Hướng đi trong dự đoán cấu trúc protein

BMC Bioinformatics - Tập 11 Số 1 - 2010
Jonathan J. Ellis1, Fabien P.E. Huard1, Charlotte M. Deane2, Sheenal Srivastava1, Graham R. Wood1
1Department of Statistics, Macquarie University, Sydney, NSW 2109, Australia
2Department of Statistics, Oxford University, 1 South Parks Road, Oxford, OX1 3TG, UK

Tóm tắt

Tóm tắt Giới thiệu Kể từ khi công trình đột phá của Anfinsen và cộng sự, trong đó một protein bị biến tính được phát hiện có thể gập lại thành trạng thái tự nhiên của nó, cộng đồng dự đoán cấu trúc protein thường tuyên bố rằng tất cả thông tin cần thiết để gập protein nằm trong chuỗi amino acid. Tuy nhiên, các thử nghiệm in vitro gần đây và các nghiên cứu tính toán in silico đã chỉ ra rằng quá trình đồng dịch mã có thể ảnh hưởng đến con đường gập của một số protein, đặc biệt là những protein có cấu trúc cổ xưa. Trong bài báo này, các khía cạnh của quá trình gập đồng dịch mã đã được tích hợp vào một thuật toán dự đoán cấu trúc protein bằng cách điều chỉnh chương trình Rosetta để gập protein khi chuỗi mới đang kéo dài. Điều này cho phép thực hiện so sánh độ chính xác gập theo cặp, bằng cách so sánh các cấu trúc được tạo ra tuần tự từ mỗi đầu của protein. Kết quả Một kết quả chính đã xuất hiện: trong 94% số protein được phân tích, việc tuân theo hướng dịch mã, từ đầu N-đầu C, đã sản xuất các dự đoán tốt hơn so với việc tuân theo hướng ngược lại, từ đầu C-đầu N. Hai kết quả phụ đã xuất hiện. Đầu tiên, sự vượt trội của gập từ đầu N-đầu C rõ rệt hơn đối với các protein cho thấy bằng chứng mạnh mẽ về đồng dịch mã và thứ hai, một thuật toán theo hướng dịch mã đã sản xuất các dự đoán so sánh được, và đôi khi tốt hơn, so với Rosetta. Kết luận Có một hiệu ứng hướng đi trong dự đoán cấu trúc protein. Hiện tại, các phương pháp dự đoán có vẻ quá nhiễu để tận dụng lợi thế của hiệu ứng này; khi các kỹ thuật được tinh chỉnh, có thể tận dụng được lợi ích từ một cách tiếp cận tuần tự trong dự đoán cấu trúc protein.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Vincent JJ, Tai CH, Sathyanarayana BK, Lee B: Assessment of CASP6 predictions for new and nearly new fold targets. Proteins 2005, 61(Suppl 7):67–83. 10.1002/prot.20722

Moult J, Fidelis K, Kryshtafovych A, Rost B, Hubbard T, Tramontano A: Critical assessment of methods of protein structure prediction-Round VII. Proteins 2007, 69(Suppl 8):3–9. 10.1002/prot.21767

Jauch R, Yeo HC, Kolatkar PR, Clarke ND: Assessment of CASP7 structure predictions for template free targets. Proteins 2007, 69(Suppl 8):57–67. 10.1002/prot.21771

Kryshtatovych A, Fidelis K, Moult J: CASP8 results in context of previous experiments. Proteins 2009, 77(9 Suppl):217–228. 10.1002/prot.22562

Anfinsen CB, Haber E, Sela M, White FH Jr: The kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. Proc Natl Acad Sci USA 1961, 47: 1309–14. 10.1073/pnas.47.9.1309

Anfinsen CB: Principles that govern the folding of protein chains. Science 1973, 181(96):223–230. 10.1126/science.181.4096.223

Fedorov AN, Baldwin TO: Cotranslational protein folding. J Biol Chem 1997, 272(52):32715–32718. 10.1074/jbc.272.52.32715

Basharov MA: Cotranslational folding of proteins. Biochemistry (Mosc) 2000, 65(12):1380–1384. 10.1023/A:1002800822475

