Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tăng cường fucosyl hóa GA1 trong đường tiêu hóa của chuột bị bức xạ X
Tóm tắt
Ở chuột, sau 4 ngày bức xạ X ở cường độ 0,5 Gy/phút trong 16 phút, trọng lượng mô của các cơ quan miễn dịch, cụ thể là tuyến ức và lách, đã giảm do tổn thương tế bào lympho bởi bức xạ X. Tình trạng suy giảm miễn dịch dẫn tới sự phát triển của lactobacilli, cụ thể là L. murinus, chứa LacβTH-DG và có khả năng kích thích phiên mã của gen fucosyltransferase để tổng hợp FGA1. LacβTH-DG được phát hiện trong nội dung của ruột jejunum và ileum của chuột bức xạ X, nhưng không có ở chuột đối chứng, trong khi đó LacTetH-DG của L. johnsonii có mặt trong nội dung dạ dày và manh tràng của cả hai loại chuột. Số lượng FGA1 trong mô tá tràng và jejunum của chuột bức xạ X tăng gấp 4 và 9 lần so với chuột đối chứng, tương ứng. Phản ánh sự tăng cường fucosyl hóa GA1, tổng số lượng FGA1 được thải ra trong nội dung của chuột bức xạ X cao hơn 1,4 lần so với chuột đối chứng. Ngoài ra, khi so sánh mức độ fucosyl hóa GA1 tăng cường ở một số vùng của ống tiêu hóa của chuột bức xạ X với chuột gầy miễn dịch nud, scid và pIgR(−/−), sự tăng gấp 4 lần hơn của FGA1 được quan sát thấy trong mô tá tràng và jejunum tương ứng với những gì ở chuột pIgR(−/−) không có IgA tiết. Do lượng FGA1 tăng trong ruột non chỉ được quan sát 4 ngày sau bức xạ X, và việc tổng hợp FGA1 giảm khi sử dụng penicillin và streptomycin, fucosyl hóa GA1 trong ruột non được phát hiện xảy ra nhanh chóng để phản ứng với sự thay đổi trong quần thể vi khuẩn trong ruột.
Từ khóa
#fucosyl hóa #X-ray #chuột #miễn dịch #Lactobacilli #FGA1Tài liệu tham khảo
IUPAC-IUB: Commission on Biochemical Nomenclature. Eur. J. Biochem. 179, 11–21 (1977)
Suzuki, A., Yamakawa, T.: The different distribution of asialo GM1 and Forssman antigen in the small intestine of mouse demonstrated by immunofluorescence staining. J. Biochem. 90, 1541–1544 (1981)
Iwamori, M., Shibagaki, T., Nakata, Y., Adachi, S., Nomura, T.: Distribution of receptor glycolipids for lactobacilli in murine digestive tract and production of antibodies cross-reactive with them by immunization of rabbits with lactobacilli. J. Biochem. 146, 185–191 (2009)
Iwamori, M., Iwamori, Y., Adachi, S., Nomura, T.: Excretion into feces of asialo GM1 in the murine digestive tract and lactobacillus johnsonii exhibiting binding ability toward asialo GM1. A possible role of epithelial glycolipids in the discharge of intestinal bacteria. Glycoconj. J. 28, 21–30 (2011)
Iwamori, M., Sakai, A., Minamimoto, N., Iwamori, Y., Tanaka, K., Aoki, D., Adachi, S., Nomura, T.: Characterization of novel glycolipid antigens with an α-galactose epitope in lactobacilli detected with rabbit anti-lactobacillus antisera and occurrence of antibodies against them in human sera. J. Biochem. 150, 515–523 (2011)
Iwamori, M., Nakasa, M., Yamazaki, K., Iwamori, Y., Tanaka, K., Aoki, D., Adachi, S., Nomura, T.: Bacterial species-characteristic profiles of molecular species, and the antigenicity of phospholipids and glycolipids in symbiotic lactobacillus. Staphylococcus and Streptococcus species. Glycoconj. J. 29, 199–209 (2012)
