Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Hiệu quả của dinh dưỡng tĩnh mạch bổ sung cysteine-taurine-threonine-serine trong mô hình thực nghiệm viêm cấp tính
Tóm tắt
Cũng giống như glutamine, nhu cầu đối với các axit amin như cysteine, taurine và serine có thể tăng lên trong các tình huống căng thẳng. Nghiên cứu này đánh giá tiềm năng hữu ích của việc bổ sung dinh dưỡng tĩnh mạch tổng hợp bằng hỗn hợp cysteine, taurine, threonine và serine (SEAS), có hoặc không có glutamine, trong một mô hình thực nghiệm viêm cấp tính do dầu turpentine gây ra. Nghiên cứu động vật tiềm năng, có kiểm soát trên chuột đực Sprague-Dawley. Hai mươi bảy con chuột nhận dinh dưỡng tĩnh mạch tổng hợp isonitrogenous, isocaloric (260 kcal/kg, 2 gN/kg mỗi ngày) trong 5 ngày. Chúng được chia thành ba nhóm theo thành phần của hỗn hợp axit amin: các axit amin tiêu chuẩn (nhóm đối chứng, n=9), các axit amin tiêu chuẩn được thay thế một phần bằng SEAS (n=10) hoặc bằng SEAS và glutamine (n=8). Tất cả các con chuột đều nhận hai mũi tiêm turpentine dưới da (0.5 ml/100 g) sau 24 giờ (ngày 2) và 72 giờ (ngày 4) kể từ khi bắt đầu dinh dưỡng tĩnh mạch và đã bị giết vào ngày thứ 5. Cân bằng nitơ tăng đáng kể (đối chứng 53±29, SEAS 153±21, SEAS+Gln 187±32 mg/24 giờ) và tỷ lệ 3-methylhistidine/creatinine trong nước tiểu giảm (đối chứng 55±4, SEAS 43±4, SEAS+Gln 38±3 µmol/mmol) vào ngày thứ 5 trong hai nhóm được điều trị bằng SEAS. Hàm lượng protein trong gan và cơ mở rộng ngón chân dài cao hơn đáng kể ở nhóm SEAS+Gln so với hai nhóm còn lại. Ngoài những khác biệt nhỏ về hàm lượng axit amin trong gan, các thông số khác bao gồm glutathione trong gan không có sự khác biệt đáng kể giữa các nhóm. Cân bằng nitơ cải thiện và giảm 3-methylhistidine trong nước tiểu gợi ý rằng việc bổ sung SEAS cải thiện cân bằng nitrogen trong một mô hình thực nghiệm viêm cấp tính. Việc thêm glutamine càng cải thiện trạng thái protein.
Từ khóa
#dinh dưỡng tĩnh mạch #axit amin #viêm cấp tính #SEAS #glutamineTài liệu tham khảo
Obled C, Papet I, Breuillé D (2002) Metabolic bases of amino acid requirements in acute diseases. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 5:189–197
Malmezat T, Breuillé D, Pouyet C, Patureau-Mirand P, Obled C (1998) Metabolism of cysteine is modified during the acute phase of sepsis in rats. J Nutr 128:97–105
Malmezat T, Breuillé D, Capitan P, Mirand PP, Obled C (2000) Glutathione turnover is increased during the acute phase of sepsis in rats. J Nutr 130:1239–1246
Haussinger D, Roth E, Lang F, Gerok W (1993) Cellular hydration state: an important determinant of protein catabolism in health and disease. Lancet 341:1330–1332
Schaffer S, Takahashi K, Azuma J (2000) Role of osmoregulation in the actions of taurine. Amino Acids 19:527–546
Gregory JF 3rd, Cuskelly GJ, Shane B, Toth JP, Baumgartner TG, Stacpoole PW (2000) Primed, constant infusion with [2H3]serine allows in vivo kinetic measurement of serine turnover, homocysteine remethylation, and transsulfuration processes in human one-carbon metabolism. Am J Clin Nutr 72:1535–1541
Laurichesse H, Tauveron I, Gourdon F, Cormerais L, Champredon C, Charrier S, Rochon C, Lamain S, Bayle G, Laveran H, Thieblot P, Beytout J, Grizard J (1998) Threonine and methionine are limiting amino acids for protein synthesis in patients with AIDS. J Nutr 128:1342–1348
Kelly D, Wischmeyer PE (2003) Role of L-glutamine in critical illness: new insights. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 6:217–222
De Bandt JP, Cynober L (1998) Amino acids with anabolic properties. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 1:263–272
Roth E, Oehler R, Manhart N, Exner R, Wessner B, Strasser E, Spittler A (2002) Regulative potential of glutamine-relation to glutathione metabolism. Nutrition 18:217–221
Wusteman M, Hayes A, Stirling D, Elia M (1994) Changes in protein distribution in the rat during prolonged "systemic injury." J Surg Res 56:331–337
Wusteman M, Wight DG, Elia M (1990) Protein metabolism after injury with turpentine: a rat model for clinical trauma. Am J Physiol 259:E763–E769
Gornall AG, Bardawil CJ, David MM (1949) Determination of serum protein by means of the biuret reaction. J Biol Chem 177:751–766
Powanda MC, Cockerell GL, Pekarek RS (1973) Amino acid and zinc movement in relation to protein synthesis early in inflammation. Am J Physiol 225:399–401
Saadane A, Neveux N, Feldmann G, Lardeux B, Bleiberg-Daniel F (1996) Inhibition of liver RNA breakdown during acute inflammation in the rat. Biochem J 317:907–912
Rennie MJ, MacLennan PA, Hundal HS, Weryk B, Smith K, Taylor PM, Egan C, Watt PW (1989) Skeletal muscle glutamine transport, intramuscular glutamine concentration and muscle protein turnover. Metabolism 38:47–51
Hallbrucker C, Vom Dahl S, Lang F, Haussinger D (1991) Control of hepatic proteolysis by amino acids. The role of cell volume. Eur J Biochem 197:717–724
Reid M, Jahoor F (2001) Glutathione in disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 4:65–71
Hunter EA, Grimble RF (1997) Dietary sulphur amino acid adequacy influences glutathione synthesis and glutathione-dependent enzymes during the inflammatory response to endotoxin and tumour necrosis factor-alpha in rats. Clin Sci (Lond) 92:297–305
Jahoor F, Wykes LJ, Reeds PJ, Henry JF, del Rosario MP, Frazer ME (1995) Protein-deficient pigs cannot maintain reduced glutathione homeostasis when subjected to the stress of inflammation. J Nutr 125:1462–1472