Basharov MA: Protein folding. J Cell Mol Med 2003, 7(3):223–237. 10.1111/j.1582-4934.2003.tb00223.x

Kolb VA: Cotranslational protein folding. Mol Biol 2001, 35(4):584–590. 10.1023/A:1010579111510

Giglione C, Fieulaine S, Meinnel T: Cotranslational processing mechanisms: towards a dynamic 3D model. Trends in Biochemical Sciences 2009, 34: 417–426. 10.1016/j.tibs.2009.04.003

Kadokura H, Beckwith J: Detecting folding intermediates of a protein as it passes through the bacterial translocation channel. Cell 2009, 138: 1164–1173. 10.1016/j.cell.2009.07.030

Pedersen S: Escherichia coli ribosomes translate in vivo with variable rate. EMBO J 1984, 3(12):2895–2898.

Wilson KS, Noller HF: Molecular movement inside the translational engine. Cell 1998, 92(3):337–349. 10.1016/S0092-8674(00)80927-7

Clarke T, Clark P: Rare codons cluster. PLoS ONE 2008, 3: e3412. 10.1371/journal.pone.0003412

Zhang G, Hubalewska M, Ignatova Z: Transient ribosomal attenuation coordinates protein synthesis and co-translational folding. Nature Structural and Molecular Biology 2009, 16: 274–280. 10.1038/nsmb.1554

Zhang G, Ignatova Z: Generic algorithm to predict the speed of translational elongation: implications for protein biogenesis. PLoS ONE 2009, 4: e5036. 10.1371/journal.pone.0005036

Krüger MK, Pedersen S, Hagervall TG, Sørensen MA: The modification of the wobble base of tRNAGlu modulates the translation rate of glutamic acid codons in vivo. J Mol Biol 1998, 284(3):621–631. 10.1006/jmbi.1998.2196

Sørensen MA, Pedersen S: Absolute in vivo translation rates of individual codons in Escherichia coli . The two glutamic acid codons GAA and GAG are translated with a threefold difference in rate. J Mol Biol 1991, 222(2):265–280. 10.1016/0022-2836(91)90211-N

Varenne S, Buc J, Lloubes R, Lazdunski C: Translation is a non-uniform process. Effect of tRNA availability on the rate of elongation of nascent polypeptide chains. J Mol Biol 1984, 180(3):549–576. 10.1016/0022-2836(84)90027-5

Roder H, Elöve GA, Englander SW: Structural characterization of folding intermediates in cytochrome c by H-exchange labelling and proton NMR. Nature 1988, 335(6192):700–704. 10.1038/335700a0

Briggs MS, Roder H: Early hydrogen-bonding events in the folding reaction of ubiquitin. Proc Natl Acad Sci USA 1992, 89(6):2017–2021. 10.1073/pnas.89.6.2017

Lu J, Dahlquist FW: Detection and characterization of an early folding intermediate of T4 lysozyme using pulsed hydrogen exchange and two-dimensional NMR. Biochemistry 1992, 31(20):4749–4756. 10.1021/bi00135a002

Kiho Y, Rich A: Induced enzyme formed on bacterial polyribosomes. Proc Natl Acad Sci USA 1964, 51: 111–118. 10.1073/pnas.51.1.111

Nicola AV, Chen W, Helenius A: Co-translational folding of an alphavirus capsid protein in the cytosol of living cells. Nat Cell Biol 1999, 1(6):341–345. 10.1038/14032

Sánchez IE, Morillas M, Zobeley E, Kiefhaber T, Glockshuber R: Fast folding of the two-domain semliki forest virus capsid protein explains co-translational proteolytic activity. J Mol Biol 2004, 338: 159–167. 10.1016/j.jmb.2004.02.037

Komar AA, Kommer A, Krasheninnikov IA, Spirin AS: Cotranslational folding of globin. J Biol Chem 1997, 272(16):10646–10651. 10.1074/jbc.272.16.10646

Hsu STD, Fucini P, Cabrita LD, Launay H, Dobson CM, Christodoulou J: Structure and dynamics of a ribosome-bound nascent chain by NMR spectroscopy. Proc Natl Acad Sci USA 2007, 104(42):16516–16521. 10.1073/pnas.0704664104

Voelz VA, Shell MS, Dill KA: Predicting peptide structures in native proteins from physical simulations of fragments. PLoS Comput Biol 2009, 5(2):e1000281. 10.1371/journal.pcbi.1000281

Bergman LW, Kuehl WM: Formation of an intrachain disulfide bond on nascent immunoglobulin light chains. J Biol Chem 1979, 254(18):8869–8876.

