Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đo nhiệt độ quét khác biệt của một metalloprotein dưới sự kiểm soát hoạt động ion kim loại
Tóm tắt
Để điều tra nhiệt động lực học của quá trình mở ra của các metalloprotein, quá trình biến tính nhiệt của α-lactalbumin bò (BLA), một loại protein gắn canxi điển hình, đã được nghiên cứu dưới nhiều hoạt động ion canxi khác nhau thông qua phương pháp đo nhiệt độ quét khác biệt. Nhiệt dung bổ sung thu được như trên được cấu thành từ ba phản ứng sau: (i) sự giải phóng một ion canxi từ holo-BLA; (ii) sự bắt giữ ion canxi đã được giải phóng bởi chất chelat hóa; và (iii) sự biến tính của apo-BLA gốc. Kết quả cho thấy sự hiện diện của chất chelat hóa có ảnh hưởng đáng kể đến thay đổi nhiệt độ biểu kiến cho sự biến tính của holo-BLA. Ngược lại, ảnh hưởng của chất chelat đối với thay đổi nhiệt dung được chứng minh là không đáng kể. Vì phản ứng biến tính của holo-BLA bao gồm Phản ứng (i) và (iii), nó phải được xử lý như một phản ứng ba trạng thái. Một cuộc điều tra như vậy về quá trình mở ra rất hiếm khi được tìm thấy khi hoạt động của ion kim loại được kiểm soát chính xác trong phạm vi rộng.
Từ khóa
#metalloprotein #nhiệt động lực học #α-lactalbumin bò #biến tính nhiệt #ion canxi #nhiệt độ quét khác biệtTài liệu tham khảo
Bryant D. T. W., Andrews P. (1984) Biochem. J. 220:617–620
Desmet J., Van Cauwelaert F. (1988) . Biochim. Biophys. Acta, 957:411–419
Desmet J., Van Dael H., Van Cauwelaert F., Nitta K., Sugai S. (1989) J. Inorg. Biochem. 37:185–191
Fraser, R. D. B., Suzuki E. (1973) In: Leach, S. J. (eds.), Physical Principles and Techniques of Protein Chemistry, Academic Press, New York and London, pp 301–355.
Griko Y. V., Freire E., Privalov P. L. (1994) Biochemistry 33:1889–1899
Griko Y. V., Freire E., Privalov G., Van Dael H., Privalov P. L. (1995) . J. Mol. Biol. 252:447–459
Griko Y. V., Remeta D. P. (1999) Protein Sci. 8:554–561
Griko Y. V. (1999) Biophys. Chem. 79:117–127
Griko Y. V. (2000) J. Mol. Biol. 297:1259–1268
Hayashi T., Sakurai M., Nitta K. (1996) Chem. Lett., 1996:723–724
Kell G.S. (1975) J. Chem. Eng. Data 20:97–105
Kronman M. J., Andreotti R. E. (1964) Biochemistry 3:1145—1151
Kronman M. J. (1989) Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 24:565–667
Kuroki R., Nitta K., Yutani K. (1992) J. Biol. Chem. 267:24297–24301
Kuwajima K., Nitta K., Yoneyama M., Sugai S. (1976) J. Mol. Biol. 106:359–373
Kuwajima K., Harushima Y., Sugai S. (1986) Int. J. Peptide Protein Res. 27:18–27
Lin T.-Y. (1970) Biochemistry 9:984–995
Nitta K., Sugai S. (1989) . Eur. J. Biochem. 182:111–118
Permyakov S. E., Makhatadze G. I., Owenius R., Uversky V. N., Brooks C. L., Permyakov E. A., Berliner L. J. (2005) Protein Eng. Design Selection 18:425–433
Permyakov E. A., Yarmolenko V. V., Morozova L. P., Burstein E. A. (1981) Biochem. Biophys. Res. Commun. 100:191–197
Pfeil W., Bychkova V. E., Ptitsyn O. B. (1986) FEBS Lett. 198:287–291
Pfeil W. (1998) Proteins 30:43–48
Van Ceunebroeck J. C., Hanssens I., Joniau M., Van Cauwelaert F. (1985) J. Biol. Chem. 260:10944–10947
Vanderheeren G., Hanssens I., Meijberg W., Van Aerschot A. (1996) Biochemistry 35:16753–16759
Vanhooren A., Vanhee K., Noyelle K., Majer Z., Joniau M., Hanssens I. (2002) Biophys. J. 82:407–417
Yutani K., Ogasahara K., Kuwajima K. (1992) J. Mol. Biol. 228:347–350
Zamyatnin A. A. (1975) Prog. Biophys. Mol. Biol. 24:109–123