Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Tác động của Furanocoumarin từ các loại rau Apiaceae lên hoạt động xúc tác của Cytochrome P-450 1A2 tái tổ hợp ở người
Tóm tắt
Việc ức chế hoạt động của cytochrome P-450 1A2 (CYP1A2) trong việc kích hoạt các tiền carcinogen có thể là một cơ chế phòng ngừa ung thư quan trọng. Tiêu thụ các loại rau Apiaceae (giàu furanocoumarins) ức chế CYP1A2 ở người. Bởi vì nhiều furanocoumarins là những chất ức chế mạnh mẽ của nhiều CYPs, chúng tôi đã đặc trưng hóa tác động của ba furanocoumarins từ các loại rau Apiaceae lên CYP1A2 ở người (hCYP1A2). Chúng tôi đã đánh giá hoạt động methoxyresorufin O-demethylase (MROD) của hCYP1A2 bằng cách sử dụng microsome từ Saccharomyces cerevisiae biểu hiện hCYP1A2. Isopimpinellin cho thấy sự bất hoạt dựa trên cơ chế (MBI) của hCYP1A2 (K
i
= 1.2 μM, k
inact = 0.34 min−1, và tỷ lệ phân bổ = 8). Imperatorin và trioxsalen được xác định là những chất ức chế hỗn hợp với các giá trị K
i
lần lượt là 0.007 và 0.10 μM. Kết quả này cho thấy rằng ngay cả khi có mặt với mức thấp trong các loại rau Apiaceae, imperatorin, trioxsalen và isopimpinellin vẫn có thể góp phần đáng kể vào việc ức chế CYP1A2 và khả năng làm giảm hoạt tính của các tiền carcinogen. Hơn nữa, tác động in vivo của isopimpinellin lên CYP1A2 có thể kéo dài hơn so với các chất ức chế thuận nghịch.
Từ khóa
#CYP1A2 #furanocoumarins #thực vật Apiaceae #phòng ngừa ung thư #tiền carcinogenTài liệu tham khảo
Beattie PE, Wilkie MJ, Smith G, Ferguson J, Ibbotson SH (2007) J Am Acad Dermatol 56:84–87
Bendriss EK, Bechtel Y, Bendriss A, Humbert PH, Paintaud G, Magnette J, Agache P, Bechtel PR (1996) Br J Clin Pharmacol 41:421–424
Berthou F, Flinois JP, Ratanasavanh D, Beaune P, Riche C, Guillouzo A (1991) Drug Metab Dispos 19:561–567
Bradford MM (1976) Anal Biochem 72:248–254
Busby WF Jr, Ackermann JM, Crespi CL (1999) Drug Metab Dispos 27:246–249
Cai Y, Bennett D, Nair RV, Ceska O, Ashwood-Smith MJ, DiGiovanni J (1993) Chem Res Toxicol 6:872–879
Chang TK, Chen J, Lee WB (2001) J Pharmacol Exp Ther 299:874–882
Clarke SE, Ayrton AD, Chenery RJ (1994) Xenobiotica 24:517–526
Copp LJ (2003) In: Marangoni AG (ed) Enzyme kinetics: a modern approach. Wiley, New York, pp 158–173
Dierks EA, Stams KR, Lim HK, Cornelius G, Zhang H, Ball SE (2001) Drug Metab Dispos 29:23–29
Draper AJ, Madan A, Parkinson A (1997) Arch Biochem Biophys 341:47–61
Easterbrook J, Lu C, Sakai Y, Li AP (2001) Drug Metab Dispos 29:141–144
Eugster HP, Sengstag C (1993) Toxicology 82:61–73
Eugster HP, Sengstag C, Meyer UA, Hinnen A, Wurgler FE (1990) Biochem Biophys Res Commun 172:737–744
Fairman DA, Collins C, Chapple S (2007) Drug Metab Dispos 35:2159–2165
Gallagher EP, Kunze KL, Stapleton PL, Eaton DL (1996) Toxicol Appl Pharmacol 141:595–606
Heinonen JT, Sidhu JS, Reilly MT, Farin FM, Omiecinski CJ, Eaton DL, Kavanagh TJ (1996) Environ Health Perspect 104:536–543
Hollenberg PF, Kent UM, Bumpus NN (2008) Chem Res Toxicol 21:189–205
Kalgutkar AS, Obach RS, Maurer TS (2007) Curr Drug Metab 8:407–447
