với enzyme isomerase glucose không được xử lý trước (non-PIGI). PIGI cũng cho thấy khả năng tái sử dụng tốt hơn so với non-PIGI, với 75.2% hoạt tính ban đầu được giữ lại sau 10 lần sử dụng lại.
Từ khóa
#enzyme isomerase glucose #d-glucose #d-xylose #cố định #hoạt tính #tái sử dụngTài liệu tham khảo
M. A. Borgi, K. Srih-Belguith, M. Ben Ali, M. Mezghani, S. Tranier, R. Haser and S. Bejar, Biochim., 86, 561 (2004).
B. S. Hartley, N. Hanlon, R. J. Jackson and M. Rangarajan, Biochim. Biophys. Acta, 1543, 294 (2000).
S. H. Bhosale, M. B. Rao and V.V. Deshpande, Microb. Rev., 60, 280 (1996).
M. Dadvar and M. Sahimi, Chem. Eng. Sci., 57, 939 (2002).
S. S. Tükel and D. Alagöz, Food Chem., 111, 658 (2008).
J. Jokela, O. Pastinen and M. Leisola, Enzyme Microb. Technol., 31, 67 (2002).
K. Leang, G. Takada, Y. Fukai, K. Morimoto, T. B. Granström and K. Izumori, Biochim. Biophys. Acta, 1674, 68 (2004).
A. Vuolanto, O. Pastinen, H. E. Schoemaker and M. Leisola, Biocatal. Biotransform., 20, 235 (2002).
O. Pastinen, K. Visuri, H. E. Schoemaker and M. Leisola, Enzyme Microb. Technol., 25, 695 (1999).
Y. S. Song, J. H. Lee, S.W. Kang and S.W. Kim, Food Chem., 123, 1 (2010).
L. L. Zhao, J. Pan and J.H. Xu, Biotechnol. Bioprocess Eng., 15, 199 (2010).
C. Zhou, A. Wang, Z. Du, S. Zhu and S. Shen, Korean J. Chem. Eng., 26, 1065 (2009).
X. S. Zhao, X.Y. Bao, W. Guo and F.Y. Lee, Mater. Today, 9, 32 (2006).
P. S. J. Cheetham, Handbook of enzyme biotechnology, Ellis Horwood, Frome (1985).
H.W. Wang, I. H. Kim, C. S. Park and J. H. Lee, Korean J. Chem. Eng., 25, 801 (2008).
J.Y. Lee, H.Y. Shin, S.W. Kang, C. Park, K. K. Oh and S.W. Kim, Biotechnol. Bioprocess Eng., 14, 687 (2009).
C. Giacomini, A. Villarino, L. Franco-Fraguas and F. Batista-Viera, J. Mol. Catal. B-Enzym., 4, 313 (1998).
D. H. Lee, J. M. Kim, S.W. Kang, J.W. Lee and S.W. Kim, Biotechnol. Lett., 28, 1965 (2006).
D. H. Lee, J. M. Kim, H.Y. Shin and S.W. Kim, J. Microbiol. Biotechnol., 17, 650 (2007).
S.W. Park, Y. I. Kim, K. H. Chung and S.W. Kim, Process Biochem., 37, 153 (2001).
O. Pastinen, H. E. Schoemaker and M. Leisola, Biocatal. Biotransform., 17, 393 (1999).
Y. Ge, Y. Wang, H. Zhou, S. Wang, Y. Tong and W. Li, J. Biotechnol., 67, 33 (1999).