Iwamori, M., Iwamori, Y., Matsumoto, S., Adachi, S., Nomura, T.: Enhanced expression of fucosyl GA1 in the digestive tract of immune-deficient scid, nude and pIgR(−/−) mice. J. Biochem. 154, 541–549 (2013)
Iwamori, M., Iwamori, Y., Adachi, S., Nomura, T.: Changes in bacterial glycolipids as an index of intestinal lactobacilli and epithelial glycolipids in the digestive tracts of mice after administration of penicillin and streptomycin. Glycoconj. J. 30, 889–897 (2013)
Iwamori, M., Tanaka, K., Adachi, S., Aoki, D., Nomura, T.: Absence of lactobacilli containing glycolipids with the α-galactose epitope and the enhanced fucosylation of a receptor glycolipid GA1 in the digestive tracts of immune-deficient scid mice. J. Biochem. 158, 73–82 (2015)
Karlsson, K.A.: Animal glycosphingolipids as membrane attachment sites for bacteria. Annu. Rev. Biochem. 58, 309–350 (1989)
Yamamoto, K., Miwa, T., Taniguchi, H., Nagano, T., Shimamura, K., Tanaka, T., Kumagai, H.: Binding specificity of lactobacillus to glycolipids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 228, 148–152 (1996)
Neeser, J.R., Granato, D., Rouvet, M., Servin, A., Teneberg, S., Karlsson, K.A.: Lactobacillus johnsonii La1 shares carbohydrate-binding specificities with several enteropathogenic bacteria. Glycobiology. 10, 1193–1199 (2000)
Umesaki, Y., Setoyama, H., Matsumoto, S., Imaoka, A., Itoh, K.: Differential roles of segmented filamentous bacteria and clostridia in development of the intestinal immune system. Infect. Immun. 67, 3504–3511 (1999)
Bry, L., Falk, P.G., Midtvedt, T., Gordon, J.I.: A model of host-microbial interactions in an open mammalian ecosystem. Science. 273, 1380–1383 (1996)
Iwamori, M., Kaido, T., Iwamori, Y., Ohta, Y., Tsukamoto, K., Kozaki, S.: Involvement of the C-terminal tail of Arthrobacter ureafaciens sialidase isoenzyme M in cleavage of the internal sialic acid of ganglioside GM1. J. Biochem. 138, 327–334 (2005)
Iwamori, M., Ohta, Y., Uchida, Y., Tsukada, Y.: Arthrobacter ureafaciens sialidase isoenzymes, L, M1 and M2, cleave fucosyl GM1. Glycoconj. J. 14, 67–73 (1997)
Lin, B., Hayashi, Y., Saito, M., Sakakibara, Y., Yanagisawa, M., Iwamori, M.: GDP-fucose: beta-galactoside α1,2-fucosyltransferase, MFUT-II, and not MFUT-I or -III, is induced in a restricted region of the digestive tract of germ-free mice by host-microbe interactions and cycloheximide. Biochim. Biophys. Acta. 1487, 275–285 (2000)
Iwamori, M., Domino, S.E.: Tissue-specific loss of fucosylated glycolipids in mice with targeted deletion of α1,2-fucosyltransferase genes. Biochem. J. 380, 75–81 (2004)
Lin, B., Saito, M., Sakakibara, Y., Hayashi, Y., Yanagisawa, M., Iwamori, M.: Characterization of three members of murine α1,2-fucosyltransferases: change in the expression of the Se gene in the intestine of mice after administration of microbes. Arch. Biochem. Biophys. 388, 207–215 (2001)
Domino, S.E., Zhang, L., Lowe, J.B.: Molecular cloning, genomic mapping, and expression of two secretor blood group α1,2-fucosyltransferase genes differentially regulated in mouse uterine epithelium and gastrointestinal tract. J. Biol. Chem. 276, 23748–23756 (2001)