Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tác động của protein galectin-3 lên tổn thương gây ra bởi UVA ở tế bào biểu mô sắc tố võng mạc
Tóm tắt
Nhiều phân tử viêm đã được đề xuất như là các dấu ấn sinh học của thoái hóa hoàng điểm liên quan đến tuổi (AMD). Galectin-3 (Gal-3), được biết đến với vai trò bảo vệ trong tổn thương giác mạc thông qua việc thúc đẩy sự liên kết và di chuyển của tế bào biểu mô tới mô ngoại bào, cũng được biểu hiện cao trong biểu mô sắc tố võng mạc (RPE) của các bệnh nhân bị AMD. Nghiên cứu này đã đánh giá vai trò của Gal-3 trong một mô hình in vitro về tổn thương RPE do UVA gây ra, như là một bằng chứng khái niệm. Các tế bào ARPE-19 (dòng tế bào RPE người) được nuôi cấy với Gal-3 ở nồng độ từ 0,5–2,5 µg/mL trước khi chiếu xạ UVA trong 15, 30 và 45 phút, dẫn đến các liều tích lũy lần lượt là 2,5, 5 và 7,5 J/cm2. Sau 24 giờ nuôi cấy, các xét nghiệm MTT và LDH, phân tích miễn dịch huỳnh quang và ELISA đã được thực hiện. Chiếu xạ UVA trong 15, 30 và 45 phút được chứng minh là làm giảm khả năng sống sót lần lượt là 83%, 46% và 11%. Dựa trên kết quả cuối cùng, chúng tôi đã chọn liều trung gian (5-J/cm2) để phân tích thêm. Việc điều trị trước bằng Gal-3 ở nồng độ > 1,5 µg/mL cho thấy làm tăng khả năng sống của các tế bào bị chiếu xạ UVA (~ 75%) so với các tế bào không được điều trị (64%). Mức độ caspase 3 đã bị cắt, một dấu ấn của cái chết tế bào, đã được phát hiện trong các tế bào ARPE sau khi chiếu xạ UVA có hoặc không có sự bổ sung Gal-3 ngoại sinh. Tác động ức chế của Gal-3 đối với tổn thương tế bào do UVA gây ra được đặc trưng bởi mức độ ROS giảm và tăng cường hoạt hóa p38, như được phát hiện bằng phân tích huỳnh quang. Kết luận, nghiên cứu của chúng tôi gợi ý về tác dụng bảo vệ ánh sáng của Gal-3 đối với RPE bằng cách giảm stress oxy hóa và tăng cường hoạt hóa p38.
Từ khóa
#Galectin-3 #thoái hóa hoàng điểm #tổn thương UVA #tế bào biểu mô sắc tố võng mạc #stress oxy hóa #hoạt hóa p38Tài liệu tham khảo
Kauppinen, A., Paterno, J. J., Blasiak, J., Salminen, A., & Kaarniranta, K. (2016). Inflammation and its role in age-related macular degeneration. Cellular and Molecular Life Sciences, 73, 1765–1786.
An, E., Lu, X., Flippin, J., Devaney, J. M., Halligan, B., Hoffman, E. P., Hoffman, E., Strunnikova, N., Csaky, K., & Hathout, Y. (2006). Secreted proteome profiling in human RPE cell cultures derived from donors with age related macular degeneration and age matched healthy donors. Journal of Proteome Research, 5, 2599–2610.
Sparrow, J. R., Hicks, D., & Hamel, C. P. (2010). The retinal pigment epithelium in health and disease. Current Molecular Medicine, 10, 802–823.
Strauss, O. (2005). The retinal pigment epithelium in visual function. Physiological Reviews, 85, 845–881.
Yuan, X., Gu, X., Crabb, J. S., Yue, X., Shadrach, K., Hollyfield, J. G., & Crabb, J. W. (2010). Quantitative proteomics: Comparison of the macular Bruch membrane/choroid complex from age-related macular degeneration and normal eyes. Molecular and Cellular Proteomics, 9, 1031–1046.