Bergman LW, Kuehl WM: Formation of intermolecular disulfide bonds on nascent immunoglobulin polypeptides. J Biol Chem 1979, 254(13):5690–5694.

Lim VI, Spirin AS: Stereochemical analysis of ribosomal transpeptidation. Conformation of nascent peptide. J Mol Biol 1986, 188(4):565–574. 10.1016/S0022-2836(86)80006-7

Jenni S, Ban N: The chemistry of protein synthesis and voyage through the ribosomal tunnel. Curr Opin Struct Biol 2003, 13(2):212–219. 10.1016/S0959-440X(03)00034-4

Voss NR, Gerstein M, Steitz TA, Moore PB: The geometry of the ribosomal polypeptide exit tunnel. J Mol Biol 2006, 360(4):893–906. 10.1016/j.jmb.2006.05.023

Tsalkova T, Odom OW, Kramer G, Hardesty B: Different conformations of nascent peptides on ribosomes. J Mol Biol 1998, 278(4):713–723. 10.1006/jmbi.1998.1721

Ziv G, Haran G, Thirumalai D: Ribosome exit tunnel can entropically stabilize alpha-helices. Proc Natl Acad Sci USA 2005, 102(52):18956–18961. 10.1073/pnas.0508234102

Seckler R, Fuchs A, King J, Jaenicke R: Reconstitution of the thermostable trimeric phage P22 tailspike protein from denatured chains in vitro. J Biol Chem 1989, 264(20):11750–11753.

Fedorov AN, Baldwin TO: Process of biosynthetic protein folding determines the rapid formation of native structure. J Mol Biol 1999, 294(2):579–586. 10.1006/jmbi.1999.3281

Evans MS, Clarke TF, Clark PL: Conformations of co-translational folding intermediates. Protein Pept Lett 2005, 12(2):189–195. 10.2174/0929866053005908

Frydman J, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hartl FU: Co-translational domain folding as the structural basis for the rapid de novo folding of firefly luciferase. Nat Struct Biol 1999, 6(7):697–705. 10.1038/10754

Evans MS, Sander IM, Clark PL: Cotranslational folding promotes β -helix formation and avoids aggregation in vivo. J Mol Biol 2008, 383(3):683–692. 10.1016/j.jmb.2008.07.035

Tsou CL: Folding of the nascent peptide chain into a biologically active protein. Biochemistry 1988, 27(6):1809–1812. 10.1021/bi00406a001

Fedorov AN, Baldwin TO: Contribution of cotranslational folding to the rate of formation of native protein structure. Proc Natl Acad Sci USA 1995, 92(4):1227–1231. 10.1073/pnas.92.4.1227

Frydman J: Folding of newly translated proteins in vivo: the role of molecular chaperones. Annu Rev Biochem 2001, 70: 603–647. 10.1146/annurev.biochem.70.1.603

Hartl FU, Hayer-Hartl M: Molecular chaperones in the cytosol: from nascent chain to folded protein. Science 2002, 295(5561):1852–1858. 10.1126/science.1068408

Deuerling E, Schulze-Specking A, Tomoyasu T, Mogk A, Bukau B: Trigger factor and DnaK cooperate in folding of newly synthesized proteins. Nature 1999, 400(6745):693–696. 10.1038/23301

Teter SA, Houry WA, Ang D, Tradler T, Rockabrand D, Fischer G, Blum P, Georgopoulos C, Hartl FU: Polypeptide flux through bacterial Hsp70: DnaK cooperates with trigger factor in chaperoning nascent chains. Cell 1999, 97(6):755–765. 10.1016/S0092-8674(00)80787-4

Srinivasan R, Rose G: LINUS: A hierarchical procedure to predict the fold of a protein. Proteins 1995, 22: 81–99. 10.1002/prot.340220202