Kent UM, Juschyshyn MI, Hollenberg PF (2001) Curr Drug Metab 2:215–243
Kleiner HE, Reed MJ, DiGiovanni J (2003) Chem Res Toxicol 16:415–422
Kleiner HE, Vulimiri SV, Miller L, Johnson WH Jr, Whitman CP, DiGiovanni J (2001) Carcinogenesis 22:73–82
Klotz AV, Stegeman JJ, Walsh C (1984) Anal Biochem 140:138–145
Koenigs LL, Trager WF (1998) Biochemistry 37:13184–13193
Koenigs LL, Trager WF (1998) Biochemistry 37:10047–10061
Kunze KL, Trager WF (1993) Chem Res Toxicol 6:649–656
Lampe JW, King IB, Li S, Grate MT, Barale KV, Chen C, Feng Z, Potter JD (2000) Carcinogenesis 21:1157–1162
Lee H, Yeom H, Kim YG, Yoon CN, Jin C, Choi JS, Kim BR, Kim DH (1998) Biochem Pharmacol 55:1369–1375
Lin JH, Lu AY (1998) Clin Pharmacokinet 35:361–390
Mays DC, Camisa C, Cheney P, Pacula CM, Nawoot S, Gerber N (1987) Clin Pharmacol Ther 42:621–626
Miyazaki M, Yamazaki H, Takeuchi H, Saoo K, Yokohira M, Masumura K, Nohmi T, Funae Y, Imaida K, Kamataki T (2005) Carcinogenesis 26:1947–1955
Obach RS, Walsky RL, Venkatakrishnan K (2007) Drug Metab Dispos 35:246–255
OMURA T, SATO R (1964) J Biol Chem 239:2379–2385
Ono S, Hatanaka T, Hotta H, Satoh T, Gonzalez FJ, Tsutsui M (1996) Xenobiotica 26:681–693
Patten CJ, Smith TJ, Murphy SE, Wang MH, Lee J, Tynes RE, Koch P, Yang CS (1996) Arch Biochem Biophys 333:127–138
Peroutka R, Schulzova V, Botek P, Hajslova J (2007) J Sci Food Agri 87:2152–2163
Peterson S, Lampe JW, Bammler TK, Gross-Steinmeyer K, Eaton DL (2006) Food Chem Toxicol 44:1474–1484
Peterson S, Schwarz Y, Li SS, Li L, King IB, Chen C, Eaton DL, Potter JD, Lampe JW (2009) Cancer Epidemiol Biomarkers Prev 18:3118–3125
Polychronaki N, Wild CP, Mykkanen H, Amra H, Abdel-Wahhab M, Sylla A, Diallo M, El-Nezami H, Turner PC (2008) Food Chem Toxicol 46:519–526
Schlatter J, Zimmerli B, Dick R, Panizzon R, Schlatter C (1991) Food Chem Toxicol 29:523–530
Seligman PJ, Mathias CG, O’Malley MA, Beier RC, Fehrs LJ, Serrill WS, Halperin WE (1987) Arch Dermatol 123:1478–1482
Sellers EM, Ramamoorthy Y, Zeman MV, Djordjevic MV, Tyndale RF (2003) Nicotine Tob Res 5:891–899
Sengstag C, Wurgler FE (1994) Mol Carcinog 11:227–235
Sesardic D, Boobis AR, Murray BP, Murray S, Segura J, de la Torre R, Davies DS (1990) Br J Clin Pharmacol 29:651–663
Silverman RB (1988) Mechanism-based enzyme inactivation: chemistry and enzymology. CRC Press, Boca Raton
Silverman RB (1995) Methods Enzymol 249:240–283
Takeuchi H, Saoo K, Matsuda Y, Yokohira M, Yamakawa K, Zeng Y, Miyazaki M, Fujieda M, Kamataki T, Imaida K (2006) Cancer Lett 234:232–238
Turesky RJ, Guengerich FP, Guillouzo A, Langouet S (2002) Mutat Res 506–507:187–195
Viola G, Facciolo L, Vedaldi D, Disaro S, Basso G, Dall’Acqua F (2004) Photochem Photobiol Sci 3:237–239
von Weymarn LB, Zhang QY, Ding X, Hollenberg PF (2005) Carcinogenesis 26:621–629
Yeo UC, Shin JH, Yang JM, Park KB, Kim MM, Bok HS, Lee ES (2000) Br J Dermatol 142:733–739
Zucchi A, Raho E, Marconi B, Nicoli S, Santini M, Allegra F, Colombo P, Bettini R, Santi P (2001) J Invest Dermatol 117:379–382