Gil, C. D., Cooper, D., Rosignoli, G., Perretti, M., & Oliani, S. M. (2006). Inflammation-induced modulation of cellular galectin-1 and -3 expression in a model of rat peritonitis. Inflammation Research, 55, 99–107.
Radosavljevic, G., Volarevic, V., Jovanovic, I., Milovanovic, M., Pejnovic, N., Arsenijevic, N., Hsu, D. K., & Lukic, M. L. (2012). The roles of Galectin-3 in autoimmunity and tumor progression. Immunologic Research, 52, 100–110.
Fujii, A., Shearer, T. R., & Azuma, M. (2015). Galectin-3 enhances extracellular matrix associations and wound healing in monkey corneal epithelium. Experimental Eye Research, 137, 71–78.
Zuberi, R. I., Frigeri, L. G., & Liu, F. T. (1994). Activation of rat basophilic leukemia cells by epsilon BP, an IgE-binding endogenous lectin. Cellular Immunology, 156, 1–12.
Ge, X. N., Ha, S. G., Liu, F. T., Rao, S. P., & Sriramarao, P. (2013). Eosinophil-expressed galectin-3 regulates cell trafficking and migration. Frontiers in Pharmacology, 4, 37.
Rao, S. P., Wang, Z., Zuberi, R. I., Sikora, L., Bahaie, N. S., Zuraw, B. L., Liu, F. T., & Sriramarao, P. (2007). Galectin-3 functions as an adhesion molecule to support eosinophil rolling and adhesion under conditions of flow. The Journal of Immunology, 179, 7800–7807.
Jeng, K. C., Frigeri, L. G., & Liu, F. T. (1994). An endogenous lectin, galectin-3 (epsilon BP/Mac-2), potentiates IL-1 production by human monocytes. Immunology Letters, 42, 113–116.
Sano, H., Hsu, D. K., Yu, L., Apgar, J. R., Kuwabara, I., Yamanaka, T., Hirashima, M., & Liu, F. T. (2000). Human galectin-3 is a novel chemoattractant for monocytes and macrophages. The Journal of Immunology, 165, 2156–2164.
Manouchehrian, O., Arnér, K., Deierborg, T., & Taylor, L. (2015). Who let the dogs out?: Detrimental role of Galectin-3 in hypoperfusion-induced retinal degeneration. Journal of Neuroinflammation, 12, 92.
Sano, H., Hsu, D. K., Apgar, J. R., Yu, L., Sharma, B. B., Kuwabara, I., Izui, S., & Liu, F. T. (2003). Critical role of galectin-3 in phagocytosis by macrophages. The Journal of Clinical Investigation, 112, 389–397.
Andrade, F. E. C., Corrêa, M. P., Gimenes, A. D., Dos Santos, M. S., Campos, M., Chammas, R., Gomes, J. P., & Gil, C. D. (2018). Galectin-3: Role in ocular allergy and potential as a predictive biomarker. British Journal of Ophthalmology, 102, 1003–1010.
Chen, J. L., Hung, C. T., Keller, J. J., Lin, H. C., & Wu, Y. J. (2019). Proteomic analysis of retinal pigment epithelium cells after exposure to UVA radiation. BMC Ophthalmology, 19, 168.
Souza de Carvalho, V. M., Covre, J. L., Correia-Silva, R. D., Lice, I., Corrêa, M. P., Leopoldino, A. M., & Gil, C. D. (2021). Bellis perennis extract mitigates UVA-induced keratinocyte damage: Photoprotective and immunomodulatory effects. Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology, 221, 112247.
Chhunchha, B., Kubo, E., & Singh, D. P. (2022). Switching of redox signaling by Prdx6 expression decides cellular fate by hormetic phenomena involving Nrf2 and reactive oxygen species. Cells, 11, 1266.