Bornberg-Bauer E: How are model protein structures distributed in sequence space? Biophys J 1997, 73(5):2393–2403. 10.1016/S0006-3495(97)78268-7

Morrissey MP, Ahmed Z, Shakhnovich EI: The role of cotranslation in protein folding: a lattice model study. Polymer 2004, 45: 557–571. 10.1016/j.polymer.2003.10.090

Huard FPE, Deane CM, Wood GR: Modelling sequential protein folding under kinetic control. Bioinformatics 2006, 22(14):e203-e210. 10.1093/bioinformatics/btl248

Lu HM, Liang J: A model study of protein nascent chain and cotranslational folding using hydrophobic-polar residues. Proteins 2008, 70(2):442–449. 10.1002/prot.21575

Wang P, Klimov DK: Lattice simulations of cotranslational folding of single domain proteins. Proteins 2008, 70(3):925–937. 10.1002/prot.21547

Elcock AH: Molecular simulations of cotranslational protein folding: fragment stabilities, folding cooperativity, and trapping in the ribosome. PLoS Comput Biol 2006, 2(7):e98. 10.1371/journal.pcbi.0020098

Senturk S, Baday S, Arkun Y, Erman B: Optimum folding pathways for growing protein chains. Phys Biol 2007, 4(4):305–316. 10.1088/1478-3975/4/4/007

Norcross T, Yeates T: A framework for describing topological frustration in models of protein folding. JMB 2006, 362: 605–621. 10.1016/j.jmb.2006.07.054

Alexandrov N: Structural argument for N-terminal initiation of protein folding. Protein Sci 1993, 2(11):1989–1991. 10.1002/pro.5560021121

Laio A, Micheletti C: Are structural biases at protein termini a signature of vectorial folding? Proteins 2006, 62: 17–23. 10.1002/prot.20712

Taylor WR: Topological accessibility shows a distinct asymmetry in the folds of βα proteins. FEBS Lett 2006, 580(22):5263–5267. 10.1016/j.febslet.2006.08.070

Deane CM, Dong M, Huard FPE, Lance BK, Wood GR: Cotranslational protein folding-fact or fiction? Bioinformatics 2007, 23(13):i142-i148. 10.1093/bioinformatics/btm175

Winstanley HF, Abeln S, Deane CM: How old is your fold? Bioinformatics 2005, 21(Suppl 1):i449-i458. 10.1093/bioinformatics/bti1008

Simons KT, Kooperberg C, Huang E, Baker D: Assembly of protein tertiary structures from fragments with similar local sequences using simulated annealing and Bayesian scoring functions. J Mol Biol 1997, 268: 209–225. 10.1006/jmbi.1997.0959

Simons KT, Bonneau R, Ruczinski I, Baker D: Ab initio protein structure prediction of CASP III targets using ROSETTA. Proteins 1999, (Suppl 3):171–176. 10.1002/(SICI)1097-0134(1999)37:3+<171::AID-PROT21>3.0.CO;2-Z

Chivian D, Kim DE, Malmström L, Bradley P, Robertson T, Murphy P, Strauss CEM, Bonneau R, Rohl CA, Baker D: Automated prediction of CASP-5 structures using the Robetta server. Proteins 2003, 53(Suppl 6):524–533. 10.1002/prot.10529

Chivian D, Kim DE, Malmström L, Schonbrun J, Rohl CA, Baker D: Prediction of CASP6 structures using automated Robetta protocols. Proteins 2005, 61(Suppl 7):157–166. 10.1002/prot.20733

Wang G, Dunbrack RL: PISCES: a protein sequence culling server. Bioinformatics 2003, 19(12):1589–1591. 10.1093/bioinformatics/btg224

Zemla A: LGA: A method for finding 3D similarities in protein structures. Nucleic Acids Res 2003, 31(13):3370–3374. 10.1093/nar/gkg571

Davis IW, Leaver-Fay A, Chen VB, Block JN, Kapral GJ, Wang X, Murray LW, Arendall WB III, Snoeyink J, Richardson JS, Richardson DC: MolProbity: all-atom contacts and structure validation for proteins and nucleic acids. Nucleic Acids Research 2007, (35 Web Server):W375-W383. 10.1093/nar/gkm216