Energetics of Membrane Protein Folding

Annual Review of Biophysics - Tập 43 Số 1 - Trang 233-255 - 2014
Karen G. Fleming1
1T.C. Jenkins Department of Biophysics, Johns Hopkins University, Baltimore, Maryland 21218

Tóm tắt

Fundamental to the central goals of structural biology is knowledge of the energetics of molecular interactions. Because membrane proteins reside in a free energy minimum dictated by their sequences, their lipid environment, and water, one must understand the energetics of membrane protein folding to generate physical descriptions of cellular processes. Several technical obstacles have recently been overcome to enable folding measurements for membrane proteins in lipid and detergent micelle environments, and several new folding free energies have been published within the past ten years. This review discusses the challenges, successes, and novel insights into the physical basis underlying membrane protein folds.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1002/prot.10071

10.1002/prot.20456

10.1006/jmbi.2001.4604

10.1002/jnr.21118

10.1126/science.181.4096.223

10.1016/S0968-0004(97)01134-1

10.1111/j.1432-1033.1997.00674.x

10.1021/bi960129e

10.1038/nsb0295-139

10.1016/j.bbamem.2011.08.019

10.1021/bi9909039

10.1038/248338a0

10.1016/j.jmb.2005.12.042

10.1073/pnas.0705067104

10.1073/pnas.1012594108

10.1021/bi982322+

10.1016/j.bpc.2011.06.013

10.1073/pnas.0610470104

10.1016/j.jmb.2004.09.011

10.1016/j.jmb.2004.06.042

10.1016/j.jmb.2006.11.035

10.1002/mabi.200900479

10.1016/j.jmb.2003.10.041

10.1006/jmbi.1999.3126

10.1016/S0022-2836(02)00920-8

10.1006/jmbi.1997.1236

10.1073/pnas.251367498

10.1016/j.bbamem.2011.07.016

10.1073/pnas.98.3.880

10.1016/j.bpj.2012.01.021

10.1021/ja310777k

10.1016/0304-4157(94)00161-6

10.1038/nature03216

10.1038/nature06387

10.1073/pnas.1010348107

10.1021/ja204524c

10.1021/ja068849o

10.1021/bi400344b

10.1038/nchembio827

10.1073/pnas.0400358101

10.1073/pnas.132266099

Huang K-S, 1981, J. Biol. Chem., 256, 3802, 10.1016/S0021-9258(19)69526-8

10.1021/bi970146j

10.1073/pnas.0911904107

10.1038/nature06977

10.1021/ja904711k

10.1146/annurev.cellbio.15.1.799

10.1021/bi00141a027

10.1006/jmbi.2001.4603

10.1021/bi048076l

10.1021/bi990720m

10.1021/bi963095j

10.1038/nature12179

10.1016/j.jmb.2005.11.077

10.1074/jbc.M314168200

10.1110/ps.062126106

10.1093/bioinformatics/btk023

London E, 1982, J. Biol. Chem., 257, 7003, 10.1016/S0021-9258(18)34529-0

10.1006/jmbi.2001.4605

10.1074/jbc.273.44.28822

10.1529/biophysj.107.112805

10.1021/bi002821m

10.1021/bi700855j

10.1021/bi000208x

10.1073/pnas.1103979108

10.1016/j.jmb.2011.08.041

10.1073/pnas.1212527110

10.1021/bi801157p

10.1002/pro.5560041020

10.1016/0076-6879(86)31045-0

Pareek S, 1993, J. Biol. Chem., 268, 10372, 10.1016/S0021-9258(18)82211-6

10.1529/biophysj.106.091439

10.1016/j.bbamem.2013.06.023

10.1021/bi00469a001

10.1021/bi0620454

10.1007/BF01887117

10.1021/bi00022a013

10.1016/j.str.2011.05.009

10.1021/bi800860k

10.1146/annurev.biophys.33.110502.140348

10.1021/bi00421a014

10.1021/bi00135a022

10.1002/pro.766

10.1016/j.jmb.2005.01.059

10.1016/j.jmb.2007.05.009

10.1016/j.abb.2007.09.024

10.1016/S1388-1981(00)00062-7

10.1016/S0005-2736(01)00299-1

10.1126/science.1171716

10.1016/0005-2760(96)00037-9

10.1016/j.sbi.2004.07.003

10.1146/annurev.biophys.37.032807.125904

10.1146/annurev.biophys.28.1.319

10.1021/bi9600153

10.1038/nsb1096-842

10.1073/pnas.0306077101