Teo, J. Y., Seo, Y., Ko, E., Leong, J., Hong, Y. T., Yang, Y. Y., & Kong, H. (2019). Surface tethering of stem cells with H. Biomaterials, 201, 1–15.
Cencer, C. S., Chintala, S. K., Townsend, T. J., Feldmann, D. P., Awrow, M. A., Putris, N. A., Geno, M. E., Donovan, M. G., & Giblin, F. J. (2018). PARP-1/PAR activity in cultured human lens epithelial cells exposed to two levels of UVB light. Photochemistry and Photobiology, 94, 126–138.
Xiao, L., Mochizuki, M., Nakahara, T., & Miwa, N. (2021). Hydrogen-generating silica material prevents UVA-ray-induced cellular oxidative stress, cell death, collagen loss and melanogenesis in human cells and 3D skin equivalents. Antioxidants (Basel), 10, 76.
Kumar, P., Nagarajan, A., & Uchil, P. D. (2018). Analysis of cell viability by the lactate dehydrogenase assay. Cold Spring Harbor Protocols. https://doi.org/10.1101/pdb.prot095497
Dammak, A., Huete-Toral, F., Carpena-Torres, C., Martin-Gil, A., Pastrana, C., & Carracedo, G. (2021). From oxidative stress to inflammation in the posterior ocular diseases: diagnosis and treatment. Pharmaceutics, 13, 1376.
Tringali, G., Sampaolese, B., & Clementi, M. E. (2016). Expression of early and late cellular damage markers by ARPE-19 cells following prolonged treatment with UV-A radiation. Molecular Medicine Reports, 14, 3485–3489.
He, Y. S., Hu, Y. Q., Xiang, K., Chen, Y., Feng, Y. T., Yin, K. J., Huang, J. X., Wang, J., Wu, Z. D., Wang, G. H., & Pan, H. F. (2022). Therapeutic Potential of Galectin-1 and Galectin-3 in Autoimmune Diseases. Current Pharmaceutical Design, 28, 36–45.
Xue, J., Gao, X., Fu, C., Cong, Z., Jiang, H., Wang, W., Chen, T., Wei, Q., & Qin, C. (2013). Regulation of galectin-3-induced apoptosis of Jurkat cells by both O-glycans and N-glycans on CD45. FEBS Letters, 587, 3986–3994.
Yang, R. Y., Hsu, D. K., & Liu, F. T. (1996). Expression of galectin-3 modulates T-cell growth and apoptosis. Proc Natl Acad Sci U S A, 93, 6737–6742.
Samuel, W., Jaworski, C., Postnikova, O. A., Kutty, R. K., Duncan, T., Tan, L. X., Poliakov, E., Lakkaraju, A., & Redmond, T. M. (2017). Appropriately differentiated ARPE-19 cells regain phenotype and gene expression profiles similar to those of native RPE cells. Molecular Vision, 23, 60–89.
Hazim, R. A., Volland, S., Yen, A., Burgess, B. L., & Williams, D. S. (2019). Rapid differentiation of the human RPE cell line, ARPE-19, induced by nicotinamide. Experimental Eye Research, 179, 18–24.
Pfeffer, B. A., & Fliesler, S. J. (2022). Reassessing the suitability of ARPE-19 cells as a valid model of native RPE biology. Experimental Eye Research, 219, 109046.
Hellinen, L., Hagström, M., Knuutila, H., Ruponen, M., Urtti, A., & Reinisalo, M. (2019). Characterization of artificially re-pigmented ARPE-19 retinal pigment epithelial cell model. Science and Reports, 9, 13761.
Flores-Bellver, M., Bonet-Ponce, L., Barcia, J. M., Garcia-Verdugo, J. M., Martinez-Gil, N., Saez-Atienzar, S., Sancho-Pelluz, J., Jordan, J., Galindo, M. F., & Romero, F. J. (2014). Autophagy and mitochondrial alterations in human retinal pigment epithelial cells induced by ethanol: Implications of 4-hydroxy-nonenal. Cell Death & Disease, 5, e1328.
Youn, H. Y., McCanna, D. J., Sivak, J. G., & Jones, L. W. (2011). In vitro ultraviolet-induced damage in human corneal, lens, and retinal pigment epithelial cells. Molecular Vision, 17, 237–246.
Nowak, J. Z. (2006). Age-related macular degeneration (AMD): Pathogenesis and therapy. Pharmacological Reports, 58, 353–363.
Wong, K. H., Nam, H. Y., Lew, S. Y., Naidu, M., David, P., Kamalden, T. A., Hadie, S. N. H., & Lim, L. W. (2022). Discovering the potential of natural antioxidants in age-related macular degeneration: a review. Pharmaceuticals (Basel), 15, 101.
Sparrow, J. R., Zhou, J., & Cai, B. (2003). DNA is a target of the photodynamic effects elicited in A2E-laden RPE by blue-light illumination. Investigative Ophthalmology & Visual Science, 44, 2245–2251.
Haque, R., Chun, E., Howell, J. C., Sengupta, T., Chen, D., & Kim, H. (2012). MicroRNA-30b-mediated regulation of catalase expression in human ARPE-19 cells. PLoS ONE, 7, e42542.
Wang, J. L., Gray, R. M., Haudek, K. C., & Patterson, R. J. (2004). Nucleocytoplasmic lectins. Biochimica et Biophysica Acta, 1673, 75–93.
Akahani, S., Nangia-Makker, P., Inohara, H., Kim, H. R., & Raz, A. (1997). Galectin-3: a novel antiapoptotic molecule with a functional BH1 (NWGR) domain of Bcl-2 family. Cancer Research, 57, 5272–5276.
Matarrese, P., Fusco, O., Tinari, N., Natoli, C., Liu, F. T., Semeraro, M. L., Malorni, W., & Iacobelli, S. (2000). Galectin-3 overexpression protects from apoptosis by improving cell adhesion properties. International Journal of Cancer, 85, 545–554.
Yu, F., Finley, R. L., Raz, A., & Kim, H. R. (2002). Galectin-3 translocates to the perinuclear membranes and inhibits cytochrome c release from the mitochondria. A role for synexin in galectin-3 translocation. Journal of Biological Chemistry, 277, 15819–15827.
Bartosová, J., Kuzelová, K., Pluskalová, M., Marinov, I., Halada, P., & Gasová, Z. (2006). UVA-activated 8-methoxypsoralen (PUVA) causes G2/M cell cycle arrest in Karpas 299 T-lymphoma cells. Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology, 85, 39–48.
Lew, D. S., McGrath, M. J., & Finnemann, S. C. (2022). Galectin-3 Promotes Müller Glia Clearance Phagocytosis. Frontiers in Cellular Neuroscience, 16, 878260.
Alge-Priglinger, C. S., André, S., Schoeffl, H., Kampik, A., Strauss, R. W., Kernt, M., Gabius, H. J., & Priglinger, S. G. (2011). Negative regulation of RPE cell attachment by carbohydrate-dependent cell surface binding of galectin-3 and inhibition of the ERK-MAPK pathway. Biochimie, 93, 477–488.
Priglinger, C. S., Szober, C. M., Priglinger, S. G., Merl, J., Euler, K. N., Kernt, M., Gondi, G., Behler, J., Geerlof, A., Kampik, A., Ueffing, M., & Hauck, S. M. (2013). Galectin-3 induces clustering of CD147 and integrin-β1 transmembrane glycoprotein receptors on the RPE cell surface. PLoS ONE, 8, e70011.
Margadant, C., van den Bout, I., van Boxtel, A. L., Thijssen, V. L., & Sonnenberg, A. (2012). Epigenetic regulation of galectin-3 expression by β1 integrins promotes cell adhesion and migration. Journal of Biological Chemistry, 287, 44684–44693.
Sciacchitano, S., Lavra, L., Morgante, A., Ulivieri, A., Magi, F., De Francesco, G. P., Bellotti, C., Salehi, L. B., & Ricci, A. (2018). Galectin-3: one molecule for an alphabet of diseases, from A to Z. International Journal of Molecular Sciences, 19, 379.
Marques, R. E., Guabiraba, R., Russo, R. C., & Teixeira, M. M. (2013). Targeting CCL5 in inflammation. Expert Opinion on Therapeutic Targets, 17, 1439–1460.
Krogh Nielsen, M., Subhi, Y., Molbech, C. R., Falk, M. K., Nissen, M. H., & Sørensen, T. L. (2020). Chemokine profile and the alterations in CCR5-CCL5 axis in geographic atrophy secondary to age-related macular degeneration. Investigative Ophthalmology & Visual Science, 61, 28.
Hazzalin, C. A., Cano, E., Cuenda, A., Barratt, M. J., Cohen, P., & Mahadevan, L. C. (1996). p38/RK is essential for stress-induced nuclear responses: JNK/SAPKs and c-Jun/ATF-2 phosphorylation are insufficient. Current Biology, 6, 1028–1031.
Zhou, H., Gao, J., Lu, Z. Y., Lu, L., Dai, W., & Xu, M. (2007). Role of c-Fos/JunD in protecting stress-induced cell death. Cell Proliferation, 40, 431–444.
Chen, L., Liu, M., Luan, Y., Liu, Y., Zhang, Z., Ma, B., & Liu, X. (2018). BMP-6 protects retinal pigment epithelial cells from oxidative stress-induced injury by inhibiting the MAPK signaling pathways. International Journal of Molecular Medicine, 42, 1096–1105.
Sun, Y., Song, R., Ai, Y., Zhu, J., He, J., Dang, M., & Li, H. (2020). APOE2 promotes the development and progression of subretinal neovascularization in age-related macular degeneration via MAPKs signaling pathway. Saudi J Biol Sci, 27, 2770–2777.
Chan, C. M., Huang, C. H., Li, H. J., Hsiao, C. Y., Su, C. C., Lee, P. L., & Hung, C. F. (2015). Protective effects of resveratrol against UVA-induced damage in ARPE19 cells. International Journal of Molecular Sciences, 16, 5789–5802.
Chan, C. M., Huang, J. H., Lin, H. H., Chiang, H. S., Chen, B. H., Hong, J. Y., & Hung, C. F. (2008). Protective effects of (-)-epigallocatechin gallate on UVA-induced damage in ARPE19 cells. Molecular Vision, 14, 2528–2534.
Ogawa, K., Tsuruma, K., Tanaka, J., Kakino, M., Kobayashi, S., Shimazawa, M., & Hara, H. (2013). The protective effects of bilberry and lingonberry extracts against UV light-induced retinal photoreceptor cell damage in vitro. Journal of Agriculture and Food Chemistry, 61, 10345–10353.
Ou, H. C., Chou, W. C., Hung, C. H., Chu, P. M., Hsieh, P. L., Chan, S. H., & Tsai, K. L. (2019). Galectin-3 aggravates ox-LDL-induced endothelial dysfunction through LOX-1 mediated signaling pathway. Environmental Toxicology, 34, 825–835.
Fernández, G. C., Ilarregui, J. M., Rubel, C. J., Toscano, M. A., Gómez, S. A., Beigier Bompadre, M., Isturiz, M. A., Rabinovich, G. A., & Palermo, M. S. (2005). Galectin-3 and soluble fibrinogen act in concert to modulate neutrophil activation and survival: Involvement of alternative MAPK pathways. Glycobiology, 15, 